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- PDB-6rsn: SOSEKI polymerising domain (SOK4 D85A mutant) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rsn
タイトルSOSEKI polymerising domain (SOK4 D85A mutant)
要素UPSTREAM OF FLC-like protein (DUF966)
キーワードSIGNALING PROTEIN / polymeriser / plant protein / ubiquitin-like fold / polarity protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of auxin biosynthetic process / plant organ morphogenesis / regulation of auxin mediated signaling pathway / specification of plant organ axis polarity / regulation of root morphogenesis / inflorescence development / regulation of leaf development / auxin-activated signaling pathway / response to salt / response to osmotic stress ...regulation of auxin biosynthetic process / plant organ morphogenesis / regulation of auxin mediated signaling pathway / specification of plant organ axis polarity / regulation of root morphogenesis / inflorescence development / regulation of leaf development / auxin-activated signaling pathway / response to salt / response to osmotic stress / regulation of cell division / protein polymerization / cell division / protein homodimerization activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Protein SOSEKI / Protein SOSEKI, magnoliopsida / : / SOSEKI protein DIX-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein SOSEKI 4 / Protein SOSEKI 4
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Fiedler, M. / Bienz, M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105192713 英国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2020
タイトル: DIX Domain Polymerization Drives Assembly of Plant Cell Polarity Complexes.
著者: van Dop, M. / Fiedler, M. / Mutte, S. / de Keijzer, J. / Olijslager, L. / Albrecht, C. / Liao, C.Y. / Janson, M.E. / Bienz, M. / Weijers, D.
履歴
登録2019年5月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UPSTREAM OF FLC-like protein (DUF966)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2352
ポリマ－11,1381
非ポリマー961
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, the wild type domain forms concentration dependent polymers, which can be observed in the crystal even in the polymerisation mutant (D85A)
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area180 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area5780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.659, 47.659, 67.971
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 UPSTREAM OF FLC-like protein (DUF966)


分子量: 11138.453 Da / 分子数: 1 / 変異: D85A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At3g46110 / プラスミド: pLipK
詳細 (発現宿主): pET based vector expressing 6xHis and Lipoyl-tag separated by TEV cleavage site
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pRARE2 / 参照: UniProt: F4J7X6, UniProt: Q8GY65*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.56 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.69 M ammonium sulfate, 200 mM NaCl, 100 mM HEPES pH 7.0
Temp details: controlled environment at 18C

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→35.28 Å / Num. obs: 9612 / % possible obs: 99.45 % / 冗長度: 20 % / Biso Wilson estimate: 25.45 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.07499 / Rpim(I) all: 0.01717 / Rrim(I) all: 0.07696 / Net I/σ(I): 33.91
反射 シェル解像度: 1.7→1.761 Å / 冗長度: 20.2 % / Rmerge(I) obs: 0.6597 / Mean I/σ(I) obs: 5.81 / Num. unique obs: 949 / CC1/2: 0.935 / CC star: 0.983 / Rpim(I) all: 0.1492 / Rrim(I) all: 0.6766 / % possible all: 99.06

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0256精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: model

解像度: 1.7→35.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 4.242 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.119 / ESU R Free: 0.111
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2145 512 5.3 %RANDOM
Rwork0.1846 ---
obs0.1861 9612 99.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 106.94 Å2 / Biso mean: 28.28 Å2 / Biso min: 17.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.33 Å20.17 Å20 Å2
2--0.33 Å2-0 Å2
3----1.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→35.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数759 0 5 38 802
Biso mean--73.45 38.06 -
残基数----92
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.012792
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1771.6271077
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.977593
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.95421.08746
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.715124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.822156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1440.292
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.02628
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 46 -
Rwork0.186 639 -
all-685 -
obs--98.7 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.6192 Å / Origin y: 21.9283 Å / Origin z: 18.4449 Å
111213212223313233
T0.0405 Å2-0.0331 Å2-0.0068 Å2-0.0646 Å20.0562 Å2--0.0875 Å2
L1.9914 °2-0.2289 °21.3452 °2-1.2319 °2-0.5001 °2--3.0921 °2
S0.235 Å °-0.2742 Å °-0.2341 Å °0.088 Å °0.0347 Å °0.2071 Å °0.1402 Å °-0.3231 Å °-0.2697 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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