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- PDB-6rrk: Crystal structure of the central region of human cohesin subunit ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rrk
タイトルCrystal structure of the central region of human cohesin subunit STAG1 in complex with RAD21 peptide
要素
  • Cohesin subunit SA-1
  • Double-strand-break repair protein rad21 homolog
キーワードGENE REGULATION / cohesin / Stromal antigen / chromatid
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of sister chromatid cohesion / meiotic cohesin complex / Cohesin Loading onto Chromatin / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / mitotic cohesin complex / cohesin complex / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of glial cell apoptotic process ...negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of sister chromatid cohesion / meiotic cohesin complex / Cohesin Loading onto Chromatin / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / mitotic cohesin complex / cohesin complex / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of glial cell apoptotic process / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / chromatin looping / reciprocal meiotic recombination / lncRNA binding / sister chromatid cohesion / negative regulation of interleukin-1 beta production / mitotic spindle pole / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly / localization / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein localization to chromatin / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Meiotic synapsis / condensed nuclear chromosome / chromosome segregation / nuclear matrix / spindle pole / Separation of Sister Chromatids / double-strand break repair / chromosome / midbody / DNA-binding transcription factor binding / DNA recombination / Estrogen-dependent gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / nuclear body / response to hypoxia / cell division / apoptotic process / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / Stromalin conservative domain / STAG / Stromalin conservative domain / Cohesin subunit Scc3/SA ...: / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / Stromalin conservative domain / STAG / Stromalin conservative domain / Cohesin subunit Scc3/SA / STAG domain / Stromalin conservative (SCD) domain profile. / ScpA-like, C-terminal / Armadillo-type fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Double-strand-break repair protein rad21 homolog / Cohesin subunit SA-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.17 Å
データ登録者Newman, J.A. / katis, V.L. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Gileadi, O.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / 年: 2020
タイトル: STAG1 vulnerabilities for exploiting cohesin synthetic lethality in STAG2-deficient cancers.
著者: van der Lelij, P. / Newman, J.A. / Lieb, S. / Jude, J. / Katis, V. / Hoffmann, T. / Hinterndorfer, M. / Bader, G. / Kraut, N. / Pearson, M.A. / Peters, J.M. / Zuber, J. / Gileadi, O. / Petronczki, M.
履歴
登録2019年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22020年8月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.pdbx_diffrn_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Cohesin subunit SA-1
A: Cohesin subunit SA-1
C: Double-strand-break repair protein rad21 homolog
D: Double-strand-break repair protein rad21 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,8954
ポリマ－114,8954
非ポリマー00
水00
1
B: Cohesin subunit SA-1
D: Double-strand-break repair protein rad21 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4482
ポリマ－57,4482
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2540 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area22510 Å2
手法PISA
2
A: Cohesin subunit SA-1
C: Double-strand-break repair protein rad21 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4482
ポリマ－57,4482
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2550 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area22880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.333, 86.290, 118.585
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cohesin subunit SA-1 / SCC3 homolog 1 / Stromal antigen 1


分子量: 52752.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STAG1, SA1, SCC3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WVM7
#2: タンパク質・ペプチド Double-strand-break repair protein rad21 homolog / hHR21 / Nuclear matrix protein 1 / NXP-1 / SCC1 homolog


分子量: 4694.692 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60216

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 16 % PEG 3350, 0.2 M DL-Mallic acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.968 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.17→69.67 Å / Num. obs: 24764 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 2.8 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.046 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 3.17→3.39 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.391 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 4500 / CC1/2: 0.914 / Rpim(I) all: 0.265 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4pk7

4pk7


解像度: 3.17→60.229 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 36.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2783 1180 4.79 %
Rwork0.2187 --
obs0.2215 24652 96.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.17→60.229 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7289 0 0 0 7289
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027419
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.51810036
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0444502
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0351171
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031270
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.17-3.31430.42771410.39052938X-RAY DIFFRACTION97
3.3143-3.4890.42991500.32942905X-RAY DIFFRACTION97
3.489-3.70760.3631530.28012941X-RAY DIFFRACTION97
3.7076-3.99380.30051370.23372920X-RAY DIFFRACTION97
3.9938-4.39560.27131680.20032928X-RAY DIFFRACTION96
4.3956-5.03130.24271500.19092934X-RAY DIFFRACTION97
5.0313-6.33790.31061390.24182951X-RAY DIFFRACTION96
6.3379-60.23960.21371420.17062955X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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