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- PDB-6rpr: LEM domain of Emerin mutant T43I in complex with BAF dimer and th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rpr
タイトルLEM domain of Emerin mutant T43I in complex with BAF dimer and the Igfold of the lamin A/C
要素
  • LEM domain of emerin mutant T43I
  • Prelamin-A/C
  • barrier to autointegration factor (BAF)
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Nuclear membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


TMEM240-body / nuclear membrane organization / structural constituent of nuclear lamina / negative regulation of mesenchymal cell proliferation / negative regulation of protein ADP-ribosylation / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / ventricular cardiac muscle cell development / Breakdown of the nuclear lamina / Depolymerization of the Nuclear Lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope ...TMEM240-body / nuclear membrane organization / structural constituent of nuclear lamina / negative regulation of mesenchymal cell proliferation / negative regulation of protein ADP-ribosylation / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / ventricular cardiac muscle cell development / Breakdown of the nuclear lamina / Depolymerization of the Nuclear Lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Nuclear Envelope Breakdown / nuclear envelope organization / nuclear pore localization / lamin filament / protein localization to nuclear envelope / mitotic nuclear membrane reassembly / nuclear lamina / XBP1(S) activates chaperone genes / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / regulation of protein localization to nucleus / RHOD GTPase cycle / nuclear outer membrane / regulation of canonical Wnt signaling pathway / nuclear migration / regulation of telomere maintenance / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / nuclear inner membrane / muscle organ development / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / negative regulation of type I interferon production / intermediate filament / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of viral genome replication / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / 2-LTR circle formation / beta-tubulin binding / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / Vpr-mediated nuclear import of PICs / skeletal muscle cell differentiation / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / protein localization to nucleus / RHOG GTPase cycle / chromosome organization / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / heterochromatin formation / negative regulation of fibroblast proliferation / condensed chromosome / regulation of cell migration / Meiotic synapsis / RAC1 GTPase cycle / negative regulation of innate immune response / positive regulation of protein export from nucleus / muscle contraction / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / response to virus / regulation of protein stability / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein localization / structural constituent of cytoskeleton / cellular response to growth factor stimulus / nuclear matrix / DNA integration / spindle / protein import into nucleus / cellular senescence / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / chromatin organization / nuclear envelope / actin binding / site of double-strand break / cellular response to hypoxia / double-stranded DNA binding / nuclear membrane / microtubule / response to oxidative stress / nuclear speck / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / chromatin / structural molecule activity / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / membrane / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Emerin, LEM domain / Emerin / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 - #40 / Barrier-to-autointegration factor, BAF / Lamin Tail domain / Barrier- to-autointegration factor, BAF / Barrier-to-autointegration factor, BAF superfamily / Barrier to autointegration factor / Barrier to autointegration factor / Lamin tail domain superfamily ...Emerin, LEM domain / Emerin / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 - #40 / Barrier-to-autointegration factor, BAF / Lamin Tail domain / Barrier- to-autointegration factor, BAF / Barrier-to-autointegration factor, BAF superfamily / Barrier to autointegration factor / Barrier to autointegration factor / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / LEM domain / LEM domain / LEM domain profile. / in nuclear membrane-associated proteins / LEM/LEM-like domain superfamily / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / DNA polymerase; domain 1 / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Barrier-to-autointegration factor / Prelamin-A/C / Emerin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Essawy, N. / Samson, C.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
French Infrastructure for Integrated Structural BiologyANR-10-INSB-05-01 フランス
European Communitys Seventh Framework Programme653706
引用ジャーナル: Cells / 年: 2019
タイトル: An Emerin LEM-Domain Mutation Impairs Cell Response to Mechanical Stress.
著者: Essawy, N. / Samson, C. / Petitalot, A. / Moog, S. / Bigot, A. / Herrada, I. / Marcelot, A. / Arteni, A.A. / Coirault, C. / Zinn-Justin, S.
履歴
登録2019年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Prelamin-A/C
D: barrier to autointegration factor (BAF)
E: barrier to autointegration factor (BAF)
G: LEM domain of emerin mutant T43I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7837
ポリマ－37,4944
非ポリマー2883
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4150 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area16110 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)80.200, 81.490, 64.880
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 121.370, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Prelamin-A/C


分子量: 12945.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LMNA, LMN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02545
#2: タンパク質 barrier to autointegration factor (BAF)


分子量: 9713.026 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75531*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド LEM domain of emerin mutant T43I


分子量: 5122.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50402*PLUS
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.05 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 18% PEG 3350, 100 mM Tris Bis pH 5.5, 0.1 M NH4SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→40.74 Å / Num. obs: 16448 / % possible obs: 98.04 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 55.09 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.09554 / Rpim(I) all: 0.04968 / Rrim(I) all: 0.1061 / Net I/σ(I): 11.74
反射 シェル解像度: 2.26→2.34 Å / Num. unique obs: 16448

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6GHD

6ghd


解像度: 2.26→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU R Cruickshank DPI: 0.314 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.302 / SU Rfree Blow DPI: 0.22 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.226
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 823 5 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.198 16448 98.1 %-
原子変位パラメータBiso max: 159.53 Å2 / Biso mean: 47.15 Å2 / Biso min: 26.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.2831 Å20 Å21.8072 Å2
2---3.9984 Å20 Å2
3---6.2815 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.26→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2639 0 15 83 2737
Biso mean--130.19 44.67 -
残基数----333
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d959SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes74HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes389HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2703HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion328SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3032SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2703HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3642HARMONIC21.08
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.03
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.99
LS精密化 シェル解像度: 2.26→2.42 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2853 142 5.01 %
Rwork0.2349 2694 -
all0.2375 2836 -
obs--94.32 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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