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万見
- PDB-6rch: Crystal structure of Casein kinase I isoform delta (CK1 delta) co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rch
タイトルCrystal structure of Casein kinase I isoform delta (CK1 delta) complexed with SR4133 inhibitor
要素Casein kinase I isoform delta
キーワードTRANSFERASE / CK1 delta / CK1d / kinase inhibitor / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / COPII vesicle coating / midbrain dopaminergic neuron differentiation / microtubule nucleation / tau-protein kinase / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport ...positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / COPII vesicle coating / midbrain dopaminergic neuron differentiation / microtubule nucleation / tau-protein kinase / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport / tau-protein kinase activity / Golgi organization / spindle assembly / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / AURKA Activation by TPX2 / cellular response to nerve growth factor stimulus / ciliary basal body / spindle microtubule / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / Wnt signaling pathway / spindle / endocytosis / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Circadian Clock / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-K0B / Casein kinase I isoform delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Roush, W.R. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Casein kinase I isoform delta (CK1 delta) complexed with SR4133 inhibitor
著者: Chaikuad, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Roush, W.R. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2019年4月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase I isoform delta
B: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,45318
ポリマ－68,8502
非ポリマー1,60316
水13,980776
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area28130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.106, 74.072, 88.967
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.180, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: MET / End label comp-ID: MET / Refine code: _ / Auth seq-ID: 2 - 292 / Label seq-ID: 4 - 294

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Casein kinase I isoform delta / CKId / Tau-protein kinase CSNK1D


分子量: 34424.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK1D, HCKID / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3-pRARE2
参照: UniProt: P48730, non-specific serine/threonine protein kinase, tau-protein kinase

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非ポリマー , 5種, 792分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-K0B / ~{N}-[[4,5-bis(fluoranyl)-1~{H}-benzimidazol-2-yl]methyl]-2-morpholin-4-yl-9-naphthalen-2-yl-purin-6-amine


分子量: 512.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H22F2N8O
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 776 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.25 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 25% PEG3350, 0.2M sodium sulfate, 0.1M citrate pH 5.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→86.622 Å / Num. obs: 108708 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.978 / Rpim(I) all: 0.077 / Rrim(I) all: 0.188 / Rsym value: 0.171 / Net I/av σ(I): 6.5 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.45-1.535.40.4393.1154810.8580.2040.4860.43997.1
1.53-1.625.80.3464.1148900.1560.380.34698.6
1.62-1.735.60.2795140880.1280.3070.27998.9
1.73-1.875.90.2336.1131190.1040.2550.23399.2
1.87-2.055.60.197.1121810.0880.210.1999.5
2.05-2.295.90.1738.6109840.0770.1890.17399.7
2.29-2.655.60.1588.997360.0730.1750.15899.9
2.65-3.2460.1549.982820.0680.1690.154100
3.24-4.595.70.14610.364190.0660.160.146100
4.59-19.7215.70.1510.435280.0680.1660.1598.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.22データスケーリング
REFMAC5.8.0123精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HNF

4hnf


解像度: 1.45→86.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 2.069 / SU ML: 0.04 / SU R Cruickshank DPI: 0.0618 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.062 / ESU R Free: 0.062
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1783 5329 4.9 %RANDOM
Rwork0.1554 ---
obs0.1566 103364 99.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 62.46 Å2 / Biso mean: 16.295 Å2 / Biso min: 3.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å2-0 Å20.04 Å2
2--0.2 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.45→86.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4775 0 103 776 5654
Biso mean--24.37 27.62 -
残基数----586
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0195141
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.010.024915
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6151.9676942
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.521311308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9475632
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.68922.672247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.2315940
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8961547
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2722
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.025961
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.021276
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 34218 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.16 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.205 368 -
Rwork0.205 7352 -
all-7720 -
obs--95.76 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7657-2.8695-2.996.8966.968512.5626-0.05910.20230.3997-0.23820.5396-0.3507-0.54920.9357-0.48050.0553-0.06220.00850.1840.02110.0685-12.65366.73510.616
20.3227-0.00290.040.1074-0.02110.1849-0.00360.0058-0.02070.0030.0179-0.009-0.01590.0025-0.01430.01510.00250.0040.02470.00150.0149-27.23761.04430.945
30.35370.5382-0.30240.8801-0.862.9793-0.0157-0.05830.02310.0015-0.09620.0153-0.23760.19570.11190.0446-0.017-0.00440.05580.00230.0115-15.579105.0792.343
40.387-0.0092-0.00820.23640.05510.2741-0.00990.00880.0186-0.01320.01210.0069-0.00980.0246-0.00210.0215-0.0053-0.00220.02610.00180.0019-29.74297.68319.473
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 17
2X-RAY DIFFRACTION2A18 - 294
3X-RAY DIFFRACTION3B1 - 70
4X-RAY DIFFRACTION4B71 - 293

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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