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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qwp
タイトルCrystal structure of T7 bacteriophage portal protein, 13mer, closed valve
要素Portal protein
キーワードVIRAL PROTEIN / DNA packaging
機能・相同性Portal protein, Caudovirales / Head-to-tail connector protein, podovirus-type / Bacteriophage head to tail connecting protein / viral portal complex / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral DNA genome packaging / Portal protein
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage T7 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Fabrega-Ferrer, M. / Cuervo, A. / Machon, C. / Fernandez, F.J. / Perez-Luque, R. / Pous, J. / Vega, M.C. / Carrascosa, J.L. / Coll, M.
資金援助 スペイン, 7件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU 2014-54181 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU2014-53550-P スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU2017-83720-P スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesMDM-2014-0435 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesSEV-2013-0347 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesRYC-2011-09071 スペイン
European Commission653706
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structures of T7 bacteriophage portal and tail suggest a viral DNA retention and ejection mechanism.
著者: Ana Cuervo / Montserrat Fàbrega-Ferrer / Cristina Machón / José Javier Conesa / Francisco J Fernández / Rosa Pérez-Luque / Mar Pérez-Ruiz / Joan Pous / M Cristina Vega / José L Carrascosa / Miquel Coll /
要旨: Double-stranded DNA bacteriophages package their genome at high pressure inside a procapsid through the portal, an oligomeric ring protein located at a unique capsid vertex. Once the DNA has been ...Double-stranded DNA bacteriophages package their genome at high pressure inside a procapsid through the portal, an oligomeric ring protein located at a unique capsid vertex. Once the DNA has been packaged, the tail components assemble on the portal to render the mature infective virion. The tail tightly seals the ejection conduit until infection, when its interaction with the host membrane triggers the opening of the channel and the viral genome is delivered to the host cell. Using high-resolution cryo-electron microscopy and X-ray crystallography, here we describe various structures of the T7 bacteriophage portal and fiber-less tail complex, which suggest a possible mechanism for DNA retention and ejection: a portal closed conformation temporarily retains the genome before the tail is assembled, whereas an open portal is found in the tail. Moreover, a fold including a seven-bladed β-propeller domain is described for the nozzle tail protein.
履歴
登録2019年3月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.pdbx_diffrn_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Portal protein
B: Portal protein
C: Portal protein
D: Portal protein
E: Portal protein
F: Portal protein
G: Portal protein
H: Portal protein
I: Portal protein
J: Portal protein
K: Portal protein
L: Portal protein
M: Portal protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)785,95913
ポリマ－785,95913
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)261.570, 261.570, 256.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
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52F
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102K
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122M

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A1 - 92
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NCSアンサンブル:
ID
1
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NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
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2given(0.954145, -0.05946, -0.293381), (-0.052006, 0.932242, -0.358078), (0.294794, 0.356916, 0.886402)116.18602, 140.10556, -97.05845
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-
要素

#1: タンパク質
Portal protein / Gene product 8 / Gp8 / Head-to-tail connector


分子量: 60458.387 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T7 (ファージ)
プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P03728

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15 % tacsimate, 0.1 M HEPES pH 7.0, 12 % (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.0679 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0679 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→58.56 Å / Num. obs: 110605 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.969 / Rmerge(I) obs: 0.025 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 3.4→3.52 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0230精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.4→58.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.904 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.856 / SU B: 40.024 / SU ML: 0.586 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.647 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27534 5822 5 %RANDOM
Rwork0.22977 ---
obs0.23203 110605 95.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 81.824 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.18 Å2-0 Å2
3----0.37 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.4→58.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数49530 0 0 0 49530
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01450284
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01746072
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1961.65968016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8741.629108290
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X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.37322.7752717
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X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.75215377
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.26604
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0256563
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.028385
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
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X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
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X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
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X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.8288.32425246
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.8278.32325245
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X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other8.03812.47331513
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.4618.65825038
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X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

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11I6538medium thermal7.82
11J6538medium thermal11.442
11K6538medium thermal11.652
11L6538medium thermal8.352
11M6538medium thermal7.512
22A95medium thermal9.612
22B95medium thermal7.132
22C95medium thermal20.412
22D95medium thermal13.222
22F95medium thermal14.112
22G95medium thermal11.712
22H95medium thermal10.012
22I95medium thermal12.782
22J95medium thermal15.492
22K95medium thermal17.112
22L95medium thermal10.952
22M95medium thermal15.962
LS精密化 シェル解像度: 3.401→3.489 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 434 -
Rwork0.367 8241 -
obs--97.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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