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- PDB-6qp2: Crystal structure of the PLP-bound C-S lyase from Staphylococcus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qp2
タイトルCrystal structure of the PLP-bound C-S lyase from Staphylococcus hominis
要素
  • Aminotransferase
  • Polyhistidine tag
キーワードLYASE / pyridoxal phosphate binding / Cysteine-S-conjugate beta-lyase
機能・相同性
機能・相同性情報


biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / lyase activity
類似検索 - 分子機能
Putative C-S lyase / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Putative C-S lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus hominis (バクテリア)
unidentified (未定義)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Herman, R. / Rudden, M. / Wilkinson, A.J. / Hanai, S. / Thomas, G.H.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/N006615/1 英国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2020
タイトル: The molecular basis of thioalcohol production in human body odour.
著者: Rudden, M. / Herman, R. / Rose, M. / Bawdon, D. / Cox, D.S. / Dodson, E. / Holden, M.T.G. / Wilkinson, A.J. / James, A.G. / Thomas, G.H.
履歴
登録2019年2月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminotransferase
B: Aminotransferase
C: Polyhistidine tag
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,1985
ポリマ－97,7043
非ポリマー4942
水4,576254
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7080 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area29450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.751, 113.633, 118.099
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aminotransferase


分子量: 48428.652 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Contains a lysine covalently attached to a PLP molecule at position 246. In addition to the protein sequence, this entity also contains additional residues introduced by the expression vector. ...詳細: Contains a lysine covalently attached to a PLP molecule at position 246. In addition to the protein sequence, this entity also contains additional residues introduced by the expression vector. (MGGGFA.....ENLYFQGHHHHHHHHHH)
由来: (組換発現) Staphylococcus hominis (バクテリア)
遺伝子: BUZ46_10400 / 発現宿主: Escherichia coli MC1061 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A533IVU2*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Polyhistidine tag


分子量: 846.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Polyhistidine from tag introduced by expression vector but from unknown monomer.
由来: (組換発現) unidentified (未定義) / 発現宿主: Escherichia coli MC1061 (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.58 % / 解説: Long flat yellow shards.
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 4% Tacsimate pH 6.0, 12% PEG 3,350 (F1: PEG/ION HT)

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→52.4 Å / Num. obs: 97945 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.105 / Net I/σ(I): 11.4 / Num. measured all: 784938 / Scaling rejects: 11
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 2.628 / Num. unique obs: 4791 / CC1/2: 0.336 / Rpim(I) all: 0.973 / Rrim(I) all: 2.805 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0222精密化
Aimless0.5.32データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
MOLREP位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DQ6

4dq6


解像度: 1.6→52.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 2.922 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.101 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2318 4990 5.1 %RANDOM
Rwork0.1909 ---
obs0.193 92869 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 95.51 Å2 / Biso mean: 29.66 Å2 / Biso min: 15.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.65 Å20 Å20 Å2
2--1.13 Å2-0 Å2
3----1.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→52.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6367 0 0 254 6621
Biso mean---29.65 -
残基数----780
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0146611
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175878
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3641.6518958
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9571.6413745
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0115799
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.93523.789351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.535151138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7261522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2852
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.027377
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021315
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 376 -
Rwork0.352 6746 -
all-7122 -
obs--99.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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