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万見
- PDB-6qk8: Crystal structure of yeast 14-3-3 protein (Bmh1) from Saccharomyc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qk8
タイトルCrystal structure of yeast 14-3-3 protein (Bmh1) from Saccharomyces cerevisiae with the Nha1p (yeast Na+/H+ antiporter) 14-3-3 binding motif Ser481
要素
  • Na(+)/H(+) antiporter
  • Protein BMH1
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 protein / Bmh / Na+/H+ antiporter / Nha1p
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic spindle orientation checkpoint signaling / signal transduction involved in filamentous growth / proton export across plasma membrane / pseudohyphal growth / chitin biosynthetic process / ascospore formation / regulation of glycogen metabolic process / potassium ion transmembrane transporter activity / intracellular monoatomic cation homeostasis / potassium ion export across plasma membrane ...mitotic spindle orientation checkpoint signaling / signal transduction involved in filamentous growth / proton export across plasma membrane / pseudohyphal growth / chitin biosynthetic process / ascospore formation / regulation of glycogen metabolic process / potassium ion transmembrane transporter activity / intracellular monoatomic cation homeostasis / potassium ion export across plasma membrane / sodium:proton antiporter activity / sodium ion export across plasma membrane / aggresome assembly / intracellular potassium ion homeostasis / response to osmotic stress / DNA replication origin binding / phosphoserine residue binding / negative regulation of protein ubiquitination / sodium ion transmembrane transport / enzyme activator activity / DNA damage checkpoint signaling / regulation of membrane potential / cytoplasmic stress granule / intracellular protein localization / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Ras protein signal transduction / membrane raft / negative regulation of apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / signal transduction / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alkali metal cation/H+ antiporter Nha1, C-terminal / Na+/H+ antiporter, budding yeast / Alkali metal cation/H+ antiporter Nha1 C terminus / Na+/H+ antiporter, fungi / Sodium/solute symporter superfamily / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger, transmembrane / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. ...Alkali metal cation/H+ antiporter Nha1, C-terminal / Na+/H+ antiporter, budding yeast / Alkali metal cation/H+ antiporter Nha1 C terminus / Na+/H+ antiporter, fungi / Sodium/solute symporter superfamily / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger, transmembrane / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein BMH1 / Na(+)/H(+) antiporter
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.917 Å
データ登録者Smidova, A. / Obsil, T. / Obsilova, V.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Grant Agency of the Czech Republic17-01953S チェコ
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Mol Cell Res / 年: 2019
タイトル: The activity of Saccharomyces cerevisiae Na+, K+/H+antiporter Nha1 is negatively regulated by 14-3-3 protein binding at serine 481.
著者: Smidova, A. / Stankova, K. / Petrvalska, O. / Lazar, J. / Sychrova, H. / Obsil, T. / Zimmermannova, O. / Obsilova, V.
履歴
登録2019年1月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein BMH1
B: Protein BMH1
C: Protein BMH1
D: Protein BMH1
E: Na(+)/H(+) antiporter
F: Na(+)/H(+) antiporter
G: Na(+)/H(+) antiporter
H: Na(+)/H(+) antiporter


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,4688
ポリマ－111,4688
非ポリマー00
水00
1
A: Protein BMH1
C: Protein BMH1
E: Na(+)/H(+) antiporter
F: Na(+)/H(+) antiporter


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7344
ポリマ－55,7344
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4260 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area21170 Å2
手法PISA
2
B: Protein BMH1
D: Protein BMH1
G: Na(+)/H(+) antiporter
H: Na(+)/H(+) antiporter


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7344
ポリマ－55,7344
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4160 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area21130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.850, 59.112, 66.700
Angle α, β, γ (deg.)95.90, 104.14, 91.19
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Protein BMH1


分子量: 26750.881 Da / 分子数: 4 / 変異: M237Stop / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: BMH1, YER177W / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P29311
#2: タンパク質・ペプチド
Na(+)/H(+) antiporter


分子量: 1116.212 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: NHA1, YLR138W, L3149, L9606.4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99271
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: KBr, PEG 2K MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2018年11月29日 / 詳細: SAGITALLY BENDED SI111 CRYSTAL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.917→41.141 Å / Num. obs: 16913 / % possible obs: 92.83 % / 冗長度: 2.98 % / Biso Wilson estimate: 43.77 Å2 / CC1/2: 0.986 / Rrim(I) all: 0.167 / Net I/σ(I): 7.23
反射 シェル解像度: 2.917→3.022 Å / 冗長度: 4.81 % / Mean I/σ(I) obs: 2.15 / Num. unique obs: 1720 / CC1/2: 0.723 / Rrim(I) all: 0.617 / % possible all: 94.51

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N6N

5n6n


解像度: 2.917→41.141 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 29.04
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2708 846 5 %Random selection
Rwork0.2177 ---
obs0.2204 16906 92.86 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.917→41.141 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6883 0 0 0 6883
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046997
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5119508
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.1612444
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0331116
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031207
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9173-3.10010.35851430.29162728X-RAY DIFFRACTION95
3.1001-3.33930.3151460.25782763X-RAY DIFFRACTION95
3.3393-3.67520.29481410.23092684X-RAY DIFFRACTION94
3.6752-4.20650.25411310.19592483X-RAY DIFFRACTION86
4.2065-5.2980.24431450.19472749X-RAY DIFFRACTION96
5.298-41.14460.23561400.19762653X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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