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- PDB-6qgo: Crystal structure of APT1 S119A mutant bound to palmitic acid. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qgo
タイトルCrystal structure of APT1 S119A mutant bound to palmitic acid.
要素Acyl-protein thioesterase 1
キーワードHYDROLASE / acyl-protein thioesterase / palmitic acid / Depalmitoylation
機能・相同性
機能・相同性情報


protein depalmitoylation / palmitoyl[protein] hydrolase / negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / palmitoyl-(protein) hydrolase activity / negative regulation of aggrephagy / phospholipase activity / lipase activity / lysophospholipase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / carboxylic ester hydrolase activity ...protein depalmitoylation / palmitoyl[protein] hydrolase / negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / palmitoyl-(protein) hydrolase activity / negative regulation of aggrephagy / phospholipase activity / lipase activity / lysophospholipase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / carboxylic ester hydrolase activity / fatty acid transport / eNOS activation / fatty acid metabolic process / RAS processing / nuclear membrane / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phospholipase/carboxylesterase/thioesterase / Phospholipase/Carboxylesterase / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PALMITIC ACID / Acyl-protein thioesterase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.599 Å
データ登録者Audagnotto, M. / Marcaida, M.J. / Ho, S. / Pojer, F. / Van der Goot, G. / Dal Peraro, M.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation200020_157153 スイス
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2021
タイトル: Palmitoylated acyl protein thioesterase APT2 deforms membranes to extract substrate acyl chains.
著者: Abrami, L. / Audagnotto, M. / Ho, S. / Marcaida, M.J. / Mesquita, F.S. / Anwar, M.U. / Sandoz, P.A. / Fonti, G. / Pojer, F. / Dal Peraro, M. / van der Goot, F.G.
履歴
登録2019年1月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年3月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Acyl-protein thioesterase 1
C: Acyl-protein thioesterase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2123
ポリマ－49,9562
非ポリマー2561
水91951
1
B: Acyl-protein thioesterase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2342
ポリマ－24,9781
非ポリマー2561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Acyl-protein thioesterase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9781
ポリマ－24,9781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.887, 97.887, 100.025
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 Acyl-protein thioesterase 1 / hAPT1 / Lysophospholipase 1 / Lysophospholipase I / LysoPLA I


分子量: 24977.869 Da / 分子数: 2 / 変異: S119A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LYPLA1, APT1, LPL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O75608, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.58 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25% of of polyethylene glycol (PEG) 2000, 0.3 M sodium acetate, 0.1 M sodium cacodylate pH 6.5;

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→48.94 Å / Num. obs: 16831 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.3 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.59→2.74 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 2432 / CC1/2: 0.78 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FJ2

1fj2


解像度: 2.599→48.94 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2359 846 5.04 %
Rwork0.1875 --
obs0.1901 16797 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.599→48.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3337 0 18 51 3406
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033432
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6414662
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.52078
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043533
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005602
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5992-2.76210.30051310.24272626X-RAY DIFFRACTION99
2.7621-2.97530.32991300.23772692X-RAY DIFFRACTION100
2.9753-3.27460.25281180.2222666X-RAY DIFFRACTION100
3.2746-3.74830.26461720.19582615X-RAY DIFFRACTION100
3.7483-4.72190.21891420.15962668X-RAY DIFFRACTION100
4.7219-48.95220.18911530.16522684X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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