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- PDB-6qbv: Structure of the HTLV-2 integrase catalytic core domain in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qbv
タイトルStructure of the HTLV-2 integrase catalytic core domain in complex with magnesium (dimeric form)
要素Integrase
キーワードTRANSFERASE / retrovirus / deltaretrovirus / integration / strand-transfer / nucleotidyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / ribonuclease H / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity ...加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / ribonuclease H / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Delta-retroviral matrix protein / Major core protein p19 / gag protein p24 N-terminal domain / Integrase Zinc binding domain / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H ...Delta-retroviral matrix protein / Major core protein p19 / gag protein p24 N-terminal domain / Integrase Zinc binding domain / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pro-Pol polyprotein / Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human T-cell leukemia virus 2 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Barski, M.S. / Maertens, G.N.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust107005 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of the deltaretroviral intasome in complex with the PP2A regulatory subunit B56γ.
著者: Michał S Barski / Jordan J Minnell / Zuzana Hodakova / Valerie E Pye / Andrea Nans / Peter Cherepanov / Goedele N Maertens /
要旨: Human T-cell lymphotropic virus type 1 (HTLV-1) is a deltaretrovirus and the most oncogenic pathogen. Many of the ~20 million HTLV-1 infected people will develop severe leukaemia or an ALS-like motor ...Human T-cell lymphotropic virus type 1 (HTLV-1) is a deltaretrovirus and the most oncogenic pathogen. Many of the ~20 million HTLV-1 infected people will develop severe leukaemia or an ALS-like motor disease, unless a therapy becomes available. A key step in the establishment of infection is the integration of viral genetic material into the host genome, catalysed by the retroviral integrase (IN) enzyme. Here, we use X-ray crystallography and single-particle cryo-electron microscopy to determine the structure of the functional deltaretroviral IN assembled on viral DNA ends and bound to the B56γ subunit of its human host factor, protein phosphatase 2 A. The structure reveals a tetrameric IN assembly bound to two molecules of the phosphatase via a conserved short linear motif. Insight into the deltaretroviral intasome and its interaction with the host will be crucial for understanding the pattern of integration events in infected individuals and therefore bears important clinical implications.
履歴
登録2018年12月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrase
B: Integrase
C: Integrase
D: Integrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,8718
ポリマ－74,7744
非ポリマー974
水1,802100
1
A: Integrase
B: Integrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4364
ポリマ－37,3872
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Integrase
D: Integrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4364
ポリマ－37,3872
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)185.315, 89.175, 65.530
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.485, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Integrase


分子量: 18693.475 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human T-cell leukemia virus 2 (ウイルス)
遺伝子: pol / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: Q82441, UniProt: P03363*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.48 % / 解説: Cubic crystals, about 0.1 mm in size
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris pH 8.5, 14% PEG 8000, 250 mM magnesium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 291 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→58.611 Å / Num. obs: 38400 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.923 / Rmerge(I) obs: 0.242 / Rpim(I) all: 0.146 / Rrim(I) all: 0.342 / Net I/σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2.45→2.55 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.383 / Num. unique obs: 4309 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
Cootモデル構築
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6QBV

解像度: 2.45→58.611 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 11.673 / SU ML: 0.258 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.301 / ESU R Free: 0.245 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2725 1876 4.885 %0.05
Rwork0.2326 ---
all0.235 ---
obs-38400 99.914 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 69.472 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.006 Å20 Å22.061 Å2
2---4.528 Å20 Å2
3----1.267 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→58.611 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4640 0 4 100 4744
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0124755
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6241.6266444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0745571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.8323.773220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.35915811
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4951512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2628
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023534
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.21920
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.23157
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2153
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1820.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2240.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.8126.7552320
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.15710.1112879
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.8327.192435
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it11.42710.493565
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it13.14389.2646920
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.45-2.5130.3621330.3092707X-RAY DIFFRACTION99.8594
2.513-2.5820.3231390.2882584X-RAY DIFFRACTION99.9633
2.582-2.6570.2951670.2622499X-RAY DIFFRACTION99.925
2.657-2.7390.3171160.2522483X-RAY DIFFRACTION100
2.739-2.8290.3151110.2422428X-RAY DIFFRACTION100
2.829-2.9280.3351010.2222325X-RAY DIFFRACTION99.9588
2.928-3.0380.2521180.2212237X-RAY DIFFRACTION99.8304
3.038-3.1620.2851060.2182181X-RAY DIFFRACTION99.9563
3.162-3.3020.299930.2192091X-RAY DIFFRACTION99.9085
3.302-3.4630.2381080.2081973X-RAY DIFFRACTION100
3.463-3.650.2621110.2361875X-RAY DIFFRACTION100
3.65-3.8720.286950.2351775X-RAY DIFFRACTION100
3.872-4.1380.254880.2091688X-RAY DIFFRACTION99.9437
4.138-4.4690.275780.2061553X-RAY DIFFRACTION100
4.469-4.8940.218800.1881454X-RAY DIFFRACTION100
4.894-5.470.219710.2121296X-RAY DIFFRACTION100
5.47-6.3130.309640.251161X-RAY DIFFRACTION99.9184
6.313-7.7220.298440.258982X-RAY DIFFRACTION100
7.722-10.8810.263320.263793X-RAY DIFFRACTION99.8789
10.881-58.6110.314210.326439X-RAY DIFFRACTION98.5011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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