[日本語] English
- PDB-6q83: Crystal structure of the biportin Pdr6 in complex with UBC9 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6q83
タイトルCrystal structure of the biportin Pdr6 in complex with UBC9
要素
  • Importin beta-like protein KAP122
  • UBC9
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Importin-Beta family / biportin / nuclear import / SUMOylation
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO conjugating enzyme activity / mitotic spindle elongation / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / nuclear export signal receptor activity ...SUMO conjugating enzyme activity / mitotic spindle elongation / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / nuclear export signal receptor activity / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / nuclear import signal receptor activity / regulation of cell size / protein sumoylation / condensed nuclear chromosome / protein import into nucleus / nuclear envelope / cell division / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Importin beta-like protein KAP122 / SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.53 Å
データ登録者Aksu, M. / Trakhanov, S. / Vera-Rodriguez, A. / Gorlich, D.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / : 2019
タイトル: Structural basis for the nuclear import and export functions of the biportin Pdr6/Kap122.
著者: Aksu, M. / Trakhanov, S. / Vera Rodriguez, A. / Gorlich, D.
履歴
登録2018年12月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年6月12日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Importin beta-like protein KAP122
B: UBC9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,3552
ポリマ-141,3552
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2860 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area53710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)198.260, 198.260, 289.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x-y,-y,-z
#5: -x,-x+y,-z
#6: y,x,-z
#7: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#8: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#9: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#10: x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/3
#11: -x+1/3,-x+y+2/3,-z+2/3
#12: y+1/3,x+2/3,-z+2/3
#13: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#14: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#15: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3
#16: x-y+2/3,-y+1/3,-z+1/3
#17: -x+2/3,-x+y+1/3,-z+1/3
#18: y+2/3,x+1/3,-z+1/3

-
要素

#1: タンパク質 Importin beta-like protein KAP122 / Karyopherin-122 / Pleiotropic drug resistance regulatory protein 6


分子量: 123492.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: KAP122, PDR6, YGL016W / プラスミド: pQE-80 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Top10 F' / 参照: UniProt: P32767
#2: タンパク質 UBC9


分子量: 17862.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
プラスミド: pQE-80 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NEB Express / 参照: UniProt: P50623

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7 / 詳細: Sodium cacodylate, magnesium chloride, ethanol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9779 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9779 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.53→49.565 Å / Num. obs: 12937 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 10.072 % / Biso Wilson estimate: 226.685 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.168 / Rrim(I) all: 0.178 / Χ2: 0.989 / Net I/σ(I): 11.16
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
4.53-4.659.2252.4920.928920.5782.63895.7
4.65-4.7810.4382.0991.189290.6382.207100
4.78-4.9110.7441.7531.449050.6241.841100
4.91-5.0610.7341.6381.518720.6471.72100
5.06-5.2310.6431.4231.768490.7181.495100
5.23-5.4110.581.3231.898090.7071.3999.9
5.41-5.6210.4541.2631.987860.8161.328100
5.62-5.8510.3711.1132.237660.811.171100
5.85-6.1110.1940.9052.827370.8470.953100
6.11-6.419.7250.7823.267100.8680.82699.9
6.41-6.758.9280.5254.826690.9580.558100
6.75-7.169.5890.3297.746370.9820.348100
7.16-7.6610.5670.19612.845960.9910.207100
7.66-8.2710.3770.11620.595620.9970.122100
8.27-9.0610.0290.0730.115170.9990.074100
9.06-10.139.6480.04244.254690.9990.044100
10.13-11.79.2130.03948.624270.9990.041100
11.7-14.338.1890.03650.113540.9990.038100
14.33-20.269.990.03159.332860.9990.033100
20.26-49.5659.1090.02860.661650.9990.0394.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GJD and 6Q82
解像度: 4.53→49.565 Å / SU ML: 0.83 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 43.21
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2708 744 3.03 %
Rwork0.2593 --
obs0.2597 12912 99.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 351.26 Å2 / Biso mean: 311.3736 Å2 / Biso min: 289.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4.53→49.565 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9380 0 0 0 9380
残基数----1168
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
4.5301-4.87960.38461450.38864668481398
4.8796-5.37010.33521520.378347874939100
5.3701-6.14590.4451470.390747514898100
6.1459-7.73840.34491470.339147924939100
7.7384-49.56790.20631530.189847914944100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る