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- PDB-6q1v: Human DNA Ligase 1 (E592R) Bound to an Adenylated, hydroxyl termi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6q1v
タイトルHuman DNA Ligase 1 (E592R) Bound to an Adenylated, hydroxyl terminated DNA nick
要素
  • DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')
  • DNA (5'-D(P*GP*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')
  • DNA ligase 1
キーワードLIGASE/DNA / protein-DNA complex / phosphotransferase / OB fold / DNA Binding domain / Adenylation Domain / metalloenzyme / LIGASE / LIGASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / Processive synthesis on the lagging strand / lagging strand elongation / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) ...Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / Processive synthesis on the lagging strand / lagging strand elongation / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / DNA biosynthetic process / Early Phase of HIV Life Cycle / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / anatomical structure morphogenesis / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / mismatch repair / base-excision repair, gap-filling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / base-excision repair / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA recombination / cell division / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / : / Dna Ligase; domain 1 - #70 / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / DNA ligase/mRNA capping enzyme / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. ...DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / : / Dna Ligase; domain 1 - #70 / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / DNA ligase/mRNA capping enzyme / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Nucleic acid-binding proteins / Dna Ligase; domain 1 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / DNA / DNA (> 10) / DNA ligase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Schellenberg, M.J. / Williams, R.S. / Tumbale, P.S. / Riccio, A.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)1Z01ES102765 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Two-tiered enforcement of high-fidelity DNA ligation.
著者: Tumbale, P.P. / Jurkiw, T.J. / Schellenberg, M.J. / Riccio, A.A. / O'Brien, P.J. / Williams, R.S.
履歴
登録2019年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA ligase 1
B: DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*C)-3')
C: DNA (5'-D(P*GP*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')
D: DNA (5'-D(*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,4398
ポリマ－82,8044
非ポリマー6354
水8,323462
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8650 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area30550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.486, 101.171, 115.291
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 DNA ligase 1 / DNA ligase I / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 1


分子量: 71814.102 Da / 分子数: 1 / 変異: E592R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG1 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P18858, DNA ligase (ATP)

-
DNA鎖 , 3種, 3分子 BCD

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*C)-3')


分子量: 3365.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*GP*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')


分子量: 2138.423 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*GP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')


分子量: 5486.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 5種, 466分子

#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#8: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 462 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.36 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 100 mM MES, 100 mM Lithium Acetate, 15% (w/v) PEG 3350
PH範囲: 6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月17日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.841→50 Å / Num. obs: 72997 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.084 / Χ2: 1.006 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
1.85-1.92771980.5630.6060.919100
1.92-1.99772000.7380.3990.9831000.98
1.99-2.08772100.8610.2561.0231000.6310.681
2.08-2.197.172560.9270.171.0331000.420.454
2.19-2.337.172360.9660.1161.0311000.2880.311
2.33-2.517.172680.980.0831.0381000.2040.221
2.51-2.76773090.9890.0570.9931000.140.151
2.76-3.166.973020.9930.041.01799.80.0970.105
3.16-3.996.673770.9960.0291.00399.80.0680.074
3.99-506.676410.9970.0221.01999.60.0540.058

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1x9n

1x9n


解像度: 1.85→38.875 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.65
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1936 3661 5.02 %
Rwork0.1625 --
obs0.1641 72890 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 165.49 Å2 / Biso mean: 48.2933 Å2 / Biso min: 22.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→38.875 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5024 733 68 466 6291
Biso mean--64.1 48.29 -
残基数----678
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.8648 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.3127 -
Rwork0.2728 -
obs-2620
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0585-0.078-0.43371.542-0.29441.89430.083-0.19360.30450.1827-0.02010.0468-0.2939-0.025-0.07860.3198-0.02060.00530.2607-0.02410.347833.57913.109-9.594
21.07150.3847-0.3881.3524-0.42571.4056-0.05330.0103-0.0089-0.0261-0.0312-0.14990.05180.10670.07460.2117-0.003-0.00390.24760.01580.299836.3350.545-15.774
31.8607-0.5393-0.29661.84460.56442.2004-0.04670.0971-0.0968-0.0480.0130.11920.0118-0.19660.03570.2649-0.00280.01580.2297-0.00970.277716.076-22.574-16.276
42.4931-0.332-0.86372.290.30491.75650.05250.01140.1760.0781-0.02850.3078-0.1122-0.2460.00030.24980.0375-0.00150.31930.00850.3003-3.122.614-6.632
50.48980.06681.55940.32890.10085.64480.3136-0.1708-0.0020.28470.1925-0.2199-0.3438-0.2749-0.48890.4009-0.02010.0130.4052-0.01860.301316.235-4.7417.295
63.33751.4478-1.70121.6688-1.08394.30360.00870.20020.2797-0.04920.19850.20840.23040.0778-0.18140.35380.02380.00680.35440.0120.328611.6272.885-21.198
71.99030.6646-1.88760.8157-0.76942.8786-0.01480.01020.0522-0.13580.13760.07220.13310.1472-0.10230.3650.00860.00110.3365-0.01470.328714.1310.73-15.138
81.89420.88131.43212.04792.35425.05310.06550.05230.0447-0.04670.2122-0.0149-0.5240.0977-0.24150.42370.01840.02570.40720.03210.304818.559-4.6111.952
92.2172-0.0798-1.15535.57214.4434.09710.04370.2469-0.1076-0.8997-0.3277-0.0875-0.63270.05430.16810.94840.1981-0.00460.686-0.02370.585213.349-15.686-17.082
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A260 - 400
2X-RAY DIFFRACTION2A401 - 544
3X-RAY DIFFRACTION3A545 - 741
4X-RAY DIFFRACTION4A742 - 901
5X-RAY DIFFRACTION5B3 - 13
6X-RAY DIFFRACTION6C1 - 7
7X-RAY DIFFRACTION7D9 - 18
8X-RAY DIFFRACTION8D19 - 26
9X-RAY DIFFRACTION9C101

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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