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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6q0b | ||||||
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タイトル | Poliovirus (Type 1 Mahoney), receptor-catalysed 135S particle incubated with anti-VP1 mAb at RT for 1 hr | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS/IMMUNE SYSTEM / poliovirus / cell-entry intermediate / expanded virus / a-particle / VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 symbiont-mediated suppression of host translation initiation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid ...symbiont-mediated suppression of host translation initiation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Poliovirus type 1 (ポリオウイルス) Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | ||||||
データ登録者 | Hogle, J.M. / Filman, D.J. / Shah, P.N.M. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2020 タイトル: Cryo-EM structures reveal two distinct conformational states in a picornavirus cell entry intermediate. 著者: Pranav N M Shah / David J Filman / Krishanthi S Karunatilaka / Emma L Hesketh / Elisabetta Groppelli / Mike Strauss / James M Hogle / 要旨: The virions of enteroviruses such as poliovirus undergo a global conformational change after binding to the cellular receptor, characterized by a 4% expansion, and by the opening of holes at the two ...The virions of enteroviruses such as poliovirus undergo a global conformational change after binding to the cellular receptor, characterized by a 4% expansion, and by the opening of holes at the two and quasi-three-fold symmetry axes of the capsid. The resultant particle is called a 135S particle or A-particle and is thought to be on the pathway to a productive infection. Previously published studies have concluded that the membrane-interactive peptides, namely VP4 and the N-terminus of VP1, are irreversibly externalized in the 135S particle. However, using established protocols to produce the 135S particle, and single particle cryo-electron microscopy methods, we have identified at least two unique states that we call the early and late 135S particle. Surprisingly, only in the "late" 135S particles have detectable levels of the VP1 N-terminus been trapped outside the capsid. Moreover, we observe a distinct density inside the capsid that can be accounted for by VP4 that remains associated with the genome. Taken together our results conclusively demonstrate that the 135S particle is not a unique conformation, but rather a family of conformations that could exist simultaneously. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6q0b.cif.gz | 210.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6q0b.ent.gz | 166.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6q0b.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q0/6q0b ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q0/6q0b | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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| x 60
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| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33488.613 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 580-881 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Poliovirus type 1 (strain Mahoney) (ポリオウイルス) 株: Mahoney / 参照: UniProt: P03300 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 30075.783 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 70-341 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Poliovirus type 1 (strain Mahoney) (ポリオウイルス) 株: Mahoney / 参照: UniProt: P03300 |
#3: タンパク質 | 分子量: 26547.482 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 342-579 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Poliovirus type 1 (strain Mahoney) (ポリオウイルス) 株: Mahoney / 参照: UniProt: P03300 |
#4: タンパク質 | 分子量: 7690.482 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-70 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Poliovirus type 1 (strain Mahoney) (ポリオウイルス) 株: Mahoney / 参照: UniProt: P03300 |
#5: タンパク質 | 分子量: 44452.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Poliovirus type 1 (strain Mahoney) / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 10.0 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Poliovirus type 1 (strain Mahoney) (ポリオウイルス) |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Homo sapiens |
ウイルス殻 | 名称: Capsid / 直径: 300 nm / 三角数 (T数): 1 |
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Tris-HCl, pH 7.5, 2 mM CaCl2 |
試料 | 濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse. |
試料支持 | 詳細: unspecified |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 1.06 e/Å2 / 検出モード: COUNTING / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17697 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL |