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Yorodumi- PDB-6pxl: 3.74 Angstroms resolution structure of HlsU with an axial-channel plug -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6pxl | ||||||
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Title | 3.74 Angstroms resolution structure of HlsU with an axial-channel plug | ||||||
Components | ATP-dependent protease ATPase subunit HslU | ||||||
Keywords | HYDROLASE / AAA+ ATPase / peptidase | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding ...protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.741 Å | ||||||
Authors | Baytshtok, V. / Grant, R.A. / Sauer, R.T. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Cell Rep / Year: 2021 Title: Heat activates the AAA+ HslUV protease by melting an axial autoinhibitory plug. Authors: Baytshtok, V. / Fei, X. / Shih, T.T. / Grant, R.A. / Santos, J.C. / Baker, T.A. / Sauer, R.T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6pxl.cif.gz | 1.8 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6pxl.ent.gz | 1.6 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6pxl.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6pxl_validation.pdf.gz | 3.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6pxl_full_validation.pdf.gz | 3.5 MB | Display | |
Data in XML | 6pxl_validation.xml.gz | 154.7 KB | Display | |
Data in CIF | 6pxl_validation.cif.gz | 203.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/px/6pxl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/px/6pxl | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6pxiC 6pxkC 1do0S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 50967.012 Da / Num. of mol.: 12 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: hslU / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: C3SIX7, UniProt: P0A6H5*PLUS #2: Chemical | ChemComp-ADP / #3: Chemical | #4: Chemical | Has ligand of interest | N | Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.86 Å3/Da / Density % sol: 57.03 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.2 M ammonium sulfate, 18% PEG-3350, 0.1 M TRIS pH 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9792 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 6, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.74→100 Å / Num. obs: 68296 / % possible obs: 94.62 % / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 10.3 |
Reflection shell | Resolution: 3.74→3.81 Å / Rmerge(I) obs: 0.562 / Mean I/σ(I) obs: 1.17 / Num. unique obs: 68296 / CC1/2: 0.691 / Rpim(I) all: 0.397 / Rrim(I) all: 0.694 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1DO0 Resolution: 3.741→49.56 Å / SU ML: 0.52 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 29.03
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 388.31 Å2 / Biso mean: 159.6123 Å2 / Biso min: 68.93 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.741→49.56 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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