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万見
- PDB-6pxj: Crystal structure of human thrombin mutant I16T -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pxj
タイトルCrystal structure of human thrombin mutant I16T
要素
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
キーワードHYDROLASE / Trypsin -like proteases / Ionic interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin ...cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / blood coagulation / positive regulation of protein phosphorylation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of cell growth / : / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Stojanovski, B. / Chen, Z. / Koester, S.K. / Pelc, L.A. / Di Cera, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI) 米国
引用
ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Role of the I16-D194 ionic interaction in the trypsin fold.
著者: Stojanovski, B.M. / Chen, Z. / Koester, S.K. / Pelc, L.A. / Di Cera, E.
#1: ジャーナル: EMBO J. / 年: 1989
タイトル: THE REFINED 1.9 A CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ALPHA-THROMBIN: INTERACTION WITH D-PHE-PRO-ARG CHLOROMETHYLKETONE AND SIGNIFICANCE OF THE TYR-PRO-PRO-TRP INSERTION SEGMENT.
著者: Bode, W. / Mayr, I. / Baumann, U. / Huber, R. / Stone, S.R. / Hofsteenge, J.
履歴
登録2019年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Thrombin light chain
H: Thrombin heavy chain
B: Thrombin heavy chain
A: Thrombin light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9387
ポリマ－67,7294
非ポリマー2083
水8,341463
1
L: Thrombin light chain
H: Thrombin heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0494
ポリマ－33,8652
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3060 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area12790 Å2
手法PISA
2
B: Thrombin heavy chain
A: Thrombin light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8893
ポリマ－33,8652
非ポリマー241
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area12680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.595, 151.399, 50.561
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11L-128-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GR were disordered in the structure / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 Thrombin heavy chain / Coagulation factor II


分子量: 29768.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: I-T: mutant I to T. (original sequence is I). LKETWTANVGKG were disordered in the structure. GE were disordered in the structure.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 463 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.78 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 200 mM Mg formate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2019年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→40 Å / Num. obs: 68725 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): -1.5 / Observed criterion σ(I): -1.5 / 冗長度: 6.2 % / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 5.8 % / Num. unique obs: 3328 / Rsym value: 0.703 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0232精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PPB

1ppb


解像度: 1.7→31.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 2.223 / SU ML: 0.071 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.097
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2031 3335 4.9 %RANDOM
Rwork0.1727 ---
obs0.1742 65368 98.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 111.01 Å2 / Biso mean: 32.968 Å2 / Biso min: 17.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→31.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4474 0 13 463 4950
Biso mean--43.17 45.11 -
残基数----552
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0134623
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0174283
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8531.6476246
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4241.5869945
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0575554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.68521.192260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.30415822
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4171540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2566
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.025128
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021032
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 252 -
Rwork0.313 4565 -
obs--94.32 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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