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- PDB-6pqb: Crystal structure of aminoglycoside-resistance methyltransferase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pqb
タイトルCrystal structure of aminoglycoside-resistance methyltransferase RmtC bound to S-adenosylhomocysteine (SAH)
要素16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / ribosome / aminoglycoside resistance / S-adenosylhomocysteine
機能・相同性16S rRNA (guanine1405-N7)-methyltransferase / Ribosomal RNA aminoglycoside-resistance methyltransferase, Gram-negative bacteria / Ribosomal RNA aminoglycoside-resistance methyltransferase / Ribosomal RNA methyltransferase (FmrO) / rRNA methyltransferase activity / response to antibiotic / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
機能・相同性情報
生物種Proteus mirabilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Nosrati, M. / Hoffer, E.D. / Conn, G.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01-AI088025 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Functionally critical residues in the aminoglycoside resistance-associated methyltransferase RmtC play distinct roles in 30S substrate recognition.
著者: Nosrati, M. / Dey, D. / Mehrani, A. / Strassler, S.E. / Zelinskaya, N. / Hoffer, E.D. / Stagg, S.M. / Dunham, C.M. / Conn, G.L.
履歴
登録2019年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
B: 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
C: 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
D: 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,7018
ポリマ－129,1644
非ポリマー1,5384
水1629
1
A: 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6752
ポリマ－32,2911
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6752
ポリマ－32,2911
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6752
ポリマ－32,2911
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6752
ポリマ－32,2911
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.540, 163.540, 122.550
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質
16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase / 16S rRNA m7G1405 methyltransferase


分子量: 32290.963 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Proteus mirabilis (バクテリア) / 遺伝子: rmtC / プラスミド: pET44 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q33DX5, 16S rRNA (guanine1405-N7)-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2M ammonium sulfate, 0.1 M Na HEPES pH 7.0, 3 mM mellitic acid
PH範囲: 6.8-7.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.14→41 Å / Num. obs: 32552 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.7 % / CC1/2: 0.99 / Rpim(I) all: 0.047 / Net I/σ(I): 10.82
反射 シェル解像度: 3.14→3.25 Å / 冗長度: 8.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.15 / Num. unique obs: 3224 / CC1/2: 0.419 / Rpim(I) all: 0.87 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6CN0

6cn0


解像度: 3.14→40.885 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2326 1669 5.13 %
Rwork0.2002 --
obs0.2018 32552 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 256.43 Å2 / Biso mean: 134.1971 Å2 / Biso min: 68.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.14→40.885 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8530 0 104 9 8643
Biso mean--111.64 91.39 -
残基数----1054
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028806
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.47411879
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391339
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051494
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2545400
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.1401-3.23250.41251290.35822568100
3.2325-3.33670.39691380.32582553100
3.3367-3.45590.30111430.29482564100
3.4559-3.59420.2911120.24972584100
3.5942-3.75770.29031290.24072556100
3.7577-3.95570.25751310.19782582100
3.9557-4.20330.22181730.17212543100
4.2033-4.52740.19451580.15852567100
4.5274-4.98230.17041700.15522541100
4.9823-5.70160.25131200.18622588100
5.7016-7.17710.22061550.2352588100
7.1771-40.8850.22881110.1854264999
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 136.1806 Å / Origin y: 124.3803 Å / Origin z: 23.0524 Å
111213212223313233
T0.7763 Å2-0.0281 Å2-0.0348 Å2-0.8645 Å2-0.0382 Å2--0.9521 Å2
L0.8397 °20.615 °20.4537 °2-0.6461 °20.2001 °2--0.6218 °2
S0.0122 Å °0.1424 Å °-0.1673 Å °0.1004 Å °0.014 Å °-0.0338 Å °-0.0091 Å °0.2051 Å °-0.0307 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 301
2X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 301
3X-RAY DIFFRACTION1allC3 - 301
4X-RAY DIFFRACTION1allD3 - 301
5X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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