[日本語] English
万見
- PDB-6pi9: Crystal structure of 16S rRNA methyltransferase RmtF in complex w... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pi9
タイトルCrystal structure of 16S rRNA methyltransferase RmtF in complex with S-Adenosyl-L-homocysteine
要素16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase domain / methyltransferase / plasmid / 16S rRNA / antibiotic resistance / structural genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID
機能・相同性
機能・相同性情報


16S rRNA (guanine1405-N7)-methyltransferase / rRNA methyltransferase activity / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Ribosomal RNA aminoglycoside-resistance methyltransferase, Gram-negative bacteria / Ribosomal RNA aminoglycoside-resistance methyltransferase / Ribosomal RNA methyltransferase (FmrO) / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich ...Ribosomal RNA aminoglycoside-resistance methyltransferase, Gram-negative bacteria / Ribosomal RNA aminoglycoside-resistance methyltransferase / Ribosomal RNA methyltransferase (FmrO) / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Stogios, P.J. / Kim, Y. / Evdokimova, E. / Di Leo, R. / Semper, C. / Savchenko, A. / Satchell, K.J.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)HHSN272201700060C 米国
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of 16S rRNA methylase RmtF in complex with S-Adenosyl-L-homocysteine
著者: Stogios, P.J.
履歴
登録2019年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1452
ポリマ－28,7601
非ポリマー3841
水3,513195
1
A: 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
ヘテロ分子

A: 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2894
ポリマ－57,5212
非ポリマー7692
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-1/41
Buried area3370 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area21380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.637, 77.637, 96.926
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-559-

HOH

21A-588-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 16S rRNA (guanine(1405)-N(7))-methyltransferase / RmtF


分子量: 28760.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 遺伝子: rmtF, pN11x00042NDM_104 / プラスミド: pMCSG53 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Gold
参照: UniProt: I1YZZ5, 16S rRNA (guanine1405-N7)-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 3.5 M sodium formate, 0.1 M sodium acetate, pH 4.8, 2 mM S-adenosyl-L-methionine

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月18日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. obs: 26247 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.8 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.017 / Net I/σ(I): 41.08
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 1.626 / Num. unique obs: 1291 / CC1/2: 0.546 / Rpim(I) all: 0.489 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15_3448: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIXモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3FRH

3frh


解像度: 1.85→29.829 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2372 1295 5 %RANDOM
Rwork0.1918 ---
obs0.194 25918 99.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→29.829 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2014 0 26 195 2235
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0142115
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3882870
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.565815
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.094328
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009372
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8501-1.92410.35331400.31212658X-RAY DIFFRACTION100
1.9241-2.01170.28961420.23922696X-RAY DIFFRACTION100
2.0117-2.11770.2671410.21762688X-RAY DIFFRACTION100
2.1177-2.25030.25641420.21242693X-RAY DIFFRACTION100
2.2503-2.4240.27341440.20312727X-RAY DIFFRACTION100
2.424-2.66780.25421410.21382702X-RAY DIFFRACTION100
2.6678-3.05350.23881450.21652746X-RAY DIFFRACTION100
3.0535-3.84580.25211470.18012777X-RAY DIFFRACTION100
3.8458-29.83270.20231530.16852936X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.95931.62390.37411.4614-1.03142.9246-0.21990.44910.2702-0.25660.2821-0.35270.17480.53470.01340.2676-0.0146-0.03450.75310.08660.36462.1294-26.0622-12.1868
20.6905-0.41290.17771.69350.43570.4448-0.33990.2081-0.1791-0.10890.1167-0.07110.48750.463-0.0120.3432-0.05620.02870.6416-0.0360.307-3.6803-33.7082-13.5562
32.5855-1.2011-1.92110.931.04892.6540.58151.03960.7309-0.7704-0.1066-0.1025-1.2220.10430.09330.3472-0.0201-0.07180.6581-0.00580.3613-7.6115-26.7631-16.3134
42.46730.31161.78061.01510.09552.9433-0.47060.10111.7599-0.4888-0.08570.2892-1.33120.4271-0.11120.6537-0.0003-0.0960.6388-0.03541.0544-19.0799-10.3053.3582
50.340.0039-0.04560.4379-0.31040.16760.0799-1.03841.11210.4762-0.1997-0.1878-0.6585-0.3590.00090.34140.0156-0.06050.7756-0.16520.408-17.8823-21.882911.7035
66.75410.31471.36641.68541.23893.0318-0.06-0.80730.48110.19510.0953-0.0640.06150.2675-0.01530.22350.0392-0.01390.4746-0.04890.2742-15.4672-24.4416.8701
71.49240.28070.16320.66850.6621.37650.04180.27260.3694-0.0635-0.01460.8568-0.732-0.1543-00.3974-0.0011-0.03140.41820.02850.4871-32.1896-28.322-7.1681
83.34150.49630.62742.2762.62722.9105-0.1402-1.08290.12930.51170.03980.26730.17-0.8951-0.00040.27540.00950.04860.63370.0330.3922-31.1432-29.83196.6585
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 22 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 23 through 39 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 40 through 54 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 55 through 110 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 111 through 123 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 124 through 213 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 214 through 235 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 236 through 259 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る