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- PDB-6pgv: Human Josephin-2 in complex with ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pgv
タイトルHuman Josephin-2 in complex with ubiquitin
要素
  • Josephin-2
  • Polyubiquitin-B
キーワードHYDROLASE / deubiquitinating enzyme / Josephin / ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / protein deubiquitination ...hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / protein deubiquitination / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / neuron projection morphogenesis / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / regulation of mitochondrial membrane potential / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Regulation of TNFR1 signaling
類似検索 - 分子機能
Josephin-1/2 / Josephin domain / Josephin / Josephin domain profile. / Josephin / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family ...Josephin-1/2 / Josephin domain / Josephin / Josephin domain profile. / Josephin / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANAMINE / Polyubiquitin-B / Josephin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Grasty, K.C. / Weeks, S.D. / Loll, P.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS065140 米国
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2019
タイトル: Structural insights into the activity and regulation of human Josephin-2
著者: Grasty, K.C. / Weeks, S.D. / Loll, P.J.
履歴
登録2019年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22025年4月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Josephin-2
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4383
ポリマ－29,3922
非ポリマー451
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, No evidence for higher-order complex formation from gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1940 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area12230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.120, 102.120, 92.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Josephin-2 / Josephin domain-containing protein 2


分子量: 20872.689 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JOSD2, SBBI54 / プラスミド: pETHSUL-Jos2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8TAC2, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8519.778 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物 ChemComp-NEH / ETHANAMINE / エチルアミン


分子量: 45.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H7N
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M sodium acetate pH 4.6, 0.2 M CaCl2, 22.5% (w/v) PEG 6000; microbatch under Al's Oil

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.900, 0.9787, 0.9792, 0.9700, 1.0053, 1.0089
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月23日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91
20.97871
30.97921
40.971
51.00531
61.00891
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 12866 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 77 % / Biso Wilson estimate: 50.4 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rpim(I) all: 0.007 / Rrim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 81.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 46.2 % / Rmerge(I) obs: 0.99 / Num. unique obs: 1237 / CC1/2: 0.949 / Rpim(I) all: 0.145 / Rrim(I) all: 1 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSJan 26, 2018データ削減
XSCALEJan 26, 2018データスケーリング
PHENIX(1.14_3260)位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→19.815 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.58 / 位相誤差: 23.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 1134 4.83 %random
Rwork0.201 ---
obs-23492 98.41 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.815 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1801 0 0 24 1825
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021832
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4982478
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.4551119
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04287
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003319
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3001-2.40470.36161460.27292771X-RAY DIFFRACTION98
2.4047-2.53120.27981500.24782803X-RAY DIFFRACTION100
2.5312-2.68940.23771410.22592875X-RAY DIFFRACTION100
2.6894-2.89650.28391220.23822838X-RAY DIFFRACTION100
2.8965-3.18690.22181580.22972826X-RAY DIFFRACTION100
3.1869-3.64560.23611540.20892764X-RAY DIFFRACTION100
3.6456-4.58360.17761440.16772610X-RAY DIFFRACTION99
4.5836-19.81580.22121190.17772871X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-1.84811.3053-5.14-2.4837-2.78676.6914-0.02880.56840.1666-0.22870.00220.0594-1.2391-0.5319-0.19770.7928-0.0233-0.04420.65520.04430.4825-20.170341.3088-8.4444
27.8562-5.09914.47483.275-3.47078.763-1.36760.02352.916-1.1443-0.0188-1.6713-1.75681.7852-0.33721.3594-0.15910.10430.49080.1621-0.0292-11.886347.8644-3.0673
35.4631-1.04531.14683.08471.31876.0117-0.21560.0581-0.621-0.27660.00060.02570.41980.80750.1770.33610.04980.12050.41610.04850.4338-11.853731.31466.2334
45.82310.38752.25064.55921.09347.2486-0.15010.6132-1.5855-0.2813-0.10560.24351.1302-0.08980.15160.63620.01610.09260.3815-0.12530.8361-18.988724.4728-1.0239
56.5302-0.90881.58575.252-1.06333.4122-0.106-1.0295-0.30630.43310.1866-0.6854-0.05630.22640.07290.3330.07190.00780.58430.14390.4846-12.525231.08313.7218
66.38961.52882.84388.101-1.89523.9798-0.24440.41160.33830.386-0.8367-0.62380.01811.5920.50340.42670.11380.01460.96960.23990.52855.294338.52879.3698
72.02831.30580.95061.8227-2.94792.5927-0.81582.00071.1570.195-0.8253-0.953-0.2511.99650.16220.5945-0.0177-0.04241.53210.37030.78578.463542.18015.4904
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 13:45 )A13 - 45
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 46:68 )A46 - 68
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 69:111 )A69 - 111
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 122:167 )A122 - 167
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 168:186 )A168 - 186
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 1:49 )B1 - 49
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN B AND ( RESID 50:75 OR RESID 101:101 ) )B50 - 75
8X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN B AND ( RESID 50:75 OR RESID 101:101 ) )B101

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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