[日本語] English
万見
- PDB-6pfo: Crystal structure of N-glycosylated human calcitonin receptor ext... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pfo
タイトルCrystal structure of N-glycosylated human calcitonin receptor extracellular domain in complex with salmon calcitonin (16-32)
要素
  • Calcitonin
  • Maltodextrin-binding protein,Calcitonin receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN / Class B GPCR / GlcNAc
機能・相同性
機能・相同性情報


calcitonin receptor binding / calcitonin binding / calcitonin family receptor activity / amylin receptor complex 1 / amylin receptor complex 2 / calcitonin family receptor signaling pathway / amylin receptor complex 3 / amylin receptor activity / calcitonin receptor activity / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway ...calcitonin receptor binding / calcitonin binding / calcitonin family receptor activity / amylin receptor complex 1 / amylin receptor complex 2 / calcitonin family receptor signaling pathway / amylin receptor complex 3 / amylin receptor activity / calcitonin receptor activity / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway / calcitonin gene-related peptide receptor activity / amylin receptor 3 signaling pathway / amylin receptor 2 signaling pathway / amylin receptor 1 signaling pathway / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of ossification / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / response to amyloid-beta / regulation of mRNA stability / acrosomal vesicle / positive regulation of calcium-mediated signaling / ossification / response to glucocorticoid / osteoclast differentiation / hormone activity / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / amyloid-beta binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / G alpha (s) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cilium / axon / positive regulation of gene expression / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Calcitonin / GPCR, family 2, calcitonin receptor / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / Calcitonin-like / Calcitonin peptide-like / Calcitonin, conserved site / Calcitonin / CGRP / IAPP family signature. / calcitonin / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family ...Calcitonin / GPCR, family 2, calcitonin receptor / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / Calcitonin-like / Calcitonin peptide-like / Calcitonin, conserved site / Calcitonin / CGRP / IAPP family signature. / calcitonin / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / : / Calcitonin receptor / Calcitonin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
Oncorhynchus sp. (魚類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Lee, S. / Pioszak, A.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM104251 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM103640 米国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: Calcitonin Receptor N-Glycosylation Enhances Peptide Hormone Affinity by Controlling Receptor Dynamics.
著者: Lee, S.M. / Jeong, Y. / Simms, J. / Warner, M.L. / Poyner, D.R. / Chung, K.Y. / Pioszak, A.A.
履歴
登録2019年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Maltodextrin-binding protein,Calcitonin receptor
B: Maltodextrin-binding protein,Calcitonin receptor
C: Calcitonin
D: Calcitonin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,05611
ポリマ－112,3914
非ポリマー1,6657
水11,746652
1
A: Maltodextrin-binding protein,Calcitonin receptor
C: Calcitonin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9805
ポリマ－56,1952
非ポリマー7853
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area21970 Å2
手法PISA
2
B: Maltodextrin-binding protein,Calcitonin receptor
D: Calcitonin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0766
ポリマ－56,1952
非ポリマー8814
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3520 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area22040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.031, 121.031, 263.957
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-902-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETPHEPHEAA-336 - 1371 - 474
21METMETPHEPHEBB-336 - 1371 - 474
12LEULEUPROPROCC16 - 321 - 17
22LEULEUPROPRODD16 - 321 - 17

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Maltodextrin-binding protein,Calcitonin receptor / CT-R


分子量: 54323.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, ECO26H__750033, CALCR / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A0A8UN35, UniProt: P30988
#2: タンパク質・ペプチド Calcitonin


分子量: 1872.091 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Oncorhynchus sp. (魚類) / 参照: UniProt: Q92163

-
糖 , 2種, 6分子

#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 653分子

#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 652 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 34% Pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH), 0.05M Bis-Tris, 0.1M Ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2017年8月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→50 Å / Num. obs: 108501 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7.4 % / Net I/σ(I): 29.82
反射 シェル解像度: 1.78→1.81 Å / Num. unique obs: 5201

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.78→49.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 5.837 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.113
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2136 5348 4.9 %RANDOM
Rwork0.1856 ---
obs0.187 103153 99.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 104.46 Å2 / Biso mean: 32.544 Å2 / Biso min: 14.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20.08 Å20 Å2
2--0.17 Å2-0 Å2
3----0.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.78→49.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7742 0 109 652 8503
Biso mean--42.38 35.04 -
残基数----982
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.028334
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027522
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6761.96211362
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9992.99217595
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.35651031
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.31125.104386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.832151359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9441525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.21203
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0219323
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021666
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.06 Å / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数
11A31288
12B31288
21C782
22D782
LS精密化 シェル解像度: 1.78→1.826 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 351 -
Rwork0.307 7385 -
all-7736 -
obs--97.44 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.95710.2910.25341.57360.21341.48590.07840.0413-0.0618-0.013-0.0289-0.0551-0.0172-0.0254-0.04940.0384-0.00680.00650.05820.01490.016629.551-28.588-3.104
24.50760.3095-0.08981.8290.51691.7935-0.06890.2241-0.0867-0.06790.0750.41010.0698-0.6095-0.00620.1738-0.0079-0.0210.47870.07190.1337-5.085-29.782-27.634
31.34170.272-0.45921.33580.18221.2524-0.056-0.02470.00780.09390.05140.09740.2507-0.05270.00450.1540.0010.00630.09940.05620.036239.071-68.7215.074
44.28190.1364-0.3731.04110.01221.2356-0.0659-0.0152-0.00890.00550.067-0.05210.28110.3806-0.00110.20170.1688-0.04730.256-0.04010.019572.427-77.902-18.876
58.20082.72396.66081.44561.27087.1-0.1665-0.28880.46130.0321-0.05680.2549-0.3187-0.4080.22340.1720.1296-0.00770.2618-0.0380.12338.379-17.296-21.747
67.19260.729-1.52880.0798-0.15580.3563-0.0898-0.3938-0.7701-0.0128-0.0686-0.07620.15050.10890.15840.58010.1149-0.0060.17220.03070.084756.252-86.08-12.696
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-336 - 42
2X-RAY DIFFRACTION1A500
3X-RAY DIFFRACTION2A43 - 137
4X-RAY DIFFRACTION2A501 - 502
5X-RAY DIFFRACTION3B-336 - 42
6X-RAY DIFFRACTION3B500
7X-RAY DIFFRACTION4B43 - 137
8X-RAY DIFFRACTION4B501 - 502
9X-RAY DIFFRACTION5C16 - 33
10X-RAY DIFFRACTION6D16 - 33

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る