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- PDB-6pgq: Crystal structure of N-glycosylated human calcitonin receptor ext... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pgq
タイトルCrystal structure of N-glycosylated human calcitonin receptor extracellular domain in complex with salmon calcitonin (22-32)
要素
  • Calcitonin
  • Maltodextrin-binding protein,Calcitonin receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN / class B GPCR / GlcNAc
機能・相同性
機能・相同性情報


calcitonin receptor binding / calcitonin binding / calcitonin family receptor activity / amylin receptor complex 1 / amylin receptor complex 2 / calcitonin family receptor signaling pathway / amylin receptor complex 3 / amylin receptor activity / calcitonin receptor activity / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway ...calcitonin receptor binding / calcitonin binding / calcitonin family receptor activity / amylin receptor complex 1 / amylin receptor complex 2 / calcitonin family receptor signaling pathway / amylin receptor complex 3 / amylin receptor activity / calcitonin receptor activity / calcitonin gene-related peptide receptor signaling pathway / calcitonin gene-related peptide receptor activity / amylin receptor 3 signaling pathway / amylin receptor 2 signaling pathway / amylin receptor 1 signaling pathway / amylin receptor signaling pathway / Calcitonin-like ligand receptors / negative regulation of ossification / sperm capacitation / response to amyloid-beta / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / response to glucocorticoid / activation of adenylate cyclase activity / regulation of mRNA stability / osteoclast differentiation / positive regulation of calcium-mediated signaling / ossification / acrosomal vesicle / hormone activity / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / amyloid-beta binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / G alpha (s) signalling events / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cilium / axon / positive regulation of gene expression / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Calcitonin / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / GPCR, family 2, calcitonin receptor / Hormone receptor fold / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / Calcitonin-like / Calcitonin peptide-like / Calcitonin, conserved site / Calcitonin / CGRP / IAPP family signature. / calcitonin ...Calcitonin / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / GPCR, family 2, calcitonin receptor / Hormone receptor fold / GPCR, family 2, calcitonin receptor family / Calcitonin-like / Calcitonin peptide-like / Calcitonin, conserved site / Calcitonin / CGRP / IAPP family signature. / calcitonin / Calcitonin/adrenomedullin / Calcitonin / CGRP / IAPP family / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / ACETATE ION / : / Calcitonin-1 / Calcitonin receptor / Calcitonin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
Oncorhynchus sp. (魚類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Lee, S. / Pioszak, A.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM104251 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM103640 米国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: Calcitonin Receptor N-Glycosylation Enhances Peptide Hormone Affinity by Controlling Receptor Dynamics.
著者: Lee, S.M. / Jeong, Y. / Simms, J. / Warner, M.L. / Poyner, D.R. / Chung, K.Y. / Pioszak, A.A.
履歴
登録2019年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年5月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltodextrin-binding protein,Calcitonin receptor
B: Calcitonin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2937
ポリマ－55,2282
非ポリマー1,0655
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)181.288, 181.288, 181.288
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number213
Space group name H-MP4132

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Maltodextrin-binding protein,Calcitonin receptor / CT-R


分子量: 54078.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, CALCR / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A0A8UN35, UniProt: P30988
#2: タンパク質・ペプチド Calcitonin


分子量: 1149.216 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Oncorhynchus sp. (魚類) / 参照: UniProt: Q92163, UniProt: P01263*PLUS

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糖 , 2種, 4分子

#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 3分子

#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.7
詳細: 1.94M Ammonium sulfate, 0.1M Sodium acetate, 15% Ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2017年8月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 24107 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 9.3 % / Net I/σ(I): 21.24
反射 シェル解像度: 2.85→2.9 Å / Num. unique obs: 1167

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.85→48.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 28.683 / SU ML: 0.233 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.406 / ESU R Free: 0.269
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2246 1209 5 %RANDOM
Rwork0.1925 ---
obs0.1942 22878 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 160.85 Å2 / Biso mean: 80.839 Å2 / Biso min: 48.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.85→48.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3802 0 70 2 3874
Biso mean--84.85 68.17 -
残基数----484
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.023981
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023585
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8321.9625417
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0882.9878375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5415482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.35325.165182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.7115637
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9781510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2578
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0214428
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02788
LS精密化 シェル解像度: 2.853→2.927 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 87 -
Rwork0.334 1654 -
all-1741 -
obs--99.71 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8702-0.90640.01312.66791.2972.3592-0.0866-0.33410.47460.1690.1638-0.4593-0.18860.135-0.07720.14150.0144-0.0880.0624-0.03230.23526.606-30.2792-18.7223
22.7611-0.0748-2.45652.6262-0.20752.6370.0801-0.0507-0.0634-0.1236-0.1203-0.10560.20310.16520.04020.18330.0242-0.02220.16230.01810.0109-21.5017-24.4044-1.3326
30.2694-1.61221.564510.6247-10.15079.7965-0.01190.22680.1102-0.1155-0.5441-0.83910.14040.73720.5560.32580.0119-0.10190.9997-0.27280.7751-10.3774-16.4896-5.3977
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-334 - 37
2X-RAY DIFFRACTION1A500
3X-RAY DIFFRACTION2A38 - 138
4X-RAY DIFFRACTION2A502
5X-RAY DIFFRACTION2A503
6X-RAY DIFFRACTION2A501
7X-RAY DIFFRACTION3B22 - 33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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