+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6p8v | ||||||
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Title | Structure of E. coli MS115-1 HORMA:CdnC:Trip13 complex | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / ATPase / Remodeller / HORMA domain / TRIP13 / Pch2 | ||||||
Function / homology | Function and homology information 2'-5'-oligoadenylate synthetase activity / diadenylate cyclase activity / diadenylate cyclase / nucleotide metabolic process / double-stranded RNA binding / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / defense response to virus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane ...2'-5'-oligoadenylate synthetase activity / diadenylate cyclase activity / diadenylate cyclase / nucleotide metabolic process / double-stranded RNA binding / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / defense response to virus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli MS 115-1 (bacteria) Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.64 Å | ||||||
Authors | Ye, Q. / Corbett, K.D. | ||||||
Citation | Journal: Mol.Cell / Year: 2020 Title: HORMA Domain Proteins and a Trip13-like ATPase Regulate Bacterial cGAS-like Enzymes to Mediate Bacteriophage Immunity. Authors: Ye, Q. / Lau, R.K. / Mathews, I.T. / Birkholz, E.A. / Watrous, J.D. / Azimi, C.S. / Pogliano, J. / Jain, M. / Corbett, K.D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6p8v.cif.gz | 889.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6p8v.ent.gz | 742.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6p8v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6p8v_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6p8v_full_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | |
Data in XML | 6p8v_validation.xml.gz | 78.3 KB | Display | |
Data in CIF | 6p8v_validation.cif.gz | 104.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p8/6p8v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p8/6p8v | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6p80SC 6p82C 6p8jC 6p8oC 6p8pC 6p8rC 6p8sC 6p8uC 6pb3C 6u7bC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | |
Experimental dataset #1 | Data set type: diffraction image data / Details: raw diffract dataset / Metadata reference: 10.15785/SBGRID/680 |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 34636.684 Da / Num. of mol.: 6 / Mutation: E159Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli MS 115-1 (bacteria) / Gene: HMPREF9540_01760 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: D7Y2H4 #2: Protein | | Mass: 36451.582 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli MS 115-1 (bacteria) / Gene: HMPREF9540_01758 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: D7Y2H2 #3: Protein | | Mass: 19447.969 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: BHS87_27760, CG706_08820 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A1X1LKT4, UniProt: D7Y2H3*PLUS #4: Chemical | ChemComp-ATP / #5: Chemical | ChemComp-MG / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.35 Å3/Da / Density % sol: 47.77 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 / Details: 0.1 M MOPS pH 7.0, 0.2 M MgCl2, and 14% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.9792 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 29, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.64→99.19 Å / Num. obs: 70640 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 3.4 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.142 / Rpim(I) all: 0.091 / Rrim(I) all: 0.17 / Net I/σ(I): 7.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.64→2.7 Å / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 1.186 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 4550 / CC1/2: 0.292 / Rpim(I) all: 0.783 / Rrim(I) all: 1.426 / % possible all: 99.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6P80 Resolution: 2.64→88.876 Å / SU ML: 0.52 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.32 / Phase error: 33.4
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.64→88.876 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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