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- PDB-6p4x: Crystal Structure of the S. cerevisiae glucokinase, Glk1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p4x
タイトルCrystal Structure of the S. cerevisiae glucokinase, Glk1
要素Glucokinase-1
キーワードTRANSFERASE / hexokinase / actin atpase / glycolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Synthesis of GDP-mannose / glucokinase / Glycolysis / fructokinase activity / glucokinase activity / mannose metabolic process / glucose 6-phosphate metabolic process / D-glucose binding / D-glucose import ...Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Synthesis of GDP-mannose / glucokinase / Glycolysis / fructokinase activity / glucokinase activity / mannose metabolic process / glucose 6-phosphate metabolic process / D-glucose binding / D-glucose import / intracellular glucose homeostasis / Neutrophil degranulation / glycolytic process / glucose metabolic process / mitochondrion / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / Hexokinase / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / Hexokinase / Hexokinase / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. ...Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / Hexokinase / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / Hexokinase / Hexokinase / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Glucokinase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.59 Å
データ登録者Stoddard, P.R. / Garner, E.C. / Murray, A.W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F31GM116441 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DP2AI117923 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2020
タイトル: Polymerization in the actin ATPase clan regulates hexokinase activity in yeast.
著者: Patrick R Stoddard / Eric M Lynch / Daniel P Farrell / Annie M Dosey / Frank DiMaio / Tom A Williams / Justin M Kollman / Andrew W Murray / Ethan C Garner /
要旨: The actin fold is found in cytoskeletal polymers, chaperones, and various metabolic enzymes. Many actin-fold proteins, such as the carbohydrate kinases, do not polymerize. We found that Glk1, a ...The actin fold is found in cytoskeletal polymers, chaperones, and various metabolic enzymes. Many actin-fold proteins, such as the carbohydrate kinases, do not polymerize. We found that Glk1, a glucokinase, forms two-stranded filaments with ultrastructure that is distinct from that of cytoskeletal polymers. In cells, Glk1 polymerized upon sugar addition and depolymerized upon sugar withdrawal. Polymerization inhibits enzymatic activity; the Glk1 monomer-polymer equilibrium sets a maximum rate of glucose phosphorylation regardless of Glk1 concentration. A mutation that eliminated Glk1 polymerization alleviated concentration-dependent enzyme inhibition. Yeast containing nonpolymerizing Glk1 were less fit when growing on sugars and more likely to die when refed glucose. Glk1 polymerization arose independently from other actin-related filaments and may allow yeast to rapidly modulate glucokinase activity as nutrient availability changes.
履歴
登録2019年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年4月22日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucokinase-1
B: Glucokinase-1
C: Glucokinase-1
D: Glucokinase-1
E: Glucokinase-1
F: Glucokinase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)333,91219
ポリマ－332,6786
非ポリマー1,23513
水00
1
A: Glucokinase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7314
ポリマ－55,4461
非ポリマー2853
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glucokinase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6363
ポリマ－55,4461
非ポリマー1902
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Glucokinase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6363
ポリマ－55,4461
非ポリマー1902
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Glucokinase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6363
ポリマ－55,4461
非ポリマー1902
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Glucokinase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6363
ポリマ－55,4461
非ポリマー1902
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Glucokinase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6363
ポリマ－55,4461
非ポリマー1902
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
A: Glucokinase-1
C: Glucokinase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,3677
ポリマ－110,8932
非ポリマー4755
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4070 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area43020 Å2
手法PISA
8
B: Glucokinase-1
E: Glucokinase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,2726
ポリマ－110,8932
非ポリマー3804
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area41920 Å2
手法PISA
9
D: Glucokinase-1
F: Glucokinase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,2726
ポリマ－110,8932
非ポリマー3804
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4070 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area43400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)177.750, 177.750, 323.947
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPPROPRO(chain 'A' and (resid 4 through 119 or (resid 120...AA4 - 504 - 50
12LYSLYSVALVAL(chain 'A' and (resid 4 through 119 or (resid 120...AA60 - 49960 - 499
23ASPASPPROPRO(chain 'B' and (resid 4 through 50 or resid 60...BB4 - 504 - 50
24LYSLYSVALVAL(chain 'B' and (resid 4 through 50 or resid 60...BB60 - 49960 - 499
35ASPASPPROPRO(chain 'C' and (resid 4 through 50 or resid 60...CC4 - 504 - 50
36LYSLYSVALVAL(chain 'C' and (resid 4 through 50 or resid 60...CC60 - 49960 - 499
47ASPASPPROPRO(chain 'D' and (resid 4 through 119 or (resid 120...DD4 - 504 - 50
48LYSLYSVALVAL(chain 'D' and (resid 4 through 119 or (resid 120...DD60 - 49960 - 499
59ASPASPPROPRO(chain 'E' and (resid 4 through 119 or (resid 120...EE4 - 504 - 50
510LYSLYSVALVAL(chain 'E' and (resid 4 through 119 or (resid 120...EE60 - 49960 - 499
611ASPASPPROPRO(chain 'F' and (resid 4 through 50 or resid 60...FF4 - 504 - 50
612LYSLYSVALVAL(chain 'F' and (resid 4 through 50 or resid 60...FF60 - 49960 - 499

-
要素

#1: タンパク質
Glucokinase-1 / Glucose kinase 1 / GLK-1


分子量: 55446.258 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GLK1, HOR3, YCL040W, YCL312, YCL40W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17709, glucokinase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.59 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.4 / 詳細: 2.4M Diammonium Phosphate, 0.1M CHES pH 9.4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.59→155.83 Å / Num. obs: 61332 / % possible obs: 99.97 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 91.07 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.1003 / Rpim(I) all: 0.1003 / Rrim(I) all: 0.1418 / Net I/σ(I): 8.28
反射 シェル解像度: 3.59→3.718 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.4831 / Mean I/σ(I) obs: 1.56 / Num. unique obs: 6026 / CC1/2: 0.638 / Rpim(I) all: 0.4831 / Rrim(I) all: 0.6832 / % possible all: 99.95

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
Coot1.14_3260モデル構築
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IG8

1ig8


解像度: 3.59→155.83 Å / SU ML: 0.5282 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.4634
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3002 3105 5.06 %
Rwork0.2668 --
obs0.2685 61322 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 85.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.59→155.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22948 0 5 0 22953
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004823359
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.490331600
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07543628
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00624066
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.29148733
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.59-3.650.34221490.33952609X-RAY DIFFRACTION99.96
3.65-3.710.38431520.33282563X-RAY DIFFRACTION99.93
3.71-3.770.32681450.33022603X-RAY DIFFRACTION99.96
3.77-3.840.38711280.34312591X-RAY DIFFRACTION99.96
3.84-3.910.35931260.32372622X-RAY DIFFRACTION99.93
3.91-3.990.331320.31292625X-RAY DIFFRACTION100
3.99-4.080.35061450.28792592X-RAY DIFFRACTION99.96
4.08-4.170.34171370.28952607X-RAY DIFFRACTION100
4.17-4.280.30971380.28182624X-RAY DIFFRACTION100
4.28-4.390.27271360.2642630X-RAY DIFFRACTION100
4.39-4.520.29941400.25942619X-RAY DIFFRACTION100
4.52-4.670.28661560.24542632X-RAY DIFFRACTION100
4.67-4.840.29721540.252604X-RAY DIFFRACTION99.96
4.84-5.030.26361660.26112616X-RAY DIFFRACTION100
5.03-5.260.31621420.27022633X-RAY DIFFRACTION100
5.26-5.540.32871350.29342648X-RAY DIFFRACTION99.96
5.54-5.880.30191300.29572674X-RAY DIFFRACTION100
5.88-6.340.33711290.29712681X-RAY DIFFRACTION100
6.34-6.970.32951370.26772691X-RAY DIFFRACTION100
6.97-7.980.28131530.23922687X-RAY DIFFRACTION99.96
7.98-10.060.20791280.18822765X-RAY DIFFRACTION100
10.06-155.830.2591470.22352901X-RAY DIFFRACTION99.67
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.41539467756-0.8316608186310.5924547574860.548081245692-0.1882619469981.03304542759-0.0926001556018-0.1416066796650.1253321153740.5395037260350.278279550982-0.5071490312370.01010442804360.3443445861170.1302592125530.5700780160670.00139753022022-0.06301303844180.4123346577510.03345928464620.957352135841-34.702604476754.9198599216-52.8552130225
21.724217833610.76001459642-0.569465977021.470208355430.03555016583242.82370687699-0.3375230773310.839880869050.0406101827137-0.01848846866080.3413291963350.407704931589-0.1703184014330.3280366348750.1450216023340.5577780369110.130502831186-0.01033629719520.3203483648270.06248239841150.797742020819-56.68502994928.9045508078-17.2268153902
30.674872971869-0.273118062104-0.6072185732150.8877555293020.05913283535441.11390785171-0.595905409811-0.784853107614-0.004188365260791.096178251740.03076942064360.7685180482380.243931940863-0.1388732401020.2060585871910.9530753432280.03925121021860.3864750976350.468827679922-0.05382449959231.32732142199-78.45481392578.351321175854.1332214162
41.26224634680.07730942510120.2679855636661.57994095197-0.1164430145361.93390808142-0.304768730447-0.4511937591-0.6097987844320.684395215060.439248667720.5575763301120.4774650970760.3167662063190.2116184773690.9372343381360.09315873718520.2832410900240.5926281626910.103590313941.06599511606-72.9987523350.119832021517-2.23695892851
51.62767351557-0.152555660555-0.1691219956451.03618311122-0.2148464954220.5865760872790.0445949977783-0.0576358815525-0.6347894909540.4219882690730.0487549064353-0.1255185991960.3748725086250.2288598547150.1958078260960.662013194270.0813980904977-0.04621321918720.3247992020380.05363070876890.834290642774-54.855803250822.924427619-9.28585533144
61.163290096430.485211159595-0.7558023378881.045726701140.5135037430081.29588455725-0.110391650425-0.225904367761-0.1480316822560.424647914623-0.1313435357010.333425051705-0.189281405526-0.2758940727940.1609570834030.7944878258380.1377320385170.04334859197930.3658459274920.004115260427980.782417433262-67.993827519329.192511657-9.05338748491
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 433 through 500 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 3 through 75 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 76 through 109 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 110 through 241 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 242 through 400 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 401 through 500 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 1 through 80 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 81 through 193 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 194 through 500 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 4 through 193 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 194 through 500 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'E' and (resid 3 through 187 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'E' and (resid 188 through 500 )
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16X-RAY DIFFRACTION16chain 'F' and (resid 203 through 500 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'A' and (resid 1 through 98 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'A' and (resid 99 through 227 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'A' and (resid 228 through 432 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る