[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5w7e: Murine acyloxyacyl hydrolase (AOAH), S262A mutant, with dimyristo... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5w7e | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Murine acyloxyacyl hydrolase (AOAH), S262A mutant, with dimyristoyl phosphatidylcholine | ||||||
Components | Acyloxyacyl hydrolase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / lipopolysaccharide / LPS / GDSL esterase / saposin | ||||||
Function / homology | Function and homology information lipopolysaccharide catabolic process / acyloxyacyl hydrolase / acyloxyacyl hydrolase activity / lipopolysaccharide metabolic process / fatty acid metabolic process / negative regulation of inflammatory response / cytoplasmic vesicle / calcium ion binding / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.83 Å | ||||||
Authors | Gorelik, A. / Illes, K. / Nagar, B. | ||||||
Funding support | Canada, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / Year: 2018 Title: Crystal structure of the mammalian lipopolysaccharide detoxifier. Authors: Gorelik, A. / Illes, K. / Nagar, B. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5w7e.cif.gz | 633 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5w7e.ent.gz | 533.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5w7e.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5w7e_validation.pdf.gz | 4.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5w7e_full_validation.pdf.gz | 4.7 MB | Display | |
Data in XML | 5w7e_validation.xml.gz | 48.7 KB | Display | |
Data in CIF | 5w7e_validation.cif.gz | 73 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w7/5w7e ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w7/5w7e | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5w78C 5w7aC 5w7bC 5w7cC 5w7dC 5w7fC C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 64034.176 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: residues 23-574 / Mutation: S262A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Aoah / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: O35298, acyloxyacyl hydrolase #2: Chemical | ChemComp-CA / #3: Sugar | ChemComp-NAG / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.46 Å3/Da / Density % sol: 50.07 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 1 mM Triton X-100, 2 mM dimyristoyl phosphatidylcholine; 100 mM sodium MES pH 6, 15% PEG 20000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.9801 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Sep 17, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9801 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.83→50 Å / Num. obs: 106148 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 3.8 % / Net I/σ(I): 19.9 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.83→40.073 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 20.33
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.83→40.073 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|