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- PDB-6p28: Crystal structure of the MIR domain (aa 337-532) of the S. cerevi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6p28
タイトルCrystal structure of the MIR domain (aa 337-532) of the S. cerevisiae mannosyltransferase Pmt2
要素Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 2
キーワードTRANSFERASE / complex / glycosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt1p-Pmt2p dimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt5p-Pmt2p dimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase activity / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / fungal-type cell wall biogenesis / protein O-linked mannosylation / protein exit from endoplasmic reticulum / protein O-linked glycosylation / ERAD pathway ...dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt1p-Pmt2p dimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt5p-Pmt2p dimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase activity / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / fungal-type cell wall biogenesis / protein O-linked mannosylation / protein exit from endoplasmic reticulum / protein O-linked glycosylation / ERAD pathway / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase family 39/83 / Glycosyltransferase 39-like / Protein O-mannosyl-transferase, C-terminal four TM domain / Dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / C-terminal four TMM region of protein-O-mannosyltransferase / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Bai, L. / Li, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01-CA231466 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Structure of the eukaryotic protein O-mannosyltransferase Pmt1-Pmt2 complex.
著者: Lin Bai / Amanda Kovach / Qinglong You / Alanna Kenny / Huilin Li /
要旨: In eukaryotes, a nascent peptide entering the endoplasmic reticulum (ER) is scanned by two Sec61 translocon-associated large membrane machines for protein N-glycosylation and protein O-mannosylation, ...In eukaryotes, a nascent peptide entering the endoplasmic reticulum (ER) is scanned by two Sec61 translocon-associated large membrane machines for protein N-glycosylation and protein O-mannosylation, respectively. While the structure of the eight-protein oligosaccharyltransferase complex has been determined recently, the structures of mannosyltransferases of the PMT family, which are an integral part of ER protein homeostasis, are still unknown. Here we report cryo-EM structures of the Saccharomyces cerevisiae Pmt1-Pmt2 complex bound to a donor and an acceptor peptide at 3.2-Å resolution, showing that each subunit contains 11 transmembrane helices and a lumenal β-trefoil fold termed the MIR domain. The structures reveal the substrate recognition model and confirm an inverting mannosyl-transferring reaction mechanism by the enzyme complex. Furthermore, we found that the transmembrane domains of Pmt1 and Pmt2 share a structural fold with the catalytic subunits of oligosaccharyltransferases, confirming a previously proposed evolutionary relationship between protein O-mannosylation and protein N-glycosylation.
履歴
登録2019年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4991
ポリマ－22,4991
非ポリマー00
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.289, 71.403, 37.886
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 2 / Pmt2


分子量: 22498.826 Da / 分子数: 1 / 断片: MIR domain (UNP residues 337-532) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PMT2, FUN25, YAL023C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P31382, dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 25% PEG20000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.078 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月8日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.078 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→37.65 Å / Num. obs: 40003 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.134 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.35→1.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.023 / Num. unique obs: 17096

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6P25

6p25


解像度: 1.35→37.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 0.924 / SU ML: 0.038 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.057 / ESU R Free: 0.06 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 1965 5.2 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.187 36188 95.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 19.885 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.35→37.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1555 0 0 191 1746
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0191596
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021443
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3591.9162166
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.23933321
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1015191
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.96924.65186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.15915267
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.1671510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1840.2223
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0211848
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02396
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4071.67767
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3981.669766
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.7682.508957
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.7692.508958
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1682.029829
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.1672.029830
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.8542.91210
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.02433.3736997
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.87632.7756822
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.348→1.383 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 128 -
Rwork0.234 2274 -
obs--81.81 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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