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- PDB-6ovf: Crystal Structure of the Disabled-2 (Dab2) Dab Homology Domain in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ovf
タイトルCrystal Structure of the Disabled-2 (Dab2) Dab Homology Domain in Complex with Peptide STA03
要素
  • Disabled homolog 2
  • STA03
キーワードENDOCYTOSIS / Peptide Binding / Peptide Inhibitor / Protein-protein Interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


leading edge cell differentiation / positive regulation of aldosterone biosynthetic process / positive regulation of aldosterone secretion / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / positive regulation of early endosome to late endosome transport / clathrin coat assembly / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / clathrin-coated vesicle membrane / clathrin adaptor activity ...leading edge cell differentiation / positive regulation of aldosterone biosynthetic process / positive regulation of aldosterone secretion / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / positive regulation of early endosome to late endosome transport / clathrin coat assembly / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / clathrin-coated vesicle membrane / clathrin adaptor activity / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / response to salt / clathrin-coated vesicle / cargo receptor activity / response to steroid hormone / low-density lipoprotein particle receptor binding / SMAD binding / positive regulation of endocytosis / positive regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / clathrin-coated pit / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / cellular response to epidermal growth factor stimulus / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / receptor-mediated endocytosis / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of cell growth / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Wnt signaling pathway / fibrillar center / negative regulation of epithelial cell proliferation / protein transport / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of cell migration / lysosomal membrane / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Disabled homolog 2-like, sulfatide-binding motifs / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily ...: / : / Disabled homolog 2-like, sulfatide-binding motifs / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Disabled homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Chavez, M. / Madden, D.R.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01-DK104847 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20-GM113132 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)P30-DK-117469 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of the Disabled-2 (Dab2) Dab Homology Domain in Complex with Peptide STA03
著者: Chavez, M. / Madden, D.R.
履歴
登録2019年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disabled homolog 2
B: Disabled homolog 2
C: STA03
D: STA03
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1599
ポリマ－38,9684
非ポリマー1905
水4,810267
1
A: Disabled homolog 2
C: STA03
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Size exclusion chromatography demonstrates the Disabled-DH domain protein is monomeric, isothermal titration calorimetry, ITC assays show a 1:1 binding stoichiometry
  • 19.6 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6265
ポリマ－19,4842
非ポリマー1423
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1700 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area9220 Å2
手法PISA
2
B: Disabled homolog 2
D: STA03
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Size exclusion chromatography demonstrates the Disabled-DH domain protein is monomeric, isothermal titration calorimetry, ITC assays show a 1:1 binding stoichiometry
  • 19.5 kDa, 2 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5334
ポリマ－19,4842
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area9410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.644, 102.644, 80.202
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-202-

MG

21A-385-

HOH

31A-406-

HOH

41B-353-

HOH

51B-359-

HOH

61B-372-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Disabled homolog 2 / Adaptor molecule disabled-2 / Differentially expressed in ovarian carcinoma 2 / DOC-2 / ...Adaptor molecule disabled-2 / Differentially expressed in ovarian carcinoma 2 / DOC-2 / Differentially-expressed protein 2


分子量: 18036.646 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAB2, DOC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P98082
#2: タンパク質・ペプチド STA03


分子量: 1447.465 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.27 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 40 mM MgCl*6H2O, 5 mM Ni(II)Cl*6H2O, 0.1 M HEPES pH 7.0, 18% (w/v) PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.181 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.181 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→19.85 Å / Num. obs: 35885 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.92 % / Net I/σ(I): 23.04
反射 シェル解像度: 1.95→1.9757 Å / Rmerge(I) obs: 0.642 / Mean I/σ(I) obs: 4.51 / Num. unique obs: 8485 / CC1/2: 0.927 / Rrim(I) all: 0.673 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1M7E

1m7e


解像度: 1.95→19.849 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 19.62
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2069 3584 9.99 %
Rwork0.1754 --
obs0.1786 35884 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→19.849 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2626 0 5 267 2898
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072699
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7933616
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.7132282
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057374
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005480
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.97570.27521780.23351176X-RAY DIFFRACTION100
1.9757-2.00270.293850.21071281X-RAY DIFFRACTION100
2.0027-2.03130.2839950.21191256X-RAY DIFFRACTION100
2.0313-2.06160.2631780.21561192X-RAY DIFFRACTION100
2.0616-2.09370.2381840.18841192X-RAY DIFFRACTION100
2.0937-2.1280.2289640.19161265X-RAY DIFFRACTION100
2.128-2.16470.24011170.18421277X-RAY DIFFRACTION100
2.1647-2.2040.19771810.17231164X-RAY DIFFRACTION100
2.204-2.24630.2241810.17461200X-RAY DIFFRACTION100
2.2463-2.29210.20941190.17421251X-RAY DIFFRACTION100
2.2921-2.34190.1955640.17141302X-RAY DIFFRACTION100
2.3419-2.39630.19681780.16641191X-RAY DIFFRACTION100
2.3963-2.45610.19421780.17071189X-RAY DIFFRACTION100
2.4561-2.52240.21711620.18321200X-RAY DIFFRACTION100
2.5224-2.59640.2853200.17341365X-RAY DIFFRACTION100
2.5964-2.68010.21461780.17311195X-RAY DIFFRACTION100
2.6801-2.77560.21141820.18641217X-RAY DIFFRACTION100
2.7756-2.88640.21691800.17851193X-RAY DIFFRACTION100
2.8864-3.01731000000000.16521371X-RAY DIFFRACTION100
3.0173-3.17580.1981790.1641210X-RAY DIFFRACTION100
3.1758-3.37390.18481790.16451195X-RAY DIFFRACTION100
3.3739-3.63290.19631780.16011228X-RAY DIFFRACTION100
3.6329-3.99580.1907860.15641311X-RAY DIFFRACTION100
3.9958-4.56790.1919930.15991304X-RAY DIFFRACTION100
4.5679-5.7320.20051760.18451259X-RAY DIFFRACTION100
5.732-19.85010.20481690.20181316X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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