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- PDB-6okd: Crystal Structure of human transferrin receptor in complex with a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6okd
タイトルCrystal Structure of human transferrin receptor in complex with a cystine-dense peptide
要素
  • Transferrin receptor protein 1
  • transferrin receptor binding cystine-dense peptide
キーワードTRANSPORT PROTEIN/SIGNALING PROTEIN / protein-protein complex / cystine-dense peptide / TRANSPORT PROTEIN-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


transferrin receptor activity / postsynaptic recycling endosome membrane / negative regulation of mitochondrial fusion / transferrin transport / Transferrin endocytosis and recycling / positive regulation of isotype switching / response to copper ion / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / response to iron ion / response to manganese ion ...transferrin receptor activity / postsynaptic recycling endosome membrane / negative regulation of mitochondrial fusion / transferrin transport / Transferrin endocytosis and recycling / positive regulation of isotype switching / response to copper ion / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / response to iron ion / response to manganese ion / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of bone resorption / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / transport across blood-brain barrier / response to retinoic acid / positive regulation of T cell proliferation / clathrin-coated pit / positive regulation of B cell proliferation / RAC1 GTPase cycle / response to nutrient / Hsp70 protein binding / osteoclast differentiation / cellular response to leukemia inhibitory factor / acute-phase response / positive regulation of protein-containing complex assembly / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / receptor internalization / positive regulation of protein localization to nucleus / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / recycling endosome membrane / melanosome / cellular response to xenobiotic stimulus / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / extracellular vesicle / double-stranded RNA binding / Clathrin-mediated endocytosis / iron ion transport / virus receptor activity / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / blood microparticle / intracellular iron ion homeostasis / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / early endosome / response to hypoxia / endosome / endosome membrane / intracellular signal transduction / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 / PA domain superfamily / PA domain / PA domain ...Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / Glucose Oxidase; domain 1 / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(bba) Sandwich / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transferrin receptor protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Monosiga brevicollis (立襟鞭毛虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Finton, K.A.K. / Rupert, P.B. / Strong, R.K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2020
タイトル: A TfR-Binding Cystine-Dense Peptide Promotes Blood-Brain Barrier Penetration of Bioactive Molecules.
著者: Crook, Z.R. / Girard, E. / Sevilla, G.P. / Merrill, M. / Friend, D. / Rupert, P.B. / Pakiam, F. / Nguyen, E. / Yin, C. / Ruff, R.O. / Hopping, G. / Strand, A.D. / Finton, K.A.K. / Coxon, M. / ...著者: Crook, Z.R. / Girard, E. / Sevilla, G.P. / Merrill, M. / Friend, D. / Rupert, P.B. / Pakiam, F. / Nguyen, E. / Yin, C. / Ruff, R.O. / Hopping, G. / Strand, A.D. / Finton, K.A.K. / Coxon, M. / Mhyre, A.J. / Strong, R.K. / Olson, J.M.
履歴
登録2019年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年7月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transferrin receptor protein 1
B: Transferrin receptor protein 1
C: transferrin receptor binding cystine-dense peptide
D: transferrin receptor binding cystine-dense peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,22120
ポリマ-162,0254
非ポリマー2,19616
14,088782
1
A: Transferrin receptor protein 1
D: transferrin receptor binding cystine-dense peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0189
ポリマ-81,0122
非ポリマー1,0067
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area26680 Å2
手法PISA
2
B: Transferrin receptor protein 1
C: transferrin receptor binding cystine-dense peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,20311
ポリマ-81,0122
非ポリマー1,1909
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area26670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.601, 145.500, 133.494
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.02, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Transferrin receptor protein 1 / Trfr / T9 / p90


分子量: 75052.688 Da / 分子数: 2 / 断片: ligand binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TFRC / プラスミド: Daedalus system / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02786
#2: タンパク質 transferrin receptor binding cystine-dense peptide


分子量: 5959.617 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Monosiga brevicollis (立襟鞭毛虫)
: randomly mutated / 遺伝子: cytochrome BC1 complex subunit 6 / プラスミド: Daedalus system / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
, 1種, 4分子

#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 794分子

#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 782 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.35 % / Mosaicity: 0.346 ° / Mosaicity esd: 0.003 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 6000, Mes

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 166017 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.103 / Χ2: 1.156 / Net I/σ(I): 8.3 / Num. measured all: 551226
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.85-1.883.30.69381980.6640.4410.8240.47899.9
1.88-1.923.30.59883120.7220.3820.7120.51399.9
1.92-1.953.30.49582950.7870.3170.5890.527100
1.95-1.993.30.41482760.8220.2680.4940.558100
1.99-2.043.20.32682890.8570.2170.3930.58399.9
2.04-2.083.20.27883370.8890.1830.3340.62899.9
2.08-2.143.20.24383080.9210.1590.2910.643100
2.14-2.193.50.2182430.9440.1310.2470.677100
2.19-2.263.40.18283090.9540.1140.2150.78399.9
2.26-2.333.40.15683240.9650.0990.1850.81999.9
2.33-2.413.30.13882720.9690.0890.1650.88100
2.41-2.513.20.12283170.9740.0810.1471.03599.7
2.51-2.633.30.1183160.9790.0710.1311.14199.9
2.63-2.763.50.09782780.9850.0610.1151.24999.9
2.76-2.943.40.08582990.9880.0540.11.51399.9
2.94-3.163.30.07183030.9910.0460.0851.7999.7
3.16-3.483.30.05983280.9920.0390.0712.2499.7
3.48-3.993.50.05282810.9950.0330.0622.599.6
3.99-5.023.20.04383270.9960.0280.0512.38299.1
5.02-503.40.03884050.9980.0240.0452.09299.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.59 Å41.58 Å
Translation3.59 Å41.58 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0158精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.7.17位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdbid 1de4
解像度: 1.85→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 4.431 / SU ML: 0.067 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.096 / ESU R Free: 0.094 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18714 8375 5 %RANDOM
Rwork0.16278 ---
obs0.16405 157641 99.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.399 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6 Å20 Å2-0.17 Å2
2--0.57 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.85→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10156 0 140 782 11078
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.01910575
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.029557
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6111.96114376
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85322105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8451331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.6324.33455
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.644151651
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6431545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1990.21637
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0180.0211781
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022208
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1871.7895294
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1871.7895293
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8422.9926602
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8422.9926603
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9292.3345281
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.9292.3355282
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.4733.6967764
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.64117.8412022
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.64217.84212023
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.848→1.896 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 519 -
Rwork0.229 11163 -
obs--95.01 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.86151.1281-0.26670.8297-0.01210.55840.0238-0.2045-0.03010.0562-0.1004-0.03490.0065-0.02520.07660.0059-0.0039-0.00350.019-0.00310.0143127.55296.733452.7398
21.0392-0.53590.04711.27330.25651.47890.10290.13990.0419-0.1941-0.1694-0.02070.0202-0.01650.06650.03350.0280.01350.02840.00720.0439112.81380.204635.1667
33.0692-1.23980.15080.87750.01270.53470.0260.2028-0.006-0.059-0.0987-0.0059-0.0087-0.04210.07270.00650.00390.0010.0188-0.00710.0111123.5127-42.661814.4691
41.06330.668-0.11.45460.35641.45870.1195-0.1776-0.0480.2412-0.1871-0.0484-0.01090.02030.06760.0446-0.0354-0.01860.03850.02150.0508114.4762-37.030734.3538
513.06295.84332.7842.62461.26374.66290.0226-0.16940.40740.0041-0.07460.23970.1461-0.41190.05210.2734-0.05010.00180.2161-0.03340.3342101.5728-39.707251.3178
612.52523.2634.42122.36081.01474.16790.1479-0.69030.48020.4124-0.2585-0.0133-0.0627-0.08910.11060.3059-0.1147-0.01460.31910.01690.1352112.8174-36.638160.0806
78.3443-1.76832.1243.196-1.72421.1241-0.1958-0.32030.17780.23580.0634-0.1266-0.1697-0.02860.13230.5681-0.1088-0.0330.49350.0410.4117122.8506-34.596966.0487
89.14642.21556.01232.35182.72788.5280.0185-0.40910.01910.2592-0.1595-0.1161-0.05810.07980.1410.182-0.0869-0.01730.18120.09280.1324112.4121-44.224852.4092
98.957-0.3425-5.2355.7717-1.54039.72930.20140.41230.028-0.3022-0.2320.2359-0.0867-0.26710.03060.21660.093-0.03920.219-0.00850.0997105.93771.564412.0861
1012.261-3.60156.315110.82482.847711.82640.19580.1278-0.2963-0.4481-0.25650.0160.2232-0.12750.06070.30380.12930.04630.32910.01290.1336116.4848-2.04215.2683
113.8173-5.67260.02358.4467-0.04160.0250.15280.030.0646-0.3321-0.075-0.13320.0781-0.0521-0.07780.521-0.010.02370.54130.0290.5045123.3923-1.95951.6327
129.3413-2.4024-6.53661.97062.47269.02240.04190.39550.0474-0.2521-0.1593-0.08940.01320.05240.11740.17870.08390.030.16780.07690.1226112.02427.42914.6975
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 280
2X-RAY DIFFRACTION2A281 - 637
3X-RAY DIFFRACTION3B3 - 337
4X-RAY DIFFRACTION4B338 - 637
5X-RAY DIFFRACTION5C3 - 9
6X-RAY DIFFRACTION6C10 - 21
7X-RAY DIFFRACTION7C22 - 33
8X-RAY DIFFRACTION8C34 - 51
9X-RAY DIFFRACTION9D4 - 14
10X-RAY DIFFRACTION10D15 - 22
11X-RAY DIFFRACTION11D23 - 34
12X-RAY DIFFRACTION12D35 - 51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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