+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4gua | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Alphavirus P23pro-zbd | ||||||
Components | Non-structural polyprotein | ||||||
Keywords | HYDROLASE / viral precursor polyprotein / protease / zinc-binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / positive stranded viral RNA replication / host cell filopodium / ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / poly(A) RNA polymerase activity / polynucleotide adenylyltransferase ...O-acetyl-ADP-ribose deacetylase activity / positive stranded viral RNA replication / host cell filopodium / ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / poly(A) RNA polymerase activity / polynucleotide adenylyltransferase / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / 7-methylguanosine mRNA capping / cysteine-type peptidase activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases / host cell cytoplasmic vesicle membrane / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / nucleoside-triphosphate phosphatase / methylation / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / RNA helicase activity / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / RNA-directed RNA polymerase / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / GTP binding / host cell plasma membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Sindbis virus | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.854 Å | ||||||
Authors | Shin, G. / Yost, S. / Miller, M. / Marcotrigiano, J. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2012 Title: Structural and functional insights into alphavirus polyprotein processing and pathogenesis. Authors: Shin, G. / Yost, S.A. / Miller, M.T. / Elrod, E.J. / Grakoui, A. / Marcotrigiano, J. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4gua.cif.gz | 770.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4gua.ent.gz | 647.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4gua.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4gua_validation.pdf.gz | 490.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4gua_full_validation.pdf.gz | 514.2 KB | Display | |
Data in XML | 4gua_validation.xml.gz | 67.7 KB | Display | |
Data in CIF | 4gua_validation.cif.gz | 90.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gu/4gua ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gu/4gua | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 74770.422 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 1011-1675 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Sindbis virus / Strain: Toto1101 / Gene: P1234 polyprotein / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P03317, Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases, Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases, polynucleotide 5'- ...References: UniProt: P03317, Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases, Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases, polynucleotide 5'-phosphatase, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases, nucleoside-triphosphate phosphatase, RNA helicase, RNA-directed RNA polymerase #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | ChemComp-MES / #4: Chemical | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5.02 Å3/Da |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 2 M ammonium sulfate, 0.1 M 2-(N-morpholino)ethane sulfonic acid (MES) (pH 6.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X25 / Wavelength: 1.2824 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Mar 19, 2010 / Details: Double silicon(111) crystal monochromator |
Radiation | Monochromator: Double silicon(111) crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.2824 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.85→52.05 Å / Num. all: 105939 / Num. obs: 105713 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 |
Reflection shell | Resolution: 2.85→3.01 Å / Redundancy: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 1.103 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.7 |
-Processing
Software | Name: PHENIX / Version: (phenix.refine: 1.8_1066) / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRIES 2HWK, 3GPG Resolution: 2.854→48.176 Å / SU ML: 0.31 / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 1.34 / Phase error: 21.84 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 64.65 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.09 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.854→48.176 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|