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Yorodumi- PDB-3gpq: Crystal structure of macro domain of Chikungunya virus in complex... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3gpq | ||||||
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Title | Crystal structure of macro domain of Chikungunya virus in complex with RNA | ||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN/RNA / macro domain / X domain / Chikungunya / alphavirus / virus / VIZIER. Viral enzymes involved in replication / RNA / ATP-binding / Cell membrane / Endosome / Helicase / Hydrolase / Lipoprotein / Lysosome / Membrane / Methyltransferase / mRNA capping / mRNA processing / Multifunctional enzyme / Nucleotide-binding / Nucleotidyltransferase / Nucleus / Palmitate / Phosphoprotein / Protease / RNA replication / RNA-binding / RNA-directed RNA polymerase / Thiol protease / Transferase / VIRAL PROTEIN-RNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information host cell filopodium / ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / poly(A) RNA polymerase activity / polynucleotide adenylyltransferase / regulation of cytoskeleton organization / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity ...host cell filopodium / ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / poly(A) RNA polymerase activity / polynucleotide adenylyltransferase / regulation of cytoskeleton organization / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / 7-methylguanosine mRNA capping / cysteine-type peptidase activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases / host cell cytoplasmic vesicle membrane / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / nucleoside-triphosphate phosphatase / methylation / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / RNA helicase activity / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / GTP binding / host cell plasma membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Chikungunya virus | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Malet, H. / Jamal, S. / Coutard, B. / Canard, B. | ||||||
Citation | Journal: J.Virol. / Year: 2009 Title: The crystal structures of Chikungunya and Venezuelan equine encephalitis virus nsP3 macro domains define a conserved adenosine binding pocket Authors: Malet, H. / Coutard, B. / Jamal, S. / Dutartre, H. / Papageorgiou, N. / Neuvonen, M. / Ahola, T. / Forrester, N. / Gould, E.A. / Lafitte, D. / Ferron, F. / Lescar, J. / Gorbalenya, A.E. / de ...Authors: Malet, H. / Coutard, B. / Jamal, S. / Dutartre, H. / Papageorgiou, N. / Neuvonen, M. / Ahola, T. / Forrester, N. / Gould, E.A. / Lafitte, D. / Ferron, F. / Lescar, J. / Gorbalenya, A.E. / de Lamballerie, X. / Canard, B. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3gpq.cif.gz | 139.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3gpq.ent.gz | 108.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3gpq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3gpq_validation.pdf.gz | 482 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3gpq_full_validation.pdf.gz | 503.9 KB | Display | |
Data in XML | 3gpq_validation.xml.gz | 28.1 KB | Display | |
Data in CIF | 3gpq_validation.cif.gz | 39.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gp/3gpq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gp/3gpq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3gpgSC 3gpoC 3gqeC 3gqoC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 18635.123 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: sequence database residues 1334-1493 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Chikungunya virus / Strain: Ross / Gene: nsP3 / Plasmid: pDest14 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta (DE3) pLysS / References: UniProt: Q8JUX6 #2: RNA chain | Mass: 942.660 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 46.88 % | ||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.4 Details: 46% PEG 600, 100 mM hepes, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||
Components of the solutions |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-2 / Wavelength: 0.933 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Jun 22, 2007 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.933 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→28.421 Å / Num. all: 46210 / Num. obs: 46206 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 35.809 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rsym value: 0.052 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.11 Å / Redundancy: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.525 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. measured all: 30275 / Num. unique all: 6793 / Rsym value: 0.525 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Starting model: PDB entry 3GPG Resolution: 2→28.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / WRfactor Rfree: 0.271 / WRfactor Rwork: 0.224 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.787 / SU B: 11.298 / SU ML: 0.143 / SU R Cruickshank DPI: 0.2 / SU Rfree: 0.179 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.201 / ESU R Free: 0.179 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS, U VALUES RESIDUAL ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 111.6 Å2 / Biso mean: 29.021 Å2 / Biso min: 8.46 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→28.42 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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