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万見
- PDB-6oi9: Crystal Structure of E. coli Biotin Carboxylase Complexed with 7-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oi9
タイトルCrystal Structure of E. coli Biotin Carboxylase Complexed with 7-[3-(aminomethyl)pyrrolidin-1-yl]-6-(2,6-dichlorophenyl)pyrido[2,3-d]pyrimidin-2-amine
要素Biotin carboxylase
キーワードLIGASE / ATP GRASP / CARBOXYLASE / BIOTIN CARBOXYL CARRIER PROTEIN AND CARBOXYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyl-CoA carboxylase / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding ...acetyl-CoA carboxylase / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase / : / Rossmann fold - #20 / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain ...Acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase / : / Rossmann fold - #20 / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Rudiment single hybrid motif / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-MQM / Biotin carboxylase / Biotin carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli UMNK88 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Andrews, L.D. / Kane, T.R. / Dozzo, P. / Haglund, C.M. / Hilderbrandt, D.J. / Linsell, M.S. / Machajewski, T. / McEnroe, G. / Serio, A.W. / Wlasichuk, K.B. ...Andrews, L.D. / Kane, T.R. / Dozzo, P. / Haglund, C.M. / Hilderbrandt, D.J. / Linsell, M.S. / Machajewski, T. / McEnroe, G. / Serio, A.W. / Wlasichuk, K.B. / Neau, D.B. / Pakhomova, S. / Waldrop, G.L. / Sharp, M. / Pogliano, J. / Cirz, R. / Cohen, F.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21AI113572 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2019
タイトル: Optimization and Mechanistic Characterization of Pyridopyrimidine Inhibitors of Bacterial Biotin Carboxylase.
著者: Andrews, L.D. / Kane, T.R. / Dozzo, P. / Haglund, C.M. / Hilderbrandt, D.J. / Linsell, M.S. / Machajewski, T. / McEnroe, G. / Serio, A.W. / Wlasichuk, K.B. / Neau, D.B. / Pakhomova, S. / ...著者: Andrews, L.D. / Kane, T.R. / Dozzo, P. / Haglund, C.M. / Hilderbrandt, D.J. / Linsell, M.S. / Machajewski, T. / McEnroe, G. / Serio, A.W. / Wlasichuk, K.B. / Neau, D.B. / Pakhomova, S. / Waldrop, G.L. / Sharp, M. / Pogliano, J. / Cirz, R.T. / Cohen, F.
履歴
登録2019年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Biotin carboxylase
B: Biotin carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,0817
ポリマ－103,1162
非ポリマー9655
水7,782432
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.352, 106.782, 122.345
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1 - 447 / Label seq-ID: 21 - 467

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Biotin carboxylase


分子量: 51558.016 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli UMNK88 (大腸菌) / 遺伝子: accC, UMNK88_4016 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0E0U408, UniProt: P24182*PLUS, biotin carboxylase, acetyl-CoA carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-MQM / 7-[(3S)-3-(aminomethyl)pyrrolidin-1-yl]-6-(2,6-dichlorophenyl)pyrido[2,3-d]pyrimidin-2-amine


分子量: 389.282 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H18Cl2N6
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 432 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES, 30% PEG1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月23日 / 詳細: KB mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→61.25 Å / Num. obs: 68531 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 13.4 Å2 / Rpim(I) all: 0.056 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.06→2.11 Å / 冗長度: 3.7 % / Num. unique obs: 4530 / Rpim(I) all: 0.634 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
xia2データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DV1

1dv1


解像度: 2.06→61.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 8.335 / SU ML: 0.112 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.187 / ESU R Free: 0.158 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22292 3382 4.9 %RANDOM
Rwork0.19457 ---
obs0.19594 65059 99.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 28.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.44 Å20 Å2-0 Å2
2--0.29 Å2-0 Å2
3---0.16 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.06→61.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6868 0 64 432 7364
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0137137
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0176794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4861.6569642
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3521.58515732
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4565908
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.9321.25384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.425151250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7241563
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2933
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.028083
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021504
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6111.4433592
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6111.4443593
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0322.1614495
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.0322.1614495
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.8181.5763545
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.8181.5773546
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.3212.3175141
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.79917.5737924
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.79917.5797925
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 14023 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.06→2.114 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.401 236 -
Rwork0.377 4717 -
obs--98.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2370.53240.12270.43850.16810.4333-0.01360.08690.2234-0.08540.00090.0505-0.0477-0.0460.01270.11510.02380.00170.1230.02670.025215.5776130.346316.1404
25.81150.43482.5651.95920.30244.87960.03910.0499-0.4157-0.1156-0.00470.03910.2232-0.0677-0.03440.1226-0.02020.04680.11640.0170.117642.8012134.858814.5416
32.14380.09150.27331.4032-0.88221.03970.011-0.19340.13020.1096-0.0148-0.0659-0.13470.03590.00390.1010.00280.00210.1321-0.00770.020723.2436132.988432.8463
41.10560.47720.46261.60360.34841.47660.00920.1068-0.1633-0.06160.0159-0.21780.13550.2145-0.02510.09980.03160.01310.15080.03230.054124.8283110.969930.1061
51.4743-0.816-0.02472.0042-0.091.553-0.0875-0.270.08040.23920.1027-0.2285-0.08480.2065-0.01520.0923-0.0252-0.00750.1635-0.02370.032536.3735115.2839-1.4753
63.4332-1.5185-2.37415.2103-0.66444.57570.32760.29590.9403-0.3388-0.0518-0.522-0.80910.4145-0.27580.4494-0.0544-0.08660.7079-0.12550.640360.7251114.66924.9972
72.7078-1.4775-0.46091.92210.3962.8877-0.1182-0.2491-0.12680.25610.1117-0.10350.26140.29940.00660.1340.0148-0.01890.14690.00350.034440.522498.4183-2.3558
80.2342-0.1632-0.09163.191-0.75661.09490.00550.02460.0338-0.1518-0.0519-0.43160.07260.27790.04640.07790.00660.02230.1616-0.01790.063445.1899105.4423-23.0256
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 149
2X-RAY DIFFRACTION2A150 - 201
3X-RAY DIFFRACTION3A202 - 331
4X-RAY DIFFRACTION4A332 - 447
5X-RAY DIFFRACTION5B1 - 155
6X-RAY DIFFRACTION6B156 - 199
7X-RAY DIFFRACTION7B200 - 331
8X-RAY DIFFRACTION8B332 - 447

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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