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万見
- PDB-6ohc: E. coli Guanine Deaminase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ohc
タイトルE. coli Guanine Deaminase
要素Guanine deaminase
キーワードHYDROLASE / amidohydrolase guanine deaminase purine metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


ammeline aminohydrolase activity / guanine deaminase / guanine deaminase activity / guanine catabolic process / deaminase activity / guanine metabolic process / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Guanine deaminase / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Shek, R.S. / French, J.B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM124898 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103403 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2019
タイトル: Structural Determinants for Substrate Selectivity in Guanine Deaminase Enzymes of the Amidohydrolase Superfamily.
著者: Shek, R. / Hilaire, T. / Sim, J. / French, J.B.
履歴
登録2019年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月31日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Guanine deaminase
B: Guanine deaminase
C: Guanine deaminase
D: Guanine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,67410
ポリマ－201,2284
非ポリマー4466
水6,521362
1
A: Guanine deaminase
B: Guanine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,9296
ポリマ－100,6142
非ポリマー3154
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area29240 Å2
手法PISA
2
C: Guanine deaminase
D: Guanine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,7454
ポリマ－100,6142
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3280 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area29630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.628, 80.588, 101.427
Angle α, β, γ (deg.)104.800, 105.720, 105.830
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11HISHISAA6 - 4396 - 439
21HISHISBB6 - 4396 - 439
12HISHISAA6 - 4396 - 439
22HISHISCC6 - 4396 - 439
13GLUGLUAA5 - 4395 - 439
23GLUGLUDD5 - 4395 - 439
14HISHISBB6 - 4396 - 439
24HISHISCC6 - 4396 - 439
15HISHISBB6 - 4396 - 439
25HISHISDD6 - 4396 - 439
16HISHISCC6 - 4396 - 439
26HISHISDD6 - 4396 - 439

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Guanine deaminase / Guanine aminase / Guanine aminohydrolase / GAH


分子量: 50307.074 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: guaD, ygfP, b2883, JW5466 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P76641, guanine deaminase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 362 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.82 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Hepes pH 7.5 10% Peg 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9198 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9198 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→48.91 Å / Num. obs: 79427 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.097 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / 冗長度: 5.9 % / Num. unique obs: 4380 / CC1/2: 0.756 / Rpim(I) all: 0.504 / % possible all: 96

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OOD

2ood


解像度: 2.3→48.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 20.444 / SU ML: 0.238 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.388 / ESU R Free: 0.257
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2582 3958 5 %RANDOM
Rwork0.2086 ---
obs0.2111 75330 97.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 143.45 Å2 / Biso mean: 56.557 Å2 / Biso min: 27.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.85 Å21.14 Å2-0.86 Å2
2--1.14 Å2-0.02 Å2
3---1.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→48.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13059 0 16 362 13437
Biso mean--59.94 50.73 -
残基数----1710
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01313413
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.01711671
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5931.64318264
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3551.57326869
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.22451704
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.9722.146671
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.177151985
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4261573
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21763
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215375
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022973
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A141590.09
12B141590.09
21A125260.07
22C125260.07
31A131540.09
32D131540.09
41B123790.09
42C123790.09
51B131480.09
52D131480.09
61C120530.09
62D120530.09
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 278 -
Rwork0.348 5412 -
all-5690 -
obs--95.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4886-0.2743-0.11120.37340.18130.20580.0265-0.1343-0.1232-0.13720.00030.1201-0.04080.0289-0.02680.32350.0048-0.03960.2238-0.00990.428229.2321-106.34227.5911
20.6154-0.25240.23710.6332-0.17080.1070.0509-0.05660.1031-0.1511-0.066-0.1160.0172-0.01980.01510.37540.01970.03040.2028-0.02470.390447.6077-74.761819.8086
31.4453-0.4298-0.22540.3155-0.13620.7542-0.0443-0.3961-0.01310.1434-0.0121-0.0276-0.527-0.07590.05640.4290.094-0.03250.5956-0.16020.114147.5181-69.848961.1686
41.455-0.50080.13460.19960.00930.4393-0.0441-0.414-0.3824-0.04230.12050.0994-0.1089-0.017-0.07640.15950.0123-0.01280.52020.14380.356653.1489-106.070261.0125
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 439
2X-RAY DIFFRACTION2B6 - 439
3X-RAY DIFFRACTION3C6 - 439
4X-RAY DIFFRACTION4D5 - 439

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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