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- PDB-2i0e: Structure of catalytic domain of human protein kinase C beta II c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i0e
タイトルStructure of catalytic domain of human protein kinase C beta II complexed with a bisindolylmaleimide inhibitor
要素Protein Kinase C-beta II
キーワードTRANSFERASE / Protein Kinase C Beta II / Protein Kinase C / Serine/Threonine Protein Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


dibenzo-p-dioxin metabolic process / Disinhibition of SNARE formation / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ / cellular response to carbohydrate stimulus / protein kinase C signaling / positive regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / spectrin / regulation of D-glucose transmembrane transport / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Depolymerization of the Nuclear Lamina ...dibenzo-p-dioxin metabolic process / Disinhibition of SNARE formation / Response to elevated platelet cytosolic Ca2+ / cellular response to carbohydrate stimulus / protein kinase C signaling / positive regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / spectrin / regulation of D-glucose transmembrane transport / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Depolymerization of the Nuclear Lamina / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / protein kinase C / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / negative regulation of D-glucose transmembrane transport / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / mitotic nuclear membrane disassembly / response to vitamin D / response to angiotensin / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of growth / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / lipoprotein transport / nuclear androgen receptor binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / regulation of dopamine secretion / B cell activation / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / presynaptic cytosol / response to glucose / calcium channel regulator activity / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / calyx of Held / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein kinase C binding / B cell receptor signaling pathway / Activation of NF-kappaB in B cells / brush border membrane / positive regulation of insulin secretion / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of angiogenesis / calcium ion transport / G alpha (z) signalling events / adaptive immune response / histone binding / response to ethanol / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription coactivator activity / histone H3T6 kinase activity / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / response to xenobiotic stimulus / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / centrosome / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Classical protein kinase C beta, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. ...Classical protein kinase C beta, catalytic domain / Protein kinase C, alpha/beta/gamma types / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PDS / Protein kinase C beta type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Grodsky, N.B. / Love, R.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Structure of the Catalytic Domain of Human Protein Kinase C beta II Complexed with a Bisindolylmaleimide Inhibitor
著者: Grodsky, N. / Li, Y. / Bouzida, D. / Love, R. / Jensen, J. / Nodes, B. / Nonomiya, J. / Grant, S.
履歴
登録2006年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999 SEQUENCE ACCORDING TO THE AUTHORS OF THE ENTRY, CONFLICTS ARISE BETWEEN THEIR SEQUENCE AND THE UNP ... SEQUENCE ACCORDING TO THE AUTHORS OF THE ENTRY, CONFLICTS ARISE BETWEEN THEIR SEQUENCE AND THE UNP REFERENCE SEQUENCE BECAUSE THEIR SEQUENCE IS OF PKC-BETAII AND THE UNP REFERENCE SEQUENCE IS OF PKC-BETAI.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Kinase C-beta II
B: Protein Kinase C-beta II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4744
ポリマ－81,5932
非ポリマー8812
水2,072115
1
A: Protein Kinase C-beta II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2372
ポリマ－40,7961
非ポリマー4411
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein Kinase C-beta II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2372
ポリマ－40,7961
非ポリマー4411
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
A: Protein Kinase C-beta II
ヘテロ分子

A: Protein Kinase C-beta II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4744
ポリマ－81,5932
非ポリマー8812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area30840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.098, 131.417, 83.801
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Protein Kinase C-beta II


分子量: 40796.359 Da / 分子数: 2 / 断片: Catalytic Domain, residues 321-673 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pAcSG2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF21 / 参照: UniProt: P05771, protein kinase C
#2: 化合物 ChemComp-PDS / 3-{1-[3-(DIMETHYLAMINO)PROPYL]-2-METHYL-1H-INDOL-3-YL}-4-(2-METHYL-1H-INDOL-3-YL)-1H-PYRROLE-2,5-DIONE


分子量: 440.537 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H28N4O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.83 %
結晶化温度: 286 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M ADA, 2.5 M sodium acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 286K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年9月4日
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 32375 / Num. obs: 32375 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 28.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.484 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ADSCQUANTUMデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Akt-1

解像度: 2.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 12.644 / SU ML: 0.259 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.438 / ESU R Free: 0.31 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28973 670 2.1 %RANDOM
Rwork0.23542 ---
obs0.23654 31651 99.9 %-
all-32375 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.547 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4 Å20 Å20 Å2
2---0.9 Å20 Å2
3---0.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5112 0 66 115 5293
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0225318
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3291.9887187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.285627
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.24324.502251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.75615.032928
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4871522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2736
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024043
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.22383
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.23599
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.2182
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2750.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1460.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5561.53218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.99625058
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.05532424
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7474.52129
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.665 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 50 -
Rwork0.338 2255 -
obs--98.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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