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- PDB-6oex: Crystal structure of Trypanothione Reductase from Trypanosoma bru... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oex
タイトルCrystal structure of Trypanothione Reductase from Trypanosoma brucei in complex with inhibitor 3-(2-{1-[2-(Piperidin-4-yl)ethyl]-1H-indol-5-yl}-5-[1-(pyrrolidin-1-yl)cyclohexyl]-1,3- thiazol-4-yl)-N-(2,2,2-trifluoroethyl)prop-2-yn-1-amine
要素Trypanothione reductase
キーワードoxidoreductase/oxidoreductase inhibitor / Trypanosoma / trypanothione / inhibitor / sleeping sickness / OXIDOREDUCTASE / oxidoreductase-oxidoreductase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


trypanothione-disulfide reductase / trypanothione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / glycosome / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / ciliary plasm / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress ...trypanothione-disulfide reductase / trypanothione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / glycosome / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / ciliary plasm / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-M9Y / Trypanothione reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Halgas, O. / De Gasparo, R. / Harangozo, D. / Krauth-Siegel, R.L. / Diederich, F. / Pai, E.F.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2015-04877 カナダ
引用ジャーナル: Chemistry / 年: 2019
タイトル: Targeting a Large Active Site: Structure-Based Design of Nanomolar Inhibitors of Trypanosoma brucei Trypanothione Reductase.
著者: De Gasparo, R. / Halgas, O. / Harangozo, D. / Kaiser, M. / Pai, E.F. / Krauth-Siegel, R.L. / Diederich, F.
履歴
登録2019年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Trypanothione reductase
A: Trypanothione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,43110
ポリマ－106,9962
非ポリマー3,4358
水10,142563
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10900 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area36670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.190, 117.190, 224.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 BA

#1: タンパク質 Trypanothione reductase


分子量: 53497.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (strain 927/4 GUTat10.1) (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1 / 遺伝子: Tb10.406.0520 / プラスミド: PET3ATBTRYR
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q389T8, trypanothione-disulfide reductase

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非ポリマー , 5種, 571分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-M9Y / 3-(2-{1-[2-(piperidin-4-yl)ethyl]-1H-indol-5-yl}-5-[1-(pyrrolidin-1-yl)cyclohexyl]-1,3-thiazol-4-yl)-N-(2,2,2-trifluoroethyl)prop-2-yn-1-amine


分子量: 597.780 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H42F3N5S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 563 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.8 % / 解説: yellowish tetragonal bipyramid
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2 microL of protein were mixed with 2 microL of well solution (500 microL; 0.1 M HEPES, pH 7.5, 2.2 M (NH4)2SO4). Crystals grew within 2 weeks.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→46.4 Å / Num. obs: 90546 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 13.2 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Num. unique obs: 7051 / CC1/2: 0.637

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NEV

4nev


解像度: 2.1→46.4 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.19
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.192 4393 4.97 %random selection
Rwork0.1757 ---
obs0.1765 88365 96.48 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→46.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7383 0 230 563 8176
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037821
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.62210644
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3894678
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451189
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031385
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.12390.3065970.25641960X-RAY DIFFRACTION69
2.1239-2.14890.25341100.26132251X-RAY DIFFRACTION79
2.1489-2.17510.26931170.24482516X-RAY DIFFRACTION87
2.1751-2.20260.26231460.22182696X-RAY DIFFRACTION95
2.2026-2.23160.24251430.21962806X-RAY DIFFRACTION99
2.2316-2.26220.22311080.23091891X-RAY DIFFRACTION66
2.2622-2.29450.24731780.21812848X-RAY DIFFRACTION100
2.2945-2.32870.23071530.21252853X-RAY DIFFRACTION100
2.3287-2.36510.23281490.20272869X-RAY DIFFRACTION100
2.3651-2.40390.26321460.19222891X-RAY DIFFRACTION100
2.4039-2.44530.25581580.19882845X-RAY DIFFRACTION100
2.4453-2.48980.24261380.18522881X-RAY DIFFRACTION100
2.4898-2.53770.23221400.19052859X-RAY DIFFRACTION100
2.5377-2.58950.20051360.18582893X-RAY DIFFRACTION100
2.5895-2.64580.21951410.17532889X-RAY DIFFRACTION100
2.6458-2.70730.20421770.17912866X-RAY DIFFRACTION100
2.7073-2.7750.18511620.17072862X-RAY DIFFRACTION100
2.775-2.85010.22511430.17392910X-RAY DIFFRACTION100
2.8501-2.93390.19441560.18272871X-RAY DIFFRACTION100
2.9339-3.02860.1951620.1782882X-RAY DIFFRACTION100
3.0286-3.13690.21691530.16512883X-RAY DIFFRACTION100
3.1369-3.26250.1961530.17062900X-RAY DIFFRACTION100
3.2625-3.41090.17651430.16712936X-RAY DIFFRACTION100
3.4109-3.59070.16931360.14872926X-RAY DIFFRACTION100
3.5907-3.81560.16191530.15282928X-RAY DIFFRACTION100
3.8156-4.11020.16121190.14322963X-RAY DIFFRACTION100
4.1102-4.52360.15011780.14192955X-RAY DIFFRACTION100
4.5236-5.17780.15881650.1512955X-RAY DIFFRACTION100
5.1778-6.52190.19911690.21323015X-RAY DIFFRACTION100
6.5219-56.06240.20131640.20543172X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.4489 Å / Origin y: -31.9354 Å / Origin z: -49.5888 Å
111213212223313233
T0.3262 Å2-0.0521 Å20.0265 Å2-0.2668 Å2-0.0108 Å2--0.2634 Å2
L0.8196 °20.2131 °20.4308 °2-0.3447 °20.2207 °2--0.5571 °2
S0.0684 Å °-0.1176 Å °-0.1241 Å °0.1159 Å °-0.0739 Å °0.0269 Å °0.1194 Å °-0.1702 Å °0.0092 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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