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万見
- PDB-1typ: SUBSTRATE INTERACTIONS BETWEEN TRYPANOTHIONE REDUCTASE AND N1-GLU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1typ
タイトルSUBSTRATE INTERACTIONS BETWEEN TRYPANOTHIONE REDUCTASE AND N1-GLUTATHIONYLSPERMIDINE DISULPHIDE AT 0.28-NM RESOLUTION
要素TRYPANOTHIONE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


trypanothione-disulfide reductase / trypanothione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / GLUTATHIONE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / SPERMIDINE / Trypanothione reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Crithidia fasciculata (真核生物)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Bailey, S. / Hunter, W.N.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1993
タイトル: Substrate interactions between trypanothione reductase and N1-glutathionylspermidine disulphide at 0.28-nm resolution.
著者: Bailey, S. / Smith, K. / Fairlamb, A.H. / Hunter, W.N.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Active Site of Trypanothione Reductase: A Target for Rational Drug Design
著者: Hunter, W.N. / Bailey, S. / Habash, J. / Harrop, S.J. / Helliwell, J.R. / Abogye-Kwarteng, T. / Smith, K. / Fairlamb, A.H.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1992
タイトル: Crystal Structures of Two Viral Peptides in Complex with Murine Mhc Class I H-2KB
著者: Fremont, D.H. / Matsumura, M. / Stura, E.A. / Peterson, P.A. / Wilson, I.A.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Initiating a Crystallographic Study of Trypanothione Reductase
著者: Hunter, W.N. / Smith, K. / Derewenda, Z. / Harrop, S.J. / Habash, J. / Islam, M.S. / Helliwell, J.R. / Fairlamb, A.H.
#4: ジャーナル: Nature / 年: 1984
タイトル: A Large Increase in Enzyme-Substrate Affinity by Protein Engineering
著者: Wilkinson, A.J. / Fersht, A.R. / Blow, D.M. / Carter, P. / Winter, G.
履歴
登録1992年6月29日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
B: TRYPANOTHIONE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,67214
ポリマ－105,8042
非ポリマー4,86812
水7,206400
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16290 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area33850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.800, 128.800, 92.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 43 / 2: CIS PROLINE - PRO A 370 / 3: CIS PROLINE - PRO A 462 / 4: CIS PROLINE - PRO B 43 / 5: CIS PROLINE - PRO B 370 / 6: CIS PROLINE - PRO B 462

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 TRYPANOTHIONE REDUCTASE


分子量: 52901.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Crithidia fasciculata (真核生物) / 参照: UniProt: P39040, EC: 1.6.4.8

-
非ポリマー , 5種, 412分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物
ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#5: 化合物
ChemComp-SPD / SPERMIDINE / N-(2-AMINO-PROPYL)-1,4-DIAMINOBUTANE / PA(34) / スペルミジン


分子量: 145.246 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H19N3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細N1-GLUTATHIONYLSPERMIDINE IS REPRESENTED BY GLUTATHIONE AND SPERMIDINE ON THE HETATM RECORDS BELOW.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.07 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
118 mg/mlenzyme solution1drop
20.1 Mpotasssium phosphate1drop
350 %(w/v)ammonium sulfate1drop
480 %satammonium sulphate1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 8.85 Å / Num. obs: 35848 / % possible obs: 70 % / Rmerge(I) obs: 0.096
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.95 Å / % possible obs: 36.9 % / Num. possible: 5076 / Rmerge(I) obs: 0.24

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.8→8 Å / σ(F): 1
詳細: REFERENCE 1 DESCRIBES THE STRUCTURE SOLUTION BY MOLECULAR REPLACEMENT AND PARTIAL REFINEMENT TO ALLOW DETAILS OF THE ACTIVE SITE TO BE PRESENTED.
Rfactor反射数
Rwork0.148 -
obs0.148 32393
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7418 0 318 400 8136
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 32393 / σ(F): 1 / Rfactor obs: 0.148
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 3.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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