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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6oes | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of mouse RAG1/2 STC complex (without NBD domain) | ||||||
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![]() | RECOMBINATION/DNA / V(D)J recombination / DNA Transposition / RAG / SCID / RECOMBINATION / RECOMBINATION-DNA complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() mature B cell differentiation involved in immune response / DNA recombinase complex / B cell homeostatic proliferation / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of T cell differentiation in thymus / endodeoxyribonuclease complex / double-stranded DNA endonuclease activity / pre-B cell allelic exclusion / positive regulation of organ growth / regulation of behavioral fear response ...mature B cell differentiation involved in immune response / DNA recombinase complex / B cell homeostatic proliferation / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of T cell differentiation in thymus / endodeoxyribonuclease complex / double-stranded DNA endonuclease activity / pre-B cell allelic exclusion / positive regulation of organ growth / regulation of behavioral fear response / V(D)J recombination / negative regulation of T cell apoptotic process / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / negative regulation of thymocyte apoptotic process / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / positive regulation of T cell differentiation / regulation of T cell differentiation / organ growth / T cell lineage commitment / B cell lineage commitment / T cell homeostasis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / T cell differentiation / protein autoubiquitination / methylated histone binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / B cell differentiation / thymus development / RING-type E3 ubiquitin transferase / visual learning / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / chromatin organization / histone binding / T cell differentiation in thymus / endonuclease activity / DNA recombination / adaptive immune response / sequence-specific DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / defense response to bacterium / chromatin binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.06 Å | ||||||
![]() | Chen, X. / Cui, Y. / Zhou, Z.H. / Yang, W. / Gellert, M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: How mouse RAG recombinase avoids DNA transposition. 著者: Xuemin Chen / Yanxiang Cui / Huaibin Wang / Z Hong Zhou / Martin Gellert / Wei Yang / ![]() 要旨: The RAG1-RAG2 recombinase (RAG) cleaves DNA to initiate V(D)J recombination, but RAG also belongs to the RNH-type transposase family. To learn how RAG-catalyzed transposition is inhibited in ...The RAG1-RAG2 recombinase (RAG) cleaves DNA to initiate V(D)J recombination, but RAG also belongs to the RNH-type transposase family. To learn how RAG-catalyzed transposition is inhibited in developing lymphocytes, we determined the structure of a DNA-strand transfer complex of mouse RAG at 3.1-Å resolution. The target DNA is a T form (T for transpositional target), which contains two >80° kinks towards the minor groove, only 3 bp apart. RAG2, a late evolutionary addition in V(D)J recombination, appears to enforce the sharp kinks and additional inter-segment twisting in target DNA and thus attenuates unwanted transposition. In contrast to strand transfer complexes of genuine transposases, where severe kinks occur at the integration sites of target DNA and thus prevent the reverse reaction, the sharp kink with RAG is 1 bp away from the integration site. As a result, RAG efficiently catalyzes the disintegration reaction that restores the RSS (donor) and target DNA. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 411.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 308.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 758.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 772.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 50.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 79 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-V(D)J recombination-activating protein ... , 2種, 4分子 ACBD
#1: タンパク質 | 分子量: 119388.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P15919, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素, RING-type E3 ubiquitin transferase #2: タンパク質 | 分子量: 59138.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-DNA鎖 , 5種, 6分子 FJIGLM
#3: DNA鎖 | 分子量: 15521.905 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() | ||||||
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#4: DNA鎖 | 分子量: 4576.958 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() #5: DNA鎖 | | 分子量: 18761.963 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() #6: DNA鎖 | | 分子量: 9138.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() #7: DNA鎖 | | 分子量: 12655.191 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() ![]() |
-非ポリマー , 3種, 6分子 ![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#8: 化合物 | #9: 化合物 | #10: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: RAG1/2 strand transfer complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 単位: MEGADALTONS / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: unspecified |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 45 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.06 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 283634 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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