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万見
- PDB-6oem: Cryo-EM structure of mouse RAG1/2 PRC complex (DNA0) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oem
タイトルCryo-EM structure of mouse RAG1/2 PRC complex (DNA0)
要素
  • (DNA (46-MER)) x 2
  • (DNA (57-MER)) x 2
  • (V(D)J recombination-activating protein ...) x 2
  • High mobility group protein B1
キーワードRECOMBINATION/DNA / V(D)J recombination / DNA Transposition / RAG / SCID / RECOMBINATION / RECOMBINATION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of restriction endodeoxyribonuclease activity / regulation of tolerance induction / positive regulation of mismatch repair / regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of apoptotic cell clearance / negative regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / myeloid dendritic cell activation / DNA geometric change / T-helper 1 cell activation / mature B cell differentiation involved in immune response ...regulation of restriction endodeoxyribonuclease activity / regulation of tolerance induction / positive regulation of mismatch repair / regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / negative regulation of apoptotic cell clearance / negative regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / myeloid dendritic cell activation / DNA geometric change / T-helper 1 cell activation / mature B cell differentiation involved in immune response / C-X-C chemokine binding / T-helper 1 cell differentiation / positive regulation of dendritic cell differentiation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / DNA recombinase complex / B cell homeostatic proliferation / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of T cell differentiation in thymus / endodeoxyribonuclease complex / neutrophil clearance / pre-B cell allelic exclusion / positive regulation of DNA ligation / RAGE receptor binding / positive regulation of interleukin-1 production / positive regulation of organ growth / Regulation of TLR by endogenous ligand / regulation of behavioral fear response / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / bubble DNA binding / V(D)J recombination / negative regulation of T cell apoptotic process / Apoptosis induced DNA fragmentation / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of monocyte chemotaxis / negative regulation of thymocyte apoptotic process / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / supercoiled DNA binding / apoptotic cell clearance / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / dendritic cell chemotaxis / T cell lineage commitment / DNA binding, bending / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / organ growth / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / positive regulation of T cell differentiation / regulation of T cell differentiation / B cell lineage commitment / positive regulation of DNA binding / : / chemoattractant activity / T cell homeostasis / phosphatidylserine binding / positive regulation of activated T cell proliferation / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / TRAF6 mediated NF-kB activation / DNA topological change / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of type II interferon production / T cell differentiation / Pyroptosis / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / protein autoubiquitination / DNA polymerase binding / positive regulation of autophagy / four-way junction DNA binding / condensed chromosome / activation of innate immune response / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / methylated histone binding / positive regulation of interleukin-12 production / transcription repressor complex / B cell differentiation / phosphatidylinositol binding / thymus development / cytokine activity / positive regulation of interleukin-8 production / lipopolysaccharide binding / positive regulation of JNK cascade / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / RING-type E3 ubiquitin transferase / visual learning / heterochromatin formation / double-strand break repair via nonhomologous end joining / autophagy / positive regulation of interleukin-6 production / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / neuron projection development / ubiquitin protein ligase activity / integrin binding / chromatin organization
類似検索 - 分子機能
HMG box A DNA-binding domain, conserved site / Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / HMG box A DNA-binding domain signature. / : / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding ...HMG box A DNA-binding domain, conserved site / Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / HMG box A DNA-binding domain signature. / : / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding / RAG1 importin binding / Recombination-activation protein 1 (RAG1), recombinase / Recombination activating protein 2 / RAG2 PHD domain / V-D-J recombination activating protein 2 / Recombination activating protein 2, PHD domain / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / HMG-box domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / HMG (high mobility group) box / Kelch-type beta propeller / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger C2H2 superfamily / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / High mobility group protein B1 / V(D)J recombination-activating protein 1 / V(D)J recombination-activating protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Chen, X. / Cui, Y. / Zhou, Z.H. / Yang, W. / Gellert, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK036167 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Cutting antiparallel DNA strands in a single active site.
著者: Xuemin Chen / Yanxiang Cui / Robert B Best / Huaibin Wang / Z Hong Zhou / Wei Yang / Martin Gellert /
要旨: A single enzyme active site that catalyzes multiple reactions is a well-established biochemical theme, but how one nuclease site cleaves both DNA strands of a double helix has not been well ...A single enzyme active site that catalyzes multiple reactions is a well-established biochemical theme, but how one nuclease site cleaves both DNA strands of a double helix has not been well understood. In analyzing site-specific DNA cleavage by the mammalian RAG1-RAG2 recombinase, which initiates V(D)J recombination, we find that the active site is reconfigured for the two consecutive reactions and the DNA double helix adopts drastically different structures. For initial nicking of the DNA, a locally unwound and unpaired DNA duplex forms a zipper via alternating interstrand base stacking, rather than melting as generally thought. The second strand cleavage and formation of a hairpin-DNA product requires a global scissor-like movement of protein and DNA, delivering the scissile phosphate into the rearranged active site.
履歴
登録2019年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20030
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V(D)J recombination-activating protein 1
C: V(D)J recombination-activating protein 1
B: V(D)J recombination-activating protein 2
D: V(D)J recombination-activating protein 2
G: DNA (57-MER)
I: DNA (46-MER)
F: DNA (46-MER)
J: DNA (57-MER)
N: High mobility group protein B1
H: High mobility group protein B1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)458,52914
ポリマ－458,34910
非ポリマー1794
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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V(D)J recombination-activating protein ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG-1


分子量: 119388.352 Da / 分子数: 2 / 変異: E962Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rag1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P15919, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 V(D)J recombination-activating protein 2 / RAG-2


分子量: 59138.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rag2, Rag-2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21784

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DNA鎖 , 4種, 4分子 GIFJ

#3: DNA鎖 DNA (57-MER)


分子量: 18809.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli K-12 (大腸菌)
#4: DNA鎖 DNA (46-MER)


分子量: 15275.817 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli K-12 (大腸菌)
#5: DNA鎖 DNA (46-MER)


分子量: 15528.942 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli K-12 (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (57-MER)


分子量: 18792.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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タンパク質 , 1種, 2分子 NH

#7: タンパク質 High mobility group protein B1 / High mobility group protein 1 / HMG-1


分子量: 16444.963 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HMGB1, HMG1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P09429

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非ポリマー , 2種, 4分子

#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RAG1/2 pre-reaction complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 57 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 109865 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00220555
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.47528708
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.49211579
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0363188
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.013079

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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