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- PDB-6odl: Crystal structure of GluN2A agonist binding domain with 4-butyl-(... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6odl
タイトルCrystal structure of GluN2A agonist binding domain with 4-butyl-(S)-CCG-IV
要素Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A,Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
キーワードTRANSPORT PROTEIN / NMDA RECEPTOR / ANTAGONIST / RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / response to environmental enrichment / auditory behavior / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / serotonin metabolic process / response to hydrogen sulfide ...neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / response to environmental enrichment / auditory behavior / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / serotonin metabolic process / response to hydrogen sulfide / response to other organism / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / protein localization to postsynaptic membrane / cellular response to magnesium ion / regulation of ARF protein signal transduction / response to methylmercury / conditioned place preference / locomotion / dendritic spine organization / response to carbohydrate / regulation of NMDA receptor activity / sleep / cellular response to dsRNA / cellular response to lipid / Synaptic adhesion-like molecules / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / voltage-gated monoatomic cation channel activity / response to manganese ion / NMDA selective glutamate receptor complex / cellular response to zinc ion / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate receptor signaling pathway / glutamate binding / spinal cord development / parallel fiber to Purkinje cell synapse / response to amine / startle response / dopamine metabolic process / response to lithium ion / monoatomic cation transmembrane transport / modulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of neuronal synaptic plasticity / cellular response to glycine / regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / response to light stimulus / action potential / positive regulation of protein targeting to membrane / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / cellular response to manganese ion / postsynaptic density, intracellular component / glutamate receptor binding / neuron development / multicellular organismal response to stress / monoatomic cation channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / cell adhesion molecule binding / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / sensory perception of pain / sodium ion transmembrane transport / response to amphetamine / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle membrane / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / protein tyrosine kinase binding / hippocampus development / learning / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / neurogenesis / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to amino acid stimulus / response to nicotine / response to cocaine / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synaptic membrane / modulation of chemical synaptic transmission / long-term synaptic potentiation / response to lead ion / protein catabolic process / postsynaptic density membrane / : / terminal bouton / visual learning / cellular response to growth factor stimulus / negative regulation of protein catabolic process / calcium ion transmembrane transport / regulation of synaptic plasticity / cerebral cortex development / calcium channel activity / memory / response to wounding / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / calcium ion transport
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-M7V / Glutamate receptor / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Mou, T.C. / Clausen, R.P. / Sprang, S.R. / Hansen, K.B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM103546 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)1R01NS097536 米国
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Stereoselective synthesis of novel 2'-(S)-CCG-IV analogues as potent NMDA receptor agonists.
著者: Maolanon, A. / Papangelis, A. / Kawiecki, D. / Mou, T.C. / Syrenne, J.T. / Yi, F. / Hansen, K.B. / Clausen, R.P.
履歴
登録2019年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A,Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A,Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1384
ポリマ－62,7082
非ポリマー4302
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1940 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area26540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.094, 52.094, 197.804
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A,Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / NR2A


分子量: 31353.939 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00959, UniProt: G3V9C5
#2: 化合物 ChemComp-M7V / (1S,2R)-2-[(S)-amino(carboxy)methyl]-1-butylcyclopropane-1-carboxylic acid


分子量: 215.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M AMMONIUM SULFATE AND 16-22% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→30 Å / Num. obs: 22638 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 4.9 % / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.125 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.27→2.31 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.75 / Num. unique obs: 2296 / CC1/2: 0.596 / Rpim(I) all: 0.233 / Rrim(I) all: 0.482 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2A5S

2a5s


解像度: 2.3→19.026 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 29.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2827 1915 8.75 %
Rwork0.2243 --
obs0.2294 21886 94.13 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.026 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4420 0 0 170 4590
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034522
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.766124
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.4923207
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.247688
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003782
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3003-2.35770.38191420.28891497X-RAY DIFFRACTION99
2.3577-2.42130.31471410.26151486X-RAY DIFFRACTION99
2.4213-2.49240.32131470.25051506X-RAY DIFFRACTION99
2.4924-2.57270.28671480.24431510X-RAY DIFFRACTION100
2.5727-2.66440.36351320.26081394X-RAY DIFFRACTION93
2.6644-2.77080.31941360.29491414X-RAY DIFFRACTION93
2.7708-2.89640.35261440.25681523X-RAY DIFFRACTION100
2.8964-3.04860.32291420.25451494X-RAY DIFFRACTION100
3.0486-3.23870.31971360.23251530X-RAY DIFFRACTION99
3.2387-3.48730.27251130.25471165X-RAY DIFFRACTION77
3.4873-3.83570.34331160.24681207X-RAY DIFFRACTION80
3.8357-4.38480.23931220.20291210X-RAY DIFFRACTION80
4.3848-5.50210.23911440.16741513X-RAY DIFFRACTION100
5.5021-19.02660.18831520.16681522X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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