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- PDB-6obn: The crystal structure of coexpressed SDS22:PP1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6obn
タイトルThe crystal structure of coexpressed SDS22:PP1 complex
要素
  • Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE / complex / phosphatase / holoenzyme / regulator
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase regulator activity / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation ...regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase regulator activity / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / dephosphorylation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / Triglyceride catabolism / Maturation of hRSV A proteins / phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / transition metal ion binding / ribonucleoprotein complex binding / enzyme regulator activity / : / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / adherens junction / lung development / response to lead ion / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / Circadian Clock / presynapse / chromosome / perikaryon / dendritic spine / iron ion binding / cell division / glutamatergic synapse / nucleolus / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / U2A'/phosphoprotein 32 family A, C-terminal / occurring C-terminal to leucine-rich repeats / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. ...: / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / U2A'/phosphoprotein 32 family A, C-terminal / occurring C-terminal to leucine-rich repeats / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Leucine-rich repeat / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Choy, M.S. / Moon, T.M. / Bray, J.A. / Archuleta, T.L. / Shi, W. / Peti, W. / Page, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI) 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: SDS22 selectively recognizes and traps metal-deficient inactive PP1.
著者: Choy, M.S. / Moon, T.M. / Ravindran, R. / Bray, J.A. / Robinson, L.C. / Archuleta, T.L. / Shi, W. / Peti, W. / Tatchell, K. / Page, R.
履歴
登録2019年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
D: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,30721
ポリマ－141,8564
非ポリマー1,45117
水93752
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,00214
ポリマ－70,9282
非ポリマー1,07412
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5370 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area23200 Å2
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,3047
ポリマ－70,9282
非ポリマー3765
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3880 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area22850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.147, 94.147, 545.819
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A / protein phosphatase 1


分子量: 34840.879 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Protein phosphatase 1 regulatory subunit 7 / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 22


分子量: 36087.297 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 56-360 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1R7, SDS22 / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15435

-
非ポリマー , 5種, 69分子

#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.03 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2 / 詳細: 14% PEG4000, 6% MPD, sodium/potassium phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月29日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→29.87 Å / Num. obs: 40847 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 8.5 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.203 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.7→2.81 Å / Rmerge(I) obs: 1.623 / Num. unique obs: 4336 / CC1/2: 0.652

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 4MOV & 6HKW

4mov

6hkw


解像度: 2.7→29.87 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.61
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2458 1986 4.86 %
Rwork0.2023 --
obs0.2044 40847 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→29.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9351 0 77 52 9480
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0069573
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.77112905
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.45832
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051459
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051657
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6987-2.76610.36511270.32762634X-RAY DIFFRACTION96
2.7661-2.84090.39121570.30922646X-RAY DIFFRACTION100
2.8409-2.92440.35541320.28442717X-RAY DIFFRACTION100
2.9244-3.01870.33221320.26392729X-RAY DIFFRACTION100
3.0187-3.12650.32191550.25162711X-RAY DIFFRACTION100
3.1265-3.25150.24941430.23922735X-RAY DIFFRACTION100
3.2515-3.39930.28891350.22852737X-RAY DIFFRACTION100
3.3993-3.57820.25451250.19422743X-RAY DIFFRACTION100
3.5782-3.8020.22121550.18352761X-RAY DIFFRACTION100
3.802-4.09490.22031120.17382840X-RAY DIFFRACTION100
4.0949-4.50570.20111490.16082775X-RAY DIFFRACTION100
4.5057-5.15480.21261640.15922812X-RAY DIFFRACTION100
5.1548-6.48360.22251450.21022895X-RAY DIFFRACTION100
6.4836-29.8760.22351550.19373126X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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