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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4cbg | ||||||
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Title | Pestivirus NS3 helicase | ||||||
![]() | SERINE PROTEASE NS3 | ||||||
![]() | HYDROLASE / FLAVIVIRIDAE NS3 / SAXS | ||||||
Function / homology | ![]() pestivirus NS3 polyprotein peptidase / serine-type exopeptidase activity / ribonuclease T2 activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / host cell surface / host cell cytoplasm / entry receptor-mediated virion attachment to host cell ...pestivirus NS3 polyprotein peptidase / serine-type exopeptidase activity / ribonuclease T2 activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / host cell surface / host cell cytoplasm / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / RNA helicase activity / viral protein processing / RNA helicase / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / GTP binding / host cell plasma membrane / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Tortorici, M.A. / Duquerroy, S. / Kwok, J. / Vonrhein, C. / Perez, J. / Lamp, B. / Bricogne, G. / Rumenapf, T. / Vachette, P. / Rey, F.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: X-Ray Structure of the Pestivirus Ns3 Helicase and its Conformation in Solution. Authors: Tortorici, M.A. / Duquerroy, S. / Kwok, J. / Vonrhein, C. / Perez, J. / Lamp, B. / Bricogne, G. / Rumenapf, T. / Vachette, P. / Rey, F.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 646.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 474.5 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 494.7 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 62.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 86 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper:
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Components
#1: Protein | Mass: 59007.828 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: HELICASE DOMAIN, 1782-2280 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P19712, pestivirus NS3 polyprotein peptidase, nucleoside-triphosphate phosphatase, RNA helicase #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | HISTAG N-TERMINAL PLUS TEV CLEAVAGE SITE | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.59 Å3/Da / Density % sol: 52.5 % Description: PEAK DATASET PEAK AND INFLECTION DATASET WERE COLLECTED WITH INVERSE BEAM DATA COLLECTION STRATEGY |
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Crystal grow | pH: 6.5 Details: 0.1 M NA-CACODYLATE 0.2 M MAGNESIUM ACETATE 12% PEG 8000, pH 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 21, 2007 |
Radiation | Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9791 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.82→49.57 Å / Num. obs: 402065 / % possible obs: 91.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 47.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 16.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.82→2.89 Å / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 65 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: NONE Resolution: 2.82→49.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8984 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8628 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.311
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Displacement parameters | Biso mean: 66.05 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.381 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.82→49.52 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.82→2.89 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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