+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6o4n | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of Enolase from Chlamydia trachomatis | ||||||
Components | Enolase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / SSGCID / enolase / 2-phospho-D-glycerate hydro-lyase / 2-phosphoglycerate dehydratase / strain D/UW-3/Cx / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease | ||||||
Function / homology | Function and homology information phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / glycolytic process / cell surface / magnesium ion binding / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Chlamydia trachomatis serovar L2b | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
Citation | Journal: to be published Title: Crystal Structure of Enolase from Chlamydia trachomatis Authors: Dranow, D.M. / Mayclin, S.J. / Lorimer, D.D. / Horanyi, P.S. / Edwards, T.E. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6o4n.cif.gz | 355 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6o4n.ent.gz | 285.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6o4n.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6o4n_validation.pdf.gz | 466.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6o4n_full_validation.pdf.gz | 467.8 KB | Display | |
Data in XML | 6o4n_validation.xml.gz | 40.2 KB | Display | |
Data in CIF | 6o4n_validation.cif.gz | 61.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o4/6o4n ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o4/6o4n | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4mksS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 46503.457 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: ChtrB.00084.a.B1 / Mutation: M78V,T178K Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Chlamydia trachomatis serovar L2b (strain UCH-1/proctitis) (bacteria) Strain: UCH-1/proctitis / Gene: eno, CTLon_0844 / Plasmid: CChtrB.00084.a.B1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: B0BA40, phosphopyruvate hydratase |
---|
-Non-polymers , 6 types, 908 molecules
#2: Chemical | ChemComp-MRD / ( #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-MG / #6: Chemical | ChemComp-CL / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.26 Å3/Da / Density % sol: 62.23 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 287 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: ChtrB.00084.a.B1.PW38531 at 13.38 mg/ml was incubated with 2 mM 2-Phosphoglyceric acid, then was mixed 1:1 with Morpheus(e12): 12.5% (w/v) PEG 1000, 12.5% (w/v) PEG 3350, 12.5% (v/v) MPD, 0. ...Details: ChtrB.00084.a.B1.PW38531 at 13.38 mg/ml was incubated with 2 mM 2-Phosphoglyceric acid, then was mixed 1:1 with Morpheus(e12): 12.5% (w/v) PEG 1000, 12.5% (w/v) PEG 3350, 12.5% (v/v) MPD, 0.1 M bicine/Trizma base, pH 8.5, and 0.03 M each diethyleneglycol, triethyleneglycol, tetraethyleneglycol, pentaethyleneglycol. Tray: 305547e12, puck: vvm7-8. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-F / Wavelength: 0.97872 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Feb 7, 2019 / Details: Beryllium Lenses | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Diamond [111] / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97872 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.8→41.876 Å / Num. obs: 110319 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 5.082 % / Biso Wilson estimate: 32.418 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rrim(I) all: 0.08 / Χ2: 0.984 / Net I/σ(I): 13.5 / Num. measured all: 560618 / Scaling rejects: 10 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
---|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4MKS Resolution: 1.8→41.876 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 15.14
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 117.58 Å2 / Biso mean: 30.7026 Å2 / Biso min: 12.12 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.8→41.876 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|