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万見
- PDB-6o3e: mouse aE-catenin 82-883 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o3e
タイトルmouse aE-catenin 82-883
要素Catenin alpha-1
キーワードCELL ADHESION / catenin / actin binding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / VEGFR2 mediated vascular permeability / Adherens junctions interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / vinculin binding ...negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / VEGFR2 mediated vascular permeability / Adherens junctions interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / vinculin binding / negative regulation of cell motility / flotillin complex / Myogenesis / apical junction assembly / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of smoothened signaling pathway / catenin complex / negative regulation of protein localization to nucleus / axon regeneration / negative regulation of neuroblast proliferation / smoothened signaling pathway / establishment or maintenance of cell polarity / odontogenesis of dentin-containing tooth / intercalated disc / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / neuroblast proliferation / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ovarian follicle development / acrosomal vesicle / integrin-mediated signaling pathway / cell motility / adherens junction / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / response to estrogen / male gonad development / actin filament binding / cell-cell junction / protein localization / cell migration / actin cytoskeleton / lamellipodium / regulation of cell population proliferation / cadherin binding / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / structural molecule activity / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha-catenin / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.001 Å
データ登録者Pokutta, S. / Weis, W.I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM114462 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Binding partner- and force-promoted changes in alpha E-catenin conformation probed by native cysteine labeling.
著者: Terekhova, K. / Pokutta, S. / Kee, Y.S. / Li, J. / Tajkhorshid, E. / Fuller, G. / Dunn, A.R. / Weis, W.I.
履歴
登録2019年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catenin alpha-1
B: Catenin alpha-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,1372
ポリマ－178,1372
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3250 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area52510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.262, 145.262, 136.269
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Catenin alpha-1 / 102 kDa cadherin-associated protein / Alpha E-catenin / CAP102


分子量: 89068.391 Da / 分子数: 2 / 変異: C116S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ctnna1, Catna1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P26231

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.67 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 50 mM Tris, pH 8.5, 60 mM lithium sulfate, 23.5 % PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→19.971 Å / Num. obs: 26524 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.095 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
4-4.283.51.2448740.5630.7751.46998.8
11.31-19.973.20.0299620.9980.0180.03580.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.1.29データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IGG

4igg


解像度: 4.001→19.971 Å / SU ML: 0.63 / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 34.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2429 1324 5.02 %
Rwork0.2135 --
obs0.215 25046 97.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 595.41 Å2 / Biso mean: 209.1052 Å2 / Biso min: 64.98 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4.001→19.971 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8070 0 0 0 8070
残基数----1077
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
4.0005-4.15930.38251390.37632800293998
4.1593-4.34680.37271450.35412745289097
4.3468-4.57330.36391450.33742724286996
4.5733-4.8560.31181300.2792882301299
4.856-5.22470.32371660.25682772293899
5.2247-5.73920.35741520.31122753290598
5.7392-6.54390.32111440.28552775291998
6.5439-8.15030.22611500.19512814296499
8.1503-19.97080.15061530.12332773292698

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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