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万見
- PDB-6o31: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ACTIN-BINDING DOMAIN OF HUMAN ALPHA-ACTININ-4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o31
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ACTIN-BINDING DOMAIN OF HUMAN ALPHA-ACTININ-4
要素Alpha-actinin-4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN / CH DOMAIN / ACTIN- BINDING PROTEIN / ACTIN-CROSSLINKING / GLOMERULOSCLEROS SPECTRIN FAMILY / DISEASE MUTATION / NUCLEUS / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sodium:proton antiporter activity / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / vesicle transport along actin filament / nucleoside binding / postsynaptic actin cytoskeleton / muscle cell development / nuclear retinoic acid receptor binding / Nephrin family interactions / anchoring junction / cortical actin cytoskeleton ...positive regulation of sodium:proton antiporter activity / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / vesicle transport along actin filament / nucleoside binding / postsynaptic actin cytoskeleton / muscle cell development / nuclear retinoic acid receptor binding / Nephrin family interactions / anchoring junction / cortical actin cytoskeleton / pseudopodium / retinoic acid receptor signaling pathway / stress fiber / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / platelet alpha granule lumen / nuclear receptor coactivator activity / cell projection / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin DNA binding / Z disc / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / actin filament binding / integrin binding / protein transport / actin cytoskeleton / cell junction / Platelet degranulation / actin binding / actin cytoskeleton organization / regulation of apoptotic process / transmembrane transporter binding / transcription coactivator activity / positive regulation of cell migration / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calponin-like domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. ...Calponin-like domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-actinin-4 / Alpha-actinin-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.51 Å
データ登録者Birrane, G. / Feng, D.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK59588 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK114329 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK007199 米国
引用ジャーナル: J. Am. Soc. Nephrol. / 年: 2020
タイトル: Phosphorylation of ACTN4 Leads to Podocyte Vulnerability and Proteinuric Glomerulosclerosis.
著者: Feng, D. / Kumar, M. / Muntel, J. / Gurley, S.B. / Birrane, G. / Stillman, I.E. / Ding, L. / Wang, M. / Ahmed, S. / Schlondorff, J. / Alper, S.L. / Ferrante, T. / Marquez, S.L. / Ng, C.F. / ...著者: Feng, D. / Kumar, M. / Muntel, J. / Gurley, S.B. / Birrane, G. / Stillman, I.E. / Ding, L. / Wang, M. / Ahmed, S. / Schlondorff, J. / Alper, S.L. / Ferrante, T. / Marquez, S.L. / Ng, C.F. / Novak, R. / Ingber, D.E. / Steen, H. / Pollak, M.R.
履歴
登録2019年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-actinin-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7141
ポリマ－26,7141
非ポリマー00
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.069, 38.069, 302.655
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Alpha-actinin-4


分子量: 26713.721 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTN4 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B4E337, UniProt: O43707*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.07 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 50mM Sodium Chloride, 5% Glycerol, 1mM EDTA, 15-18% PEG5000-MME
PH範囲: 7.2 - 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月6日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.51→40 Å / Num. obs: 36924 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.9 % / CC1/2: 0.989 / Net I/σ(I): 25.3
反射 シェル解像度: 1.51→1.56 Å / 冗長度: 8.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 3555 / CC1/2: 0.779 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2R0O

2r0o


解像度: 1.51→37.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 4.608 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.087 / ESU R Free: 0.093 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25391 1847 5 %RANDOM
Rwork0.2084 ---
obs0.21057 34939 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 43.009 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å20 Å20 Å2
2---0.1 Å20 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.51→37.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1831 0 0 116 1947
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0131909
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171827
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8251.6372587
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4791.584248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8215238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.40822.816103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.0215363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.2761512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2252
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.022111
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02397
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2461.748917
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2431.747916
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8382.6181148
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.8382.6191149
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6391.896990
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.6381.896990
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.4812.7731431
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.69833.2878164
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.63132.8838074
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.51→1.549 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 105 -
Rwork0.339 2523 -
obs--99.96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.18780.0952-4.05935.51953.32578.24440.10870.440.0202-1.20360.309-0.7861-0.75850.2933-0.41760.4147-0.07310.19170.1874-0.01810.1401-3.79612.99210.219
23.5850.9193-2.0383.4647-0.15633.4203-0.34360.0933-0.2735-0.1484-0.00750.31180.3698-0.07180.35110.113-0.0110.0830.0094-0.01850.1223-18.6354.86529.68
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A44 - 157
2X-RAY DIFFRACTION2A158 - 269

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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