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万見
- PDB-6nuc: Structure of Calcineurin in complex with NHE1 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nuc
タイトルStructure of Calcineurin in complex with NHE1 peptide
要素
  • Calcineurin subunit B type 1
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
  • Sodium/hydrogen exchanger 1
キーワードHYDROLASE/Calcium Binding Protein / Ser/thr phosphatase / complex / HYDROLASE / HYDROLASE-Calcium Binding Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / sodium:proton antiporter activity involved in regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cation-transporting ATPase complex / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / positive regulation of glomerulus development / Sodium/Proton exchangers / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase complex ...negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / sodium:proton antiporter activity involved in regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cation-transporting ATPase complex / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / positive regulation of glomerulus development / Sodium/Proton exchangers / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase complex / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of calcium:sodium antiporter activity / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / Hyaluronan uptake and degradation / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / calcineurin complex / positive regulation of connective tissue replacement / negative regulation of dendrite morphogenesis / calcineurin-mediated signaling / slit diaphragm / cellular response to electrical stimulus / potassium:proton antiporter activity / peptidyl-serine dephosphorylation / sodium:proton antiporter activity / positive regulation of action potential / lung epithelial cell differentiation / calcineurin-NFAT signaling cascade / renal filtration / skeletal muscle tissue regeneration / regulation of synaptic vesicle cycle / maintenance of cell polarity / transition between fast and slow fiber / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of pH / myelination in peripheral nervous system / sodium ion export across plasma membrane / cellular response to acidic pH / cardiac muscle cell differentiation / ion binding / sodium ion import across plasma membrane / protein phosphatase 2B binding / intracellular sodium ion homeostasis / cardiac muscle cell contraction / response to acidic pH / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of osteoclast differentiation / regulation of stress fiber assembly / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / parallel fiber to Purkinje cell synapse / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / dendrite morphogenesis / cellular response to cold / cellular response to antibiotic / regulation of focal adhesion assembly / cyclosporin A binding / myosin phosphatase activity / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / branching involved in blood vessel morphogenesis / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / extrinsic component of plasma membrane / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of the force of heart contraction / positive regulation of endocytosis / cellular response to organic cyclic compound / Calcineurin activates NFAT / intercalated disc / positive regulation of cell adhesion / DARPP-32 events / Activation of BAD and translocation to mitochondria / epidermis development / epithelial to mesenchymal transition / phosphatase binding / negative regulation of insulin secretion / multicellular organismal response to stress / positive regulation of osteoblast differentiation / skeletal muscle fiber development / monoatomic ion transport / dephosphorylation / keratinocyte differentiation / potassium ion transmembrane transport / proton transmembrane transport / T-tubule / cellular response to epinephrine stimulus / response to amphetamine / response to muscle stretch / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / T cell activation / excitatory postsynaptic potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / FCERI mediated Ca+2 mobilization / protein dephosphorylation / stem cell differentiation
類似検索 - 分子機能
Sodium/hydrogen exchanger 1-like / Calcineurin B protein / Sodium/hydrogen exchanger, regulatory region / Regulatory region of Na+/H+ exchanger NHE binds to calmodulin / Na+/H+ exchanger / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger family ...Sodium/hydrogen exchanger 1-like / Calcineurin B protein / Sodium/hydrogen exchanger, regulatory region / Regulatory region of Na+/H+ exchanger NHE binds to calmodulin / Na+/H+ exchanger / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger family / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / 4-Layer Sandwich / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / Sodium/hydrogen exchanger 1 / Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wang, X. / Page, R. / Peti, W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS091336 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01NS091336 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Molecular basis for the binding and selective dephosphorylation of Na+/H+exchanger 1 by calcineurin.
著者: Hendus-Altenburger, R. / Wang, X. / Sjogaard-Frich, L.M. / Pedraz-Cuesta, E. / Sheftic, S.R. / Bendsoe, A.H. / Page, R. / Kragelund, B.B. / Pedersen, S.F. / Peti, W.
履歴
登録2019年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
B: Calcineurin subunit B type 1
C: Sodium/hydrogen exchanger 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,38412
ポリマ－65,8783
非ポリマー5069
水7,855436
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7720 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area22730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.549, 127.073, 127.421
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-505-

HOH

21A-792-

HOH

31A-810-

HOH

41A-815-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform / CAM-PRP catalytic subunit / Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform


分子量: 42855.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP3CA, CALNA, CNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q08209, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 2B regulatory subunit 1 / Protein phosphatase 3 regulatory subunit B alpha isoform 1


分子量: 17755.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP3R1, CNA2, CNB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63098

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド Sodium/hydrogen exchanger 1 / APNH / Na(+)/H(+) antiporter / amiloride-sensitive / Na(+)/H(+) exchanger 1 / NHE-1 / Solute ...APNH / Na(+)/H(+) antiporter / amiloride-sensitive / Na(+)/H(+) exchanger 1 / NHE-1 / Solute carrier family 9 member 1


分子量: 5268.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC9A1, APNH1, NHE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19634

-
非ポリマー , 7種, 445分子

#4: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#8: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#9: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 436 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 40% (v/v) PEG 600, 100 mM CHES/ Sodium hydroxide pH 9.5, 0.2 M MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→37.97 Å / Num. obs: 50521 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 7.5 % / CC1/2: 0.977 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.092 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.923 / Num. unique obs: 3153 / CC1/2: 0.959 / Rpim(I) all: 0.364 / Rrim(I) all: 0.996 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
Aimless0.6.3データスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX1.14位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5sve

5sve


解像度: 1.9→37.97 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.24
Rfactor反射数%反射
Rfree0.194 2548 5.05 %
Rwork0.163 --
obs0.164 50470 98.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→37.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4300 0 19 436 4755
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084459
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7446043
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5992684
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051659
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005792
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8991-1.93560.2931300.24732582X-RAY DIFFRACTION96
1.9356-1.97510.27521420.22412658X-RAY DIFFRACTION99
1.9751-2.01810.33141360.21422636X-RAY DIFFRACTION99
2.0181-2.0650.26021300.18882637X-RAY DIFFRACTION99
2.065-2.11670.23581340.18412672X-RAY DIFFRACTION99
2.1167-2.17390.21751370.17752609X-RAY DIFFRACTION98
2.1739-2.23780.19791370.16652633X-RAY DIFFRACTION97
2.2378-2.31010.26261390.18472653X-RAY DIFFRACTION99
2.3101-2.39260.16791160.15822685X-RAY DIFFRACTION100
2.3926-2.48840.18621560.16292666X-RAY DIFFRACTION99
2.4884-2.60160.19361560.16442641X-RAY DIFFRACTION99
2.6016-2.73880.22641500.16852609X-RAY DIFFRACTION97
2.7388-2.91030.20861320.16342698X-RAY DIFFRACTION100
2.9103-3.13490.17431430.17092692X-RAY DIFFRACTION99
3.1349-3.45020.22391480.16232661X-RAY DIFFRACTION98
3.4502-3.9490.17881580.14282660X-RAY DIFFRACTION98
3.949-4.97350.13791420.12382758X-RAY DIFFRACTION100
4.9735-37.97540.1691620.16952772X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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