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- PDB-6ntd: Crystal Structure of G12V HRas-GppNHp bound in complex with the e... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ntd
タイトルCrystal Structure of G12V HRas-GppNHp bound in complex with the engineered RBD variant 12 of CRAF Kinase protein
要素
  • GTPase HRas
  • RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
キーワードTRANSFERASE/PROTEIN BINDING / affinity reagent / engineered protein / RAS inhibitor / TRANSFERASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


death-inducing signaling complex assembly / intermediate filament cytoskeleton organization / regulation of Rho protein signal transduction / phospholipase C activator activity / GTPase complex / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / type B pancreatic cell proliferation / oncogene-induced cell senescence ...death-inducing signaling complex assembly / intermediate filament cytoskeleton organization / regulation of Rho protein signal transduction / phospholipase C activator activity / GTPase complex / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / Rap1 signalling / type B pancreatic cell proliferation / oncogene-induced cell senescence / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / Negative feedback regulation of MAPK pathway / IFNG signaling activates MAPKs / GP1b-IX-V activation signalling / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / face development / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / thyroid gland development / pseudopodium / regulation of cell differentiation / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / somatic stem cell population maintenance / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / MAP kinase kinase kinase activity / adipose tissue development / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / type II interferon-mediated signaling pathway / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Schwann cell development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / negative regulation of protein-containing complex assembly / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Signaling by FGFR4 in disease / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / response to muscle stretch / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / protein-membrane adaptor activity / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / myelination / EPHB-mediated forward signaling / GRB2 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / SHC1 events in EGFR signaling / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Downstream signal transduction / GRB2 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway / SHC1 events in ERBB2 signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / thymus development / animal organ morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / adenylate cyclase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / small monomeric GTPase / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / wound healing / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by SCF-KIT / RAF activation
類似検索 - 分子機能
Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / : / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) ...Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / : / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Ubiquitin-like (UB roll) / Small GTP-binding protein domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas / RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Maisonneuve, P. / Kurinov, I. / Wiechmann, S. / Ernst, A. / Sicheri, F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Conformation-specific inhibitors of activated Ras GTPases reveal limited Ras dependency of patient-derived cancer organoids.
著者: Wiechmann, S. / Maisonneuve, P. / Grebbin, B.M. / Hoffmeister, M. / Kaulich, M. / Clevers, H. / Rajalingam, K. / Kurinov, I. / Farin, H.F. / Sicheri, F. / Ernst, A.
履歴
登録2019年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
B: RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0814
ポリマ－28,5342
非ポリマー5472
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.761, 91.761, 151.590
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras


分子量: 19388.799 Da / 分子数: 1 / 変異: G12V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01112
#2: タンパク質 RAF proto-oncogene serine/threonine-protein kinase / Proto-oncogene c-RAF / cRaf / Raf-1


分子量: 9145.535 Da / 分子数: 1
変異: F61L, K65H, Q66E, N71K, C81S, V88R, R89H, C95S, C96S
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAF1, RAF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P04049, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.28 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 / 詳細: 30% PEG4000, 200mM NH4SO4, 100mM Na Citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→79.47 Å / Num. obs: 7192 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 12.3 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.147 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 3.1→3.31 Å / 冗長度: 12.6 % / Mean I/σ(I) obs: 0.4 / Num. unique obs: 1164 / CC1/2: 0.439 / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4G0N

4g0n


解像度: 3.15→79.47 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 35.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2872 367 5.33 %RANDOM
Rwork0.273 6525 --
obs0.2737 6892 98.09 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 330.18 Å2 / Biso mean: 152.6377 Å2 / Biso min: 78.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.15→79.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1632 0 33 0 1665
Biso mean--126.91 --
残基数----231
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.31 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3713 114 -
Rwork0.371 2059 -
all-2173 -
obs--96 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.69810.1170.93553.98451.74335.42710.47711.89810.6251-2.0665-0.1278-1.2284-0.24680.20520.14330.7037-0.0599-0.41480.76660.14281.471439.1083-1.215-15.3503
26.19585.0033-4.62036.3276-2.90794.8591-0.96031.59930.14341.02570.11652.09750.9091-3.0368-0.76471.7840.1048-0.41981.52740.05711.448529.7623-8.6568-19.3492
37.9577-3.0781-2.49153.37251.58936.245-0.25781.54581.28310.3142-0.00440.1113-1.72770.45620.1061.10590.3688-0.03711.04570.27640.89738.58364.6878-15.7323
42.09562.6726-1.62555.741-5.28755.9108-1.7289-0.6807-2.1937-2.16821.32772.78710.50372.062-0.2411.93790.53040.51462.1336-0.03142.582550.0611-6.2674-25.6646
53.9966-1.3231-0.3316.48840.00958.76220.38540.8490.3008-0.41140.3229-0.59630.77310.7285-0.86940.61870.20550.10321.00090.07761.398949.2846-10.7488-13.9319
65.0731-4.9981.11815.49060.3462.34220.440.68751.0377-0.7232-0.14920.1893-0.65990.4022-0.75580.8759-0.01230.23370.87660.01861.601550.6392-4.5645-9.7303
71.76471.3863-0.70381.0995-0.45850.85710.67390.44030.34910.22880.43051.04870.784-0.044-0.23521.26020.0258-0.13690.8453-0.29372.907136.6999-18.9975-4.7438
83.9603-2.8160.83232.650.29392.56430.73061.9054-0.41661.78840.24220.00360.48560.2866-0.67980.97810.1757-0.22510.62420.14561.642744.001-10.1863-3.2399
99.58267.885-8.51596.643-6.63628.19570.9833-2.76540.22310.8269-0.5627-0.1932-2.40580.6573-0.42561.2378-0.0162-0.15680.64170.01191.546543.66193.1153-6.2234
101.96536.637-8.48836.8098-0.98499.9335-1.93741.61522.96-1.9429-2.19740.04273.0797-2.4559-8.02221.48960.133-0.07843.29980.42931.377337.6012-2.3239-34.9684
118.97322.3444-2.55894.29391.12643.223-0.93061.6254-1.3297-0.8221.3261-0.07870.8705-1.5635-0.99821.1522-0.1324-0.27371.7490.31731.199432.1732-2.586-33.2728
127.2221-3.4631-0.56481.68460.2290.0149-0.64771.7471-1.1026-1.2975-2.1520.9937-2.4846-3.1375-6.94982.23440.7961-0.8833.64851.13531.217726.2151.0901-32.4915
136.6593-8.47633.62451.9887-3.3628.90820.22723.7914-6.2693-2.13380.18555.26384.79262.13081.41683.6367-0.09120.15451.6993-0.5381.790431.8586-4.8943-44.521
141.96619.87369.12978.50797.83357.2277-1.37615.2212-1.3411-0.08093.125-3.3979-1.90053.3007-1.7352.2491-0.31970.01242.0279-0.18371.293735.1982.8072-38.2099
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 24 )A0 - 24
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 25 through 36 )A25 - 36
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 37 through 60 )A37 - 60
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 61 through 74 )A61 - 74
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 75 through 104 )A75 - 104
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 105 through 116 )A105 - 116
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 117 through 126 )A117 - 126
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 127 through 151 )A127 - 151
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 152 through 166 )A152 - 166
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 55 through 62 )B55 - 62
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 63 through 82 )B63 - 82
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 83 through 115 )B83 - 115
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 116 through 121 )B116 - 121
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 122 through 129 )B122 - 129

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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