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- PDB-6njg: Ubiquitin Variant in Complex with Ubiquitin Interacting Motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6njg
タイトルUbiquitin Variant in Complex with Ubiquitin Interacting Motif
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 27
キーワードPROTEIN BINDING / Ubiquitin Variant / UIM
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein maturation / microlipophagy / ESCRT-0 complex / microautophagy / protein retention in Golgi apparatus / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / ATP export / multivesicular body sorting pathway / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport ...positive regulation of protein maturation / microlipophagy / ESCRT-0 complex / microautophagy / protein retention in Golgi apparatus / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / ATP export / multivesicular body sorting pathway / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / cellular response to nitrogen starvation / vacuolar membrane / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / protein secretion / ubiquitin binding / endosome / endosome membrane / protein domain specific binding / protein heterodimerization activity / protein-containing complex / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Vacuolar protein sorting-associated protein 27, GAT-like domain / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate/VPS27 / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / FYVE zinc finger / FYVE zinc finger / Protein present in Fab1, YOTB, Vac1, and EEA1 ...: / Vacuolar protein sorting-associated protein 27, GAT-like domain / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate/VPS27 / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / FYVE zinc finger / FYVE zinc finger / Protein present in Fab1, YOTB, Vac1, and EEA1 / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / ENTH/VHS / Ubiquitin interaction motif / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Zinc finger, FYVE/PHD-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin B / Vacuolar protein sorting-associated protein 27
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Manczyk, N. / Sicheri, F.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)FDN-143277 カナダ
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2019
タイトル: Dimerization of a ubiquitin variant leads to high affinity interactions with a ubiquitin interacting motif.
著者: Manczyk, N. / Veggiani, G. / Gish, G.D. / Yates, B.P. / Ernst, A. / Sidhu, S.S. / Sicheri, F.
履歴
登録2019年1月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2019年3月6日ID: 5UCL
改定 1.02019年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 27
C: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5662
ポリマ－12,5662
非ポリマー00
水1448
1
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 27
C: Polyubiquitin-B

B: Vacuolar protein sorting-associated protein 27
C: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1324
ポリマ－25,1324
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_667-y+1,-x+1,-z+5/21
Buried area7620 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area8750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.613, 44.613, 104.343
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Vacuolar protein sorting-associated protein 27 / Golgi retention defective protein 11


分子量: 2824.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
参照: UniProt: P40343
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 9742.091 Da / 分子数: 1
Mutation: K6Q, L8I, G10V, K11M, T12R, T14A, K48M, Q62K, K63R, E64D, T66N, H68Y, L71S, R72S, G75S, G76L, M77R, Q78A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: J3QS39
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 2.1 M DL-Malic acid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 4788 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 31.5
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.302 / Mean I/σ(I) obs: 3.41 / Num. unique all: 424 / CC1/2: 0.96 / % possible all: 90.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3211:000)精密化
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-20002000.0.98.706データ削減
HKL-20002000.0.98.706データスケーリング
PHASER6.5.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Q0W, 1UBQ

1q0w

1ubq


解像度: 2.35→27.43 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.36
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2442 240 5.06 %RANDOM
Rwork0.2065 ---
obs0.2086 4747 98.42 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→27.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数718 0 0 8 726
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012725
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.251982
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.62454
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065120
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007127
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3458-2.95490.35431150.25952157X-RAY DIFFRACTION98
2.9549-27.43190.22321250.1952350X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3744-1.9829-1.43868.81346.31045.0777-0.0488-0.39210.3206-0.49150.8111-1.1991-0.59972.26070.07150.39960.1329-0.03670.5757-0.05820.485216.018335.9689128.4883
29.3434-3.707-2.28415.51442.14920.9303-0.2761-0.670.76540.7420.315-0.3101-2.2293-0.6016-0.30811.06570.0576-0.05710.4415-0.10040.40075.921140.784149.1089
33.6923-3.57073.85527.8655-3.24537.685-1.3968-0.05421.2781-0.43350.33440.3782-2.3067-1.5917-0.53990.54890.05440.08340.4726-0.06590.60065.485538.1633133.9432
43.183-3.06151.07288.32621.14152.1413-0.83031.74550.07490.1409-0.5816-1.7864-0.1644-1.4795-0.05490.6738-0.0107-0.04750.85830.13080.68130.98239.4382118.7929
57.7922-0.9802-0.79871.44011.43424.54871.74223.51750.7357-0.7386-0.6042-0.1249-0.5791-1.1294-0.01840.89070.36140.35311.01730.27970.75778.476446.1595107.0155
65.3561-2.3439-4.76653.91471.83544.72510.04450.36131.7737-0.3753-0.1670.1129-1.6976-0.68550.03160.6150.113-0.14530.61960.07610.59746.311549.4491117.4113
73.56820.2521-3.26534.3254.18947.7971-0.5714-0.08831.57611.07320.7316-1.2932-1.1659-0.24120.11060.84950.0796-0.10740.5081-0.07560.663211.127147.2568123.7447
85.5973-2.4664-2.06064.4296-2.25714.5063-0.16490.23570.3362-1.0159-0.3566-1.6531-1.14350.4413-0.08060.7771-0.00510.11150.5439-0.03740.561317.514541.9503114.0257
91.553-1.8161.01942.647-2.35693.16880.51960.98870.3217-0.77310.07090.31940.0009-1.462-0.40660.807-0.0463-0.03111.0669-0.04180.671810.625437.1505109.1962
105.2468-4.232-3.69143.60272.49993.32930.09661.14951.22590.051-0.5540.2074-0.4183-1.30570.16470.72730.1436-0.07180.6283-0.05620.64817.445943.492128.3241
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 255 through 271 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 1 through 5 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 6 through 10 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 11 through 15 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 16 through 22 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 23 through 34 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 35 through 44 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 45 through 56 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 57 through 67 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 68 through 76 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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