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Yorodumi- PDB-6s09: C-terminally extended and N-terminally truncated variant of FimA ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6s09 | |||||||||
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Title | C-terminally extended and N-terminally truncated variant of FimA E. coli at 1.5 Angstrom resolution | |||||||||
Components | FimA | |||||||||
Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / FimA / pilus / monomer / subunit / pili / synthetic / construct / main structural subunit / high resolution / C terminus / reversed / Oligo Glycine / Linker | |||||||||
Function / homology | Function and homology information cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell adhesion / identical protein binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.502 Å | |||||||||
Authors | Zyla, D. / Echeverria, B. / Glockshuber, R. | |||||||||
Funding support | Switzerland, 2items
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Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2020 Title: Donor strand sequence, rather than donor strand orientation, determines the stability and non-equilibrium folding of the type 1 pilus subunit FimA. Authors: Zyla, D. / Echeverria, B. / Glockshuber, R. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6s09.cif.gz | 690.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6s09.ent.gz | 578.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6s09.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6s09_validation.pdf.gz | 507.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6s09_full_validation.pdf.gz | 515.4 KB | Display | |
Data in XML | 6s09_validation.xml.gz | 66.9 KB | Display | |
Data in CIF | 6s09_validation.cif.gz | 101.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s0/6s09 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/s0/6s09 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6r74C 6r7eC 2jtyS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 16248.625 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: fimA / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: M4YRT1, UniProt: P04128*PLUS #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | ChemComp-NA / | #4: Chemical | ChemComp-ACY / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2 Å3/Da / Density % sol: 38.46 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.5 Details: 28% PEG 8k, 0.1 M Di-Sodium Acetate pH 4.5 and 0.2 M Lithium Sulfate. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Jun 16, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SI(111) MONOCHROMATOR / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.5→47.687 Å / Num. obs: 165865 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 16.617 % / Biso Wilson estimate: 22.434 Å2 / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.367 / Rrim(I) all: 0.376 / Χ2: 0.817 / Net I/σ(I): 5.87 / Num. measured all: 2756146 / Scaling rejects: 1374 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2JTY Resolution: 1.502→47.687 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 21.36
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 110.68 Å2 / Biso mean: 21.3096 Å2 / Biso min: 7.79 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.502→47.687 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 24 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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