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- PDB-6nhk: Mortalin nucleotide binding domain in the ADP-bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nhk
タイトルMortalin nucleotide binding domain in the ADP-bound state
要素Stress-70 protein, mitochondrial
キーワードCHAPERONE / Hsp70 / Mitochondrial
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hemopoiesis / MIB complex / negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation / SAM complex / negative regulation of erythrocyte differentiation / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / inner mitochondrial membrane organization / Cristae formation / Complex III assembly / Complex I biogenesis ...negative regulation of hemopoiesis / MIB complex / negative regulation of hematopoietic stem cell differentiation / SAM complex / negative regulation of erythrocyte differentiation / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / inner mitochondrial membrane organization / Cristae formation / Complex III assembly / Complex I biogenesis / calcium import into the mitochondrion / Mitochondrial protein import / iron-sulfur cluster assembly / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / : / mitochondrial nucleoid / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / heat shock protein binding / Mitochondrial protein degradation / protein folding chaperone / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / intracellular protein transport / ATP-dependent protein folding chaperone / regulation of erythrocyte differentiation / unfolded protein binding / protein refolding / mitochondrial inner membrane / positive regulation of apoptotic process / mitochondrial matrix / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chaperone DnaK / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein ...Chaperone DnaK / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Stress-70 protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.777 Å
データ登録者Page, R.C. / Moseng, M.A. / Nix, J.C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R35 GM128595 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB 15-52113 米国
引用ジャーナル: J.Phys.Chem.B / 年: 2019
タイトル: Biophysical Consequences of EVEN-PLUS Syndrome Mutations for the Function of Mortalin.
著者: Moseng, M.A. / Nix, J.C. / Page, R.C.
履歴
登録2018年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Stress-70 protein, mitochondrial
B: Stress-70 protein, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,6739
ポリマ－82,4882
非ポリマー1,1857
水1448
1
A: Stress-70 protein, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8825
ポリマ－41,2441
非ポリマー6394
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Stress-70 protein, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7904
ポリマ－41,2441
非ポリマー5463
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)177.263, 60.102, 91.699
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Stress-70 protein, mitochondrial / 75 kDa glucose-regulated protein / GRP-75 / Heat shock 70 kDa protein 9 / Mortalin / MOT / Peptide- ...75 kDa glucose-regulated protein / GRP-75 / Heat shock 70 kDa protein 9 / Mortalin / MOT / Peptide-binding protein 74 / PBP74


分子量: 41243.926 Da / 分子数: 2 / 変異: I363L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA9, GRP75, HSPA9B, mt-HSP70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2(DE3) / 参照: UniProt: P38646

-
非ポリマー , 5種, 15分子

#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.17 M Ammonium Acetate, 0.085 M Sodium Citrate:HCl pH 5.6, 25.5% (w/v) PEG 4000, 15% (v/v) Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.777→56.87 Å / Num. obs: 24320 / % possible obs: 99.08 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 73.51 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 13.61
反射 シェル解像度: 2.777→2.877 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 2310 / CC1/2: 0.54 / % possible all: 94

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ATU

3atu


解像度: 2.777→56.868 Å / SU ML: 0.54 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 37.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2958 1989 8.19 %
Rwork0.2555 --
obs0.2588 24273 99.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.777→56.868 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5290 0 72 8 5370
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035434
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6077424
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.631849
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045888
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005983
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7775-2.84690.45241290.40711479X-RAY DIFFRACTION92
2.8469-2.92390.43791410.39261573X-RAY DIFFRACTION99
2.9239-3.00990.42441430.36841590X-RAY DIFFRACTION100
3.0099-3.10710.39911420.35781570X-RAY DIFFRACTION99
3.1071-3.21810.43331420.33791604X-RAY DIFFRACTION100
3.2181-3.34690.30861400.31031582X-RAY DIFFRACTION100
3.3469-3.49920.36881410.30411585X-RAY DIFFRACTION100
3.4992-3.68370.36981430.29161592X-RAY DIFFRACTION100
3.6837-3.91440.3051430.28221595X-RAY DIFFRACTION100
3.9144-4.21660.28271450.25311617X-RAY DIFFRACTION100
4.2166-4.64080.27621430.23381602X-RAY DIFFRACTION100
4.6408-5.31190.27761440.23251603X-RAY DIFFRACTION100
5.3119-6.69070.27171460.24181631X-RAY DIFFRACTION100
6.6907-56.87960.20321470.17151661X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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