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万見
- PDB-6nh9: Crystal structure of a human calcium/calmodulin dependent serine ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nh9
タイトルCrystal structure of a human calcium/calmodulin dependent serine protein kinase (CASK) PDZ domain
要素Peripheral plasma membrane protein CASK
キーワードPROTEIN BINDING / PDZ domain / MAGUK protein family / peripheral plasma membrane protein / c-terminal peptide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / guanylate kinase activity / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / neurexin family protein binding / regulation of neurotransmitter secretion / negative regulation of wound healing / nuclear lamina / calcium ion import / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Neurexins and neuroligins ...negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / guanylate kinase activity / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / neurexin family protein binding / regulation of neurotransmitter secretion / negative regulation of wound healing / nuclear lamina / calcium ion import / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Neurexins and neuroligins / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Nephrin family interactions / ciliary membrane / Syndecan interactions / regulation of synaptic vesicle exocytosis / negative regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of calcium ion import / basement membrane / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of localization in cell / Schaffer collateral - CA1 synapse / nuclear matrix / cell-cell junction / actin cytoskeleton / presynaptic membrane / basolateral plasma membrane / vesicle / non-specific serine/threonine protein kinase / calmodulin binding / cell adhesion / phosphorylation / focal adhesion / protein serine kinase activity / signaling receptor binding / protein serine/threonine kinase activity / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
CASK, SH3 domain / L27 domain, C-terminal / L27 domain / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. ...CASK, SH3 domain / L27 domain, C-terminal / L27 domain / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peripheral plasma membrane protein CASK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Sun, Y.J. / Gakhar, L. / Fuentes, E.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
American Heart Association15GRNT25740021 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: CASK PDZ domain specificity
著者: Sun, Y.J. / Hou, T. / Fuentes, E.J.
履歴
登録2018年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peripheral plasma membrane protein CASK
B: Peripheral plasma membrane protein CASK
C: Peripheral plasma membrane protein CASK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3573
ポリマ－30,3573
非ポリマー00
水2,720151
1
A: Peripheral plasma membrane protein CASK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1191
ポリマ－10,1191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Peripheral plasma membrane protein CASK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1191
ポリマ－10,1191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Peripheral plasma membrane protein CASK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1191
ポリマ－10,1191
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.052, 35.400, 119.487
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.31, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-654-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Peripheral plasma membrane protein CASK / hCASK / Calcium/calmodulin-dependent serine protein kinase / Protein lin-2 homolog


分子量: 10118.886 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: M 485 Expression artifact G 486 Expression artifact / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASK, LIN2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O14936, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.16 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.5 / 詳細: 30% v/v PEG 400 0.1M CAPS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.0003 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2014年9月23日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→59.77 Å / Num. obs: 20769 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 1.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.021 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.03 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.284 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 1910 / CC1/2: 0.911 / Rpim(I) all: 0.284 / Rrim(I) all: 0.402 / % possible all: 93.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
pointlessデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化解像度: 1.85→59.743 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.65
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 964 4.65 %
Rwork0.2261 --
obs0.2278 20739 93.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→59.743 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1990 0 0 151 2141
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062032
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5742728
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.3091403
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05314
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005353
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.94760.40041330.36042705X-RAY DIFFRACTION90
1.9476-2.06960.36151420.28312791X-RAY DIFFRACTION94
2.0696-2.22940.30071460.26152839X-RAY DIFFRACTION95
2.2294-2.45370.29981530.25872863X-RAY DIFFRACTION96
2.4537-2.80880.28781110.25882931X-RAY DIFFRACTION96
2.8088-3.53880.26351470.21852846X-RAY DIFFRACTION93
3.5388-59.77380.21441320.18692800X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.001 Å / Origin y: 5.2988 Å / Origin z: 30.4494 Å
111213212223313233
T0.2571 Å2-0.0563 Å20.0145 Å2-0.2675 Å20.0088 Å2--0.2529 Å2
L0.3174 °20.1129 °20.8788 °2-0.4363 °20.9417 °2--4.3481 °2
S0.0027 Å °0.1893 Å °-0.0367 Å °0.0701 Å °0.0965 Å °-0.0483 Å °-0.0379 Å °0.3184 Å °-0.0803 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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