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- PDB-3i4w: Crystal Structure of the third PDZ domain of PSD-95 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i4w
タイトルCrystal Structure of the third PDZ domain of PSD-95
要素Disks large homolog 4
キーワードCELL ADHESION / alpha and beta protein / Cell junction / Cell membrane / Lipoprotein / Membrane / Palmitate / Phosphoprotein / Postsynaptic cell membrane / SH3 domain / Synapse
機能・相同性
機能・相同性情報


LGI-ADAM interactions / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / NrCAM interactions / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / receptor localization to synapse / vocalization behavior ...LGI-ADAM interactions / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / NrCAM interactions / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / receptor localization to synapse / vocalization behavior / neuron spine / cerebellar mossy fiber / Synaptic adhesion-like molecules / AMPA glutamate receptor clustering / protein localization to synapse / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / Trafficking of AMPA receptors / negative regulation of receptor internalization / juxtaparanode region of axon / acetylcholine receptor binding / neuron projection terminus / RHO GTPases activate CIT / cellular response to potassium ion / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / Neurexins and neuroligins / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / neuromuscular process controlling balance / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical cytoskeleton / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / locomotory exploration behavior / AMPA glutamate receptor complex / Signaling by ERBB4 / Long-term potentiation / excitatory synapse / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / D1 dopamine receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / synaptic membrane / learning / adherens junction / PDZ domain binding / neuromuscular junction / establishment of protein localization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / cell-cell adhesion / postsynaptic density membrane / kinase binding / synaptic vesicle / endocytic vesicle membrane / cell junction / nervous system development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / RAF/MAP kinase cascade / protein-containing complex assembly / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / signal transduction / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. ...Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Camara-Artigas, A. / Gavira, J.A.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2010
タイトル: Novel conformational aspects of the third PDZ domain of the neuronal post-synaptic density-95 protein revealed from two 1.4A X-ray structures
著者: Camara-Artigas, A. / Murciano-Calles, J. / Gavira, J.A. / Cobos, E.S. / Martinez, J.C.
履歴
登録2009年7月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 4
B: Disks large homolog 4
C: Disks large homolog 4
D: Disks large homolog 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,87210
ポリマ－44,5184
非ポリマー3546
水4,216234
1
A: Disks large homolog 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2483
ポリマ－11,1291
非ポリマー1182
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Disks large homolog 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1892
ポリマ－11,1291
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Disks large homolog 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2483
ポリマ－11,1291
非ポリマー1182
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Disks large homolog 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1892
ポリマ－11,1291
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.322, 42.152, 47.602
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 92.080
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUGLYGLYAA305 - 3306 - 31
21GLUGLUGLYGLYBB305 - 3306 - 31
31GLUGLUGLYGLYCC305 - 3306 - 31
41GLUGLUGLYGLYDD305 - 3306 - 31
12GLYGLYPHEPHEAA335 - 40036 - 101
22GLYGLYPHEPHEBB335 - 40036 - 101
32GLYGLYPHEPHECC335 - 40036 - 101
42GLYGLYPHEPHEDD335 - 40036 - 101

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要素

#1: タンパク質
Disks large homolog 4 / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP90


分子量: 11129.489 Da / 分子数: 4 / 断片: Third PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pBAT4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P78352
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: capillary contradiffusion / pH: 4.6
詳細: 0.2M ammonium sulphate, 0.1M ammonium acetate trihydrate, 25%(w/v) PEG 4000, pH 4.6, capillary contradiffusion, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM16 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→47.619 Å / Num. all: 73746 / Num. obs: 67847 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 13.018 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 16.074
反射 シェル解像度: 1.35→1.4 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.411 / Mean I/σ(I) obs: 1.84 / Num. unique all: 6858 / Rsym value: 0.411 / % possible all: 92.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2 Å14.9 Å
Translation2 Å14.9 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BE9

1be9


解像度: 1.35→47.619 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 0.959 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.066 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 3424 5 %RANDOM
Rwork0.187 ---
all0.189 73746 --
obs0.189 67844 91.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 58.97 Å2 / Biso mean: 18.043 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å20.09 Å2-0.01 Å2
2--0.12 Å20.02 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→47.619 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2964 0 24 234 3222
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0223040
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1631.9764081
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4885386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.80123.889144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.72315503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.9151528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1340.2448
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0160.0212332
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.70421932
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.90833058
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9721108
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.72831023
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 685 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
AMEDIUM POSITIONAL0.360.5
BMEDIUM POSITIONAL0.310.5
CMEDIUM POSITIONAL0.450.5
DMEDIUM POSITIONAL0.330.5
AMEDIUM THERMAL1.382
BMEDIUM THERMAL1.382
CMEDIUM THERMAL1.372
DMEDIUM THERMAL1.372
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 236 -
Rwork0.287 4714 -
all-4950 -
obs--91.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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