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- PDB-6neo: Crystal structure of PprA filament from Deinococcus radiodurans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6neo
タイトルCrystal structure of PprA filament from Deinococcus radiodurans
要素DNA repair protein PprA
キーワードDNA BINDING PROTEIN / PROTEIN FIBRIL / DNA damage repair / Radiation induced / Genome segregation / Filament formation
機能・相同性cellular response to desiccation / positive regulation of DNA ligation / cellular response to gamma radiation / double-stranded DNA binding / damaged DNA binding / DNA repair / DNA repair protein PprA
機能・相同性情報
生物種Deinococcus radiodurans (放射線耐性)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 5.94 Å
データ登録者Szabla, R. / Junop, M.S. / Rok, M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)2008R00075 カナダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of PprA filament from Deinococcus radiodurans
著者: Szabla, R. / Junop, M.S. / Rok, M.
履歴
登録2018年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA repair protein PprA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9191
ポリマ－29,9191
非ポリマー00
水00
1
B: DNA repair protein PprA

B: DNA repair protein PprA

B: DNA repair protein PprA

B: DNA repair protein PprA

B: DNA repair protein PprA

B: DNA repair protein PprA

B: DNA repair protein PprA

B: DNA repair protein PprA

B: DNA repair protein PprA

B: DNA repair protein PprA

B: DNA repair protein PprA

B: DNA repair protein PprA


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Purified PprA elutes from a gel filtration column at a broad distribution of retention volumes. The retention volume corresponds to an oligomeric size ranging from a tetramer ...根拠: gel filtration, Purified PprA elutes from a gel filtration column at a broad distribution of retention volumes. The retention volume corresponds to an oligomeric size ranging from a tetramer to a 50-mer and larger., scanning transmission electron microscopy, In vitro, PprA exists as a long filament of varying length, as observed by TEM. This behavior is independent of Deinococcus species of origin., microscopy, In vivo, PprA forms a thin strand spanning the septum of dividing D. radiodurans cells. This was visualized by fluorescence microscopy., The repeating filament assembly present in the crystal has been observed in other crystal forms, despite different symmetries and crystal packing., Residues that are required for DNA binding all map to two distinct faces of this assembly.
  • 359 kDa, 12 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)359,03412
ポリマ－359,03412
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
crystal symmetry operation1_553x,y,z-21
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation4_664-x+1,-y+1,z-11
crystal symmetry operation4_663-x+1,-y+1,z-21
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-2/31
crystal symmetry operation7_553y,x,-z-5/31
crystal symmetry operation7_552y,x,-z-8/31
crystal symmetry operation10_664-y+1,-x+1,-z-2/31
crystal symmetry operation10_663-y+1,-x+1,-z-5/31
crystal symmetry operation10_662-y+1,-x+1,-z-8/31
単位格子
Length a, b, c (Å)148.979, 148.979, 79.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein PprA / Pleiotropic protein promoting DNA repair


分子量: 29919.477 Da / 分子数: 1 / 変異: D180K, D184K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Deinococcus radiodurans (strain ATCC 13939 / DSM 20539 / JCM 16871 / LMG 4051 / NBRC 15346 / NCIMB 9279 / R1 / VKM B-1422) (放射線耐性)
株: ATCC 13939 / DSM 20539 / JCM 16871 / LMG 4051 / NBRC 15346 / NCIMB 9279 / R1 / VKM B-1422
遺伝子: pprA, DR_A0346 / プラスミド: pDEST-527
詳細 (発現宿主): Gateway destination vector with TEV-protease cleavable N-terminal His tag
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O32504

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.96 % / 解説: long hexagonal-base prism
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1:1 4.9 mg/mL protein in 150 mM potassium chloride, 20 mM Tris, pH 8.0 + Morpheus II-FX96 (Molecular Dimensions) condition H2 - 40 mM polyamines (spermine tetrahydrochloride, spermidine ...詳細: 1:1 4.9 mg/mL protein in 150 mM potassium chloride, 20 mM Tris, pH 8.0 + Morpheus II-FX96 (Molecular Dimensions) condition H2 - 40 mM polyamines (spermine tetrahydrochloride, spermidine trihydrochloride, 1,4-diaminobutane dihydrochloride, DL-ornithine monohydrochloride), 50% v/v Precipitant Mix 6 (25% w/v PEG4000, 40% w/v 1,2,6-hexanetriol), 0.1 M Buffer System 4 (Gly-Gly, AMPD) at pH 6.5. The drop was suspended over a 1.5 M ammonium sulfate dehydrating solution and incubated at 20 degrees C for about 5 months.
Temp details: Temperature-controlled incubator

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Nitrogen gas cryostream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2018年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5.94→67.53 Å / Num. obs: 1513 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 13.9 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.261 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.278 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 5.94→6.64 Å / 冗長度: 13.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 402 / CC1/2: 0.496 / Rpim(I) all: 0.565 / Χ2: 0.92 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PHASER1.13_2998位相決定
StructureStudio2.4データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6MC8 chain B

6mc8


解像度: 5.94→50.0319 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.03
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3088 74 4.93 %
Rwork0.2871 --
obs0.2881 1502 98.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5.94→50.0319 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1473 0 0 0 1473
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0011489
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3572056
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.704864
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036248
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002294
LS精密化 シェル最高解像度: 5.9395 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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