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- PDB-4p5h: Structure of Clostridium perfringens Enterotoxin with a peptide d... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4p5h | ||||||||||||
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Title | Structure of Clostridium perfringens Enterotoxin with a peptide derived from a modified version of ECL-2 of Claudin 2 | ||||||||||||
![]() |
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![]() | Toxin/CELL Adhesion / TOXIN-CELL ADHESION COMPLEX / BETA PORE-FORMING TOXIN / RECEPTOR BINDING | ||||||||||||
Function / homology | ![]() calcium-independent cell-cell adhesion via plasma membrane cell-adhesion molecules / bicellular tight junction assembly / bicellular tight junction / cell-cell junction / toxin activity / membrane => GO:0016020 / cell adhesion / structural molecule activity / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Naylor, C.E. / Yelland, T.S. / Basak, A.K. | ||||||||||||
Funding support | ![]() ![]()
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![]() | ![]() Title: Structure of a C. perfringens Enterotoxin Mutant in Complex with a Modified Claudin-2 Extracellular Loop 2. Authors: Yelland, T.S. / Naylor, C.E. / Bagoban, T. / Savva, C.G. / Moss, D.S. / McClane, B.A. / Blasig, I.E. / Popoff, M. / Basak, A.K. #1: ![]() Title: Structure of the food-poisoning Clostridium perfringens enterotoxin reveals similarity to the aerolysin-like pore-forming toxins. Authors: Briggs, D.C. / Naylor, C.E. / Smedley, J.G. / Lukoyanova, N. / Robertson, S. / Moss, D.S. / McClane, B.A. / Basak, A.K. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 697.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 143.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 193.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3ziwC ![]() 3zixSC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein/peptide | Mass: 2378.766 Da / Num. of mol.: 15 / Fragment: ECL2 (UNP residues 141-160) / Mutation: S149N, S155A / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 31523.965 Da / Num. of mol.: 15 / Fragment: UNP residues 38-319 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4 Å3/Da / Density % sol: 70 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.7 / Details: 22 % MPD, 0.2 M AMACE, 0.1 M NACITRATE, PH 5.7 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MAR CCD 165 mm / Detector: CCD / Date: Jul 25, 2011 |
Radiation | Monochromator: Si(111) crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.8726 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.38→49.38 Å / Num. obs: 96906 / % possible obs: 80.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 84.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.252 / Net I/σ(I): 4.2 |
Reflection shell | Resolution: 3.38→3.56 Å / Redundancy: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.847 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 48.6 |
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Processing
Software | Name: BUSTER / Version: 2.10.0 / Classification: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3ZIX Resolution: 3.38→48.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.7915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.7677 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.495
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Displacement parameters | Biso mean: 117.95 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.771 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 3.38→48.98 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.38→3.46 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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