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- PDB-6ndj: Crystal structure of human NLRP6 PYD domain with MBP fusion -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 6ndj
タイトルCrystal structure of human NLRP6 PYD domain with MBP fusion
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 6 chimera
キーワードSIGNALING PROTEIN / death domain fold / inflammasome
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mucus secretion / NLRP6 inflammasome complex assembly / neutrophil-mediated killing of gram-positive bacterium / NLRP6 inflammasome complex / positive regulation of interleukin-18-mediated signaling pathway / lipoteichoic acid binding / non-membrane-bounded organelle / host-mediated regulation of intestinal microbiota composition / vasopressin receptor activity / acute inflammatory response to antigenic stimulus ...regulation of mucus secretion / NLRP6 inflammasome complex assembly / neutrophil-mediated killing of gram-positive bacterium / NLRP6 inflammasome complex / positive regulation of interleukin-18-mediated signaling pathway / lipoteichoic acid binding / non-membrane-bounded organelle / host-mediated regulation of intestinal microbiota composition / vasopressin receptor activity / acute inflammatory response to antigenic stimulus / canonical inflammasome complex / acute inflammatory response / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / pattern recognition receptor activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / pyroptotic inflammatory response / carbohydrate transport / necroptotic process / antiviral innate immune response / negative regulation of type II interferon production / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / signaling adaptor activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / molecular condensate scaffold activity / regulation of autophagy / lipopolysaccharide binding / peptide binding / response to bacterium / wound healing / protein homooligomerization / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of inflammatory response / double-stranded RNA binding / regulation of inflammatory response / outer membrane-bounded periplasmic space / nuclear membrane / defense response to virus / periplasmic space / defense response to Gram-positive bacterium / DNA damage response / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. ...NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Shen, C. / Fu, T.M. / Wu, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)Al124491 米国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)HD087988 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Molecular mechanism for NLRP6 inflammasome assembly and activation.
著者: Chen Shen / Alvin Lu / Wen Jun Xie / Jianbin Ruan / Roberto Negro / Edward H Egelman / Tian-Min Fu / Hao Wu /
要旨: Inflammasomes are large protein complexes that trigger host defense in cells by activating inflammatory caspases for cytokine maturation and pyroptosis. NLRP6 is a sensor protein in the nucleotide- ...Inflammasomes are large protein complexes that trigger host defense in cells by activating inflammatory caspases for cytokine maturation and pyroptosis. NLRP6 is a sensor protein in the nucleotide-binding domain (NBD) and leucine-rich repeat (LRR)-containing (NLR) inflammasome family that has been shown to play multiple roles in regulating inflammation and host defenses. Despite the significance of the NLRP6 inflammasome, little is known about the molecular mechanism behind its assembly and activation. Here we present cryo-EM and crystal structures of NLRP6 pyrin domain (PYD). We show that NLRP6 PYD alone is able to self-assemble into filamentous structures accompanied by large conformational changes and can recruit the ASC adaptor using PYD-PYD interactions. Using molecular dynamics simulations, we identify the surface that the NLRP6 PYD filament uses to recruit ASC PYD. We further find that full-length NLRP6 assembles in a concentration-dependent manner into wider filaments with a PYD core surrounded by the NBD and the LRR domain. These findings provide a structural understanding of inflammasome assembly by NLRP6 and other members of the NLR family.
履歴
登録2018年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年2月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 6 chimera
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 6 chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,7392
ポリマ－104,7392
非ポリマー00
水9,170509
1
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 6 chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3691
ポリマ－52,3691
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 6 chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3691
ポリマ－52,3691
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.283, 65.364, 102.362
Angle α, β, γ (deg.)95.63, 92.13, 106.59
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein, NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 6 chimera / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Angiotensin II/vasopressin ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Angiotensin II/vasopressin receptor / PYRIN-containing APAF1-like protein 5


分子量: 52369.285 Da / 分子数: 2
断片: MBP (UNP residues 29-387) + PYD domain (UNP residues 14-106)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, NLRP6, NALP6, PYPAF5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P59044
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 509 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5, 25% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月19日
放射モノクロメーター: Cryo-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→101.63 Å / Num. obs: 43656 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 7.3 % / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.27→2.44 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3211: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.27→101.63 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.03 / 位相誤差: 23.44
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2291 1984 4.88 %
Rwork0.1874 --
obs0.1895 40678 93.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→101.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6873 0 0 509 7382
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027033
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4939541
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6234231
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041034
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031246
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -32.6922 Å / Origin y: 111.8891 Å / Origin z: 16.5558 Å
111213212223313233
T0.1543 Å2-0.0089 Å2-0.0098 Å2-0.1711 Å2-0.022 Å2--0.1923 Å2
L0.1948 °2-0.0325 °2-0.0484 °2-0.1292 °2-0.0813 °2--0.4029 °2
S-0.0032 Å °0.0006 Å °-0.0044 Å °-0.0032 Å °0.0397 Å °0.015 Å °0.0073 Å °0.0251 Å °-0.0317 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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